Строение и свойства миоглобина и гемоглобина

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА МИОГЛОБИНА И ГЕМОГЛОБИНА [c.421]

Миоглобин — дыхательный пигмент мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных животных, так же как и гемоглобин, имеет в качестве простетической группы протогем. Однако в отличие от гемоглобина простетическая группа миоглобина содержит только один атом железа и, следовательно, на молекулу белка приходится только один гем. Молекулярный вес миоглобина 17 000, и он имеет более простое строение в сравнении с гемоглобином. Белки миоглобинов отличны по своим свойствам от белков, входящих в состав гемоглобинов. Гемоглобин и миогло- [c.58]

Известны первичные структуры гемоглобина и миоглобина ряда видов животных, а также многих мутантных гемоглобинов человека (см. 2.5). Расшифровка строения МЬ и НЬ и выявление конформационных изменений, возникающих при их оксигенации, имеют принципиальное значение. Именно для этих белков проблема связи между строением и свойствами изучена сегодня наиболее подробно. [c.424]

Я постарался рассказать о том, как молекулярные свойства белков объясняют их биологическое поведение. Именно молекулярные свойства, так как разобраться в основных биологических явлениях можно только исходя из строения молекул. Ферментативные реакции, иммунитет, перенос и запасание кислорода гемоглобином и миоглобином, мышечное сокращение — все это удается истолковать, зная строение белков. Но речь идет о большем. Нужно объяснить, как белки синтезируются, а это значит, объяснить наследственность и изменчивость. [c.251]

Меньшую степень родства с гемоглобинами обнаруживает миоглобин по строению и свойству связывать кислород он очень сходен с протомерами гемоглобина, однако в отличие от гемоглобинов, циркулирующих в крови и переносящих кислород от легких (или плаценты) к тканям, миоглобин фиксирован в мышечной ткани и служит промежуточным переносчиком кислорода от гемоглобина к митохондриям, а также для создания резерва кислорода в мышцах. [c.52]

Определение аминокислотных последовательностей и расшифровка трехмерных структур миоглобина, гемоглобина, лизоцима и ряда других белков позволили в 1960-е годы сформулировать задачу установления зависимости между химическим и пространственным строением белковых молекул. Впервые стала возможной постановка исследований структурной организации белков, конечная цель которых заключается в априорном предсказании нативной конформации и динамических свойств белковых молекул по известной аминокислотной последовательности. Поиски решения этой задачи продолжаются с возраста-юш,ей интенсивностью более тридцати лет. С самого начала возобладал и по сей день остается господствующим, чуть ли не единственным, эмпирический подход. Его материальной основой служат главным образом данные рештеноструктурного анализа белков, а идейной -три гипотетических представления а-спиральная концепция Полинга и Кори [1, 2], классификация белковых структур на первичную, вторичную и третичную, предложенная Линдерстрем-Лангом [3], и гидрофобная концепция Козмана [4]. [c.229]

Полученный в работе [28] спектр соединения [(диметиловый эфир дейтеропорфирина)Ре(П1)]20 в видимой области проявляет сильное сходство со спектрами железо(III)гемоглобина, железо (III) миоглобина и гидроксида железо(III) пероксидазы [31]. Учитывая этот факт и приведенное выше обсуждение, мы приходим к выводу, что необходимо дальнейшее выяснение связи между магнитными свойствами и строением гидроксидов железо(III)гемопротеинов в растворах. [c.145]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология