Трансферрин сывороточный

Хотя, по-видимому, кональбумин и сывороточный трансферрин домашних птиц идентичны по своему аминокислотному составу, иммунохимической реакционной способности и структуре пептидов, в их углеводных компонентах замечены отчетливые различия. В гликопептиде яичного белка не обнаружено ни сиаловой кислоты, ни галактозы. В отличие от сывороточного белка человека в белках птиц углевод, по-видимому, должен находиться в одной цепи [37]. [c.336]

Комплекс сывороточного трансферрина человека [c.338]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Насыщение трансферрина (сывороточная концентрация железа, делённая на общую железосвязывающую способность сыворотки выражают в процентах) превышает 70%. [c.384]

С учетом особенностей клеток в среды МЕМ и ДМЕМ можно вносить какие-либо добавки, например, трансферрин, инсулин, бычий сывороточный альбумин, цельную или диализованную сыворотку крови (5-10% по объему) [c.142]

В основном данные об аминокислотном составе и определении К -концевой аминокислоты в трансферрине и кональбумине, по сведениям из ряда лабораторий, находятся между собой в хорошем согласии (табл. 9.1) и не содержат ничего необычного. Так как было сообщено, что кональбумин и птичий сывороточный трансферрин имеют одинаковую белковую часть [8], можно полагать, что различия в аминокислотном составе между сывороточным трансферрином человека и кональбумином отражают видовое разнообразие. Оба — и трансферрин и кональбумин, — по-видимому, содержат только по одному концевому Ы-аминокислотному остатку в молекуле. Иногда сообщают о присутствии небольшого количества остатков второй аминокислоты возможно, это обусловлено недостаточной чистотой анализируемого препарата белка или частичным гидролизом чувствительных к нему пептидных связей [30]. [c.334]

Более ранние определения молекулярной массы сывороточного трансферрина с помощью ультрацентрифугирования дали значения, изменяющиеся от 68 000 до 93 000. Недавно проведенные исследования показали, что молекулярная масса изменяется от 75 ООО до 80 000 дальтон [27]. В растворах нативного трансферрина не наблюдается тенденции к образованию агрегатов или диссоциации [c.337]

Молярные коэффициенты поглощения сывороточного трансферрина человека [c.338]

Транспортная функция. Транспорт многих низкомолекулярных веществ (гормонов, аминокислот, углеводов, газов и др.) и ионов во внутренних средах живых организмов осуществляется специфическими белками — такими, как гемоглобин, сывороточный альбумин, трансферрин и др. [c.82]

Число исследуемых вариантов трансферрина больше числа вариантов любого другого сывороточного белка человека. Генетический локус, контролирующий синтез трансферрина, может существовать во многих мутантных формах, причем ни одна из таких мутаций не ведет к какой бы то ни было клинической патологии. Новые варианты, особенно те, которые встречаются относительно часто в отдельных популяциях, необходимо тщательно сравнивать с известными вариантами. При отсутствии какого-либо общего селективного преимущества или химически обусловленного предрасположения к возникновению определенной мутации маловероятно, что один и тот же [c.129]

Для сравнения слева приведена подвижность других сывороточных белков. Показано, как семь вариантов В и восемь вариантов В проявляются при авторадиографии после электрофореза сыворотки людей, гетерозиготных по трансферрину С и соответствующему варианту. [c.130]

Рис. 76. Зависимость между логарифмом молекулярной массы и отношением абсолютных подвижностей белков при двух разных концентрациях геля (/ — 8 и 5,0% //—Юн 5%). Для каждой концентрации геля даны средние величины из трех определений [1483]. / — овальбумин куриного яйца 2 — гемоглобин А человека 3 — сывороточный альбумин человека 4 трансферрин человека 5 — гаптоглобин человека 5 — лактатдегидрогеназа человека 7 —мономер БСА

Трансферрин Альбумин Фибронектин Сывороточный фактор распластывания Фетуин [c.58]

Транспортные белки гемоглобин, сывороточный альбумин, трансферрин и др. белки трансмембранного транспорта. [c.49]

Известно, что сывороточное железо, связанное с трансферри-ном, in vivo переносится в ферритин. Миллер и Перкинс [ИЗ] исследовали этот перенос in vitro. Ферритин, находящийся в ячейке для диализа, был погружен в раствор трансферрина, меченного Ее, [c.323]

Название трансферрин общепринято в медицинской литературе. Поскольку это название точно отражает, по-видимому, наиболее важную биологическую функцию сывороточного белка, его сохранение представляется и резонным, и полезным. Белок, выделенный из яичного белка, по своей первичной полипептидной структуре, по-видимому, идентичен белку, выделенному из сыворотки крови тех же видов [8], так что, вероятно, оправданно и название овотрансферрин , используемое Фини и его сотрудниками тем не менее были и возражения против этого названия на том [c.331]

Таким образом, в соответствии с первичной структурой белка можно выделить два обширных класса железосодержащих белков сывороточный трансферрин и кональбумин из яичного белка, с одной стороны, и лактоферрины молока, слез, желудочного сока, бронхиальной и тканевой секреции, — с другой. Общее отличительное свойство этих белков — их уникальная способность связывать металл, поэтому общее название сидерофилины для всех белков, обладающих такой способностью, наиболее точно их описывает. Однако термин трансферрин получил широкое распространение и служит для того, чтобы объединить все члены этого класса соединений с наиболее тщательно изученным прототипом этих белков — сывороточным трансферрином. Поэтому пока не достигнуто согласие между всеми работающими в этой области, для облегчения общения следует сохранить оба термина. [c.332]

Первые препараты сывороточного трансферрина были получены по методу Кон [16], а также фракционированием с помощью сульфата аммония в сочетании с осаждением этанолом [1]. Впо--следствии стали использовать ионообменную хроматографию, которая проще и, вероятно, мягче, чем методы, в которых используется спирт [17]. Последнее замечание, по-видимому, имеет некоторое значение, так как Шэйд [18] указывал, что некоторые препараты трансферрина могут быть физиологически неактивны, хотя их способность связывать железо остается неизменной. Самой главной проблемой при очистке трансферрина было отделение его от связанного с гемом сывороточного белка, гемопексина. Кристаллизацию сывороточного трансферрина проводили следующим образом постепенно добавляли спирт к концентрированному раствору белка [19] с одновременной диффузией спирта в раствор белка во время его концентрирования в аппарате для ультрафильтрации [20] кристаллы были также выделены из концентрированных растворов при низкой ионной силе и низких значениях pH [13]. [c.333]

Если это так, то спектры лактоферина человека должны отличаться от спектров сывороточного трансферрина, так как последний либо вовсе не содержит, либо содержит мало триптофана. [c.346]

Трансферрины (сидерофилины) — группа белков из разнообразных источников, характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы Ре(П1) и ионы других переходных металлов. Функция сывороточного трансферрина, который наиболее подробно изучен, состоит в том, чтобы транспортировать ион железа в кровь и направлять его к ретикулоцитам, которым он нужен для биосинтеза гемоглобина. Система трансферрин — ретикулоцит до сих пор является уникальной для изучения взаимодействия металла с белком и белка с клеткой. [c.357]

Нормальные значения сывороточное железо — 14,3 - 21,5 мкмоль/л свободный трансферрин (НЖСС) — 26,9-41,2 мкмоль/л общий трансферрин (ОЖСС) — 54—72 мкмоль/л. [c.432]

Второй том монографии Гликопротеины , изданной под редакцией Готтшалка, посвящен физическим, химическим и биологическим свойствам важнейших классов гликопротеинов. В нем подробно охарактеризованы такие вещества, как казеин и яичный альбумин, сывороточные глобулины (фетуин, ai-кислый гликопротеин, трансферрин, гаптоглобин, иммуноглобулины и т. д.), гликопротеины мочи, щитовидной железы, подчелюстных же.пез и многие другие. [c.5]

В 1955 г. Гаврилеско и сотр. [66]. Авторы обнаружили в СМЖ белок со свойствами Рг-глобулина, образующий линию преципитации в виде двойной дуги, расположенной между зонами р и у. В 1959 г. Буртин [67] показал, что этот белок обладает антигенными свойствами сывороточного трансферрина, а в 1961 г. Клаузен и Мункнер [68] установили, что обе полосы двойной дуги связывают радиоактивное железо. После обработки СМЖ нейраминидазой [c.126]

I. Среды с сывороточными добавками. Клетки выращиваются в основной среде, содержащей небольшое количество сыворотки и обогащенной сывороточными добавками. Такие сывороточные добавки содержат обычно инсулин, трансферрин, селенит и ростовые факторы (чаще всего ФРЭ, ФРФ и ФРСТ) пазваипя добавок GF, ITS, GF-3, GF-9 и SerXtend. [c.51]

Наиболее универсальными добавками к базовой среде являются пептидный гормон инсулин и сывороточный белок, переносящий железо, — трансферрин. Стимулируют размножение клеток многих типов стероидный гормон гидрокортизон и его синтетический аналог дексаметазон, гормон, вырабатываемый щитовидной железой, — трийодтиронин, а также ростовые факторы, особенно эпидермальный. Необходимую клеткам линолевую кислоту обычно вводят в среду в комплексе с сывороточным альбумином, предварительно очищенным от связанных с ним жирных кислот. Прикрепления клеток к субстрату добиваются либо добавляя к среде фибронектин или сывороточный фактор распластывания, либо покрывая поверхность субстрата полилизином или коллагеном. При культивировании клеток без сыворотки часто выявлялась их потребность в питательных веществах, отсутствующих или недостающих в базовой среде. [c.58]

При нормализации содержания сывороточного железа, ферритина, насыщения трансферрина кровопускания проводят 1 раз в 3 мес или чаще, если хотя бы один из этих показателей реаккумуляции железа вновь начинает превышать норму. [c.385]

Белки системы комплемента обычно неактивны, но приобретают активность в результате последовательной активации и взаимодействия компонентов комплемента. Интерферон оказы-вает иммуномодулирующий, пролиферативный эффект и вызывает в клетке, инфицированной вирусом, состояние противовирусной резистентности. р-Лизины вырабатываются тромбоцитами и обладают бактерицидным действием. Трансферрин конкурирует с микроорганизмами за необходимые для них метаболиты, без которых юзбудители не могут размножаться. Белок пропердин участвует в активации комплемента и других реакциях. Сывороточные ингибиторы крови, например р-ингибиторы (р-липопротеины), инактивируют многие вирусы в результате неспецифической блокады их поверхности. [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология