Гемоглобин первичная структура

Пример. Молекула гемоглобина состоит из полипептидных цепей (первичная структура), закрученных в спирали (вторичная структура), которые, в свою очередь, свернуты в клубок (третичная структура) и объединены по четыре (четвертичная структура). [c.546]

Рис. 3-40. Сопоставление гомологичных участков первичных структур а-, 0-, и 7-цепей гемоглобина и миоглобина человека [236].

Установление первичной структуры субъединиц молекулы гемоглобина стимулировало исследования по расшифровке структуры так называемых аномальных гемоглобинов. В крови человека в общей сложности открыто около 150 различных типов мутантных гемоглобинов. Появляются мутантные формы гемоглобинов в крови вследствие мутации генов. Обычно мутации делят на 3 класса в соответствии с топографией измененного участка молекулы. Если замена аминокислоты происходит на поверхности молекулы гемоглобина, то это мутация первого класса подобные мутации обычно не сопровождаются развитием тяжелой патологии, и болезнь протекает бессимптомно исключение составляет серповидно-клеточная анемия. При замене аминокислоты вблизи гема нарушается связывание [c.81]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Тонкие различия в первичной структуре родственных белков часто удается выявить методом отпечатков пальцев . Метод этот состоит в том, что белок подвергают частичному перевариванию с помощью одного или нескольких протеолитических ферментов, а затем разделяют продукты гидролиза и идентифицируют их, пользуясь для этого либо электрофорезом, либо хроматографией на бумаге. На фиг. 32 приведены полученные таким способом отпечатки пальцев , или пептидные карты , нормального и аномального гемоглобинов. Детальное изучение этих пептидных карт показывает, что все пептидные пятна, за исключением одного, идентичны. Таким способом генетически измененный структурный элемент выявляется очень легко, и для установления природы структурного изменения нет надобности устанавливать полную аминокислотную последовательность всей молекулы. Действительно, в ряде случаев весьма определенные указания относительно природы имеющегося замещения можно получить просто исходя из результатов анализа аминокислотного состава соответствующих пептидов, выделенных из двух белков. Но, конечно, однозначные доказательства замены одной аминокислоты на другую получают только после установления аминокислотной последовательности анализируемых пептидов. [c.96]

В первичной структуре а-, /3- и 7-цепей находят многочисленные гомологичны области. /3-, 7-, а также 6 -цепь построены каждая из 146 аминокислотных остатков а-цепь на 5 остатков короче. Для анализа степени гомологичности различных полипептидных цепей необходимо рассматривать более короткие последовательности. Различие между а- и /3-цепями гемоглобина незначительно, в то время как между этими цепями и цепью миоглобина оно намного существеннее (рис. 3-40). [c.416]

После того как установлена первичная структура- какого-либо белка, обычно нет необходимости проводить полное изучение аминокислотной последовательности у гомологичных белков из близких (соответствующих) источников. Быстрый ответ можно получить, используя технику трипсинового фингерпринта . Для этого подвергают гидролизу трипсином белок с известной структурой и параллельно ему гомологичный белок полученные в результате гидролиза пептиды разделяют обычно с помощью двумерного электрофореза или хроматографии. Если разница в последовательностях невелика, то больщинство пептидов должны занимать идентичное положение на двумерном фингерпринте. Те немногие пептиды, которые отличаются по подвижности, необходимо элюи-.ровать и подвергнуть аминокислотному анализу по Эдману. Эта техника особенно полезна при изучении аномальных гемоглобинов, которые отличаются от нормального природой только одного участка. [c.276]

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), а-цепи (141) и 3-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина (выделена темными кружками), состоящая из двух цепей (А-21 и В-30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника-проинсулина (84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. Строение молекулы инсулина (51 аминокислотный остаток) схематически можно представить следующим образом [c.57]

Мутации выражаются в изменении первичной структуры белков, в замещении аминокислотных остатков, т. е. в искажениях белкового текста. Опечатка в белковом тексте всегда имеет серьезные биологические последствия. Эти явления детально изучены на гемоглобине. [c.76]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Первичная структура обоих типов цепей довольно близка — примерно половину одних и тех же мест в цепях занимают одинаковые остатки (обратите внимание на выпадение гистидина между положениями 1 и 2 в а-цепи). Молекулы гемоглобинов некоторых беспозвоночных состоят из цепи только одного типа. [c.440]

Известны первичные структуры НЬ и МЬ многих видов животных, а также большого числа мутантных гемоглобинов человека (см. с. 36), Расшифровка пространственного строения НЬ и МЬ, выявление конформационных изменений, возникающих при связывании лигандов, имеют принципиальное значение. Именно для МЬ и НЬ проблема связи строения со свойствами изучена особенно подробно. [c.208]

Известны первичные структуры гемоглобина и миоглобина ряда видов животных, а также многих мутантных гемоглобинов человека (см. 2.5). Расшифровка строения МЬ и НЬ и выявление конформационных изменений, возникающих при их оксигенации, имеют принципиальное значение. Именно для этих белков проблема связи между строением и свойствами изучена сегодня наиболее подробно. [c.424]

Белковый компонент гемоглобина — глобин содержит 4 полипептидные цепи, которые в гемоглобине взрослого человека попарно одинаковы. Они обозначаются как а- и Р-цепи, первичная структура которых установлена а-цепь содержит 141 аминокислотный остаток, а Р-цепь —146. Таким образом, молекула гемоглобина взрослого человека состоит из, ,-iyx симметричных половинок, каждая из которых содержит две цепи а и р. При некоторых заболеваниях наблюдаются определенные изменения в структуре гемоглобина (см. главу Кровь ), [c.65]

На рис, 81 схематично изображена структура цепи р-гемоглобина. Черные точки изображают отдельные аминокислоты (их 146), связанные в цепь. Последовательность этих аминокислот образует первичную структуру этого фрагмента белковой молекулы. Конформация цепи в трехмерном пространстве, изображенная фигурой, похожей на свернутую змею, отражает третичную структуру цепи. Внутри обведенной фигуры цепь аминокислот имеет форму а-спирали, что определяет вторичную структуру фрагмента р-гемоглобина. Квадрат с штриховкой обозначает гем с атомом железа. Молекула самого гемоглобина, находящегося в красных кровяных тельцах, состоит из четырех цепей двух Р-гемоглобина и двух а-гемоглобина. Совокупность этих четырех цепей определяет четвертичную структуру гемоглобина. [c.387]

Чтобы понять, каким образом белок влияет на координацию кислорода в гемоглобинах и миоглобинах, необходимо рассмотреть первичную структуру белка (т. е. линейную последовательность аминокислот в полипептидных цепях), его вторичную структуру [c.148]

Благодаря использовапию рентгеноструктурного анализа удалось выяснить, что а-спираль является чрезвычайно распространенным элементом структуры полипептидов [26]. Этот метод позволил полностью расшифровать трехмерную структуру кристаллического гемоглобина [28] и миоглобина [17]. Более того, рентгеноструктурный анализ позволяет определять (хотя и с определенными ограничениями) последовательность аминокислот, т. е. первичную структуру белка. [c.100]

Порядок следования аминокислот определяет первичную структуру белка, спирализация — это уже образование вторичной структуры, а изменение общей формы спирали обусловливает третичную структуру. Наконец, большие молекулы белка могут объединяться в еще более крупные агрегаты,—формируя уже четвертичные структуры. Такова сложная геометрическая конформация полипептидной цепочки. Трехмерные модели молекул мио-глобина и гемоглобина были впервые построены Кендрью в 1957—1961 гг. При этом были использованы данные, ранее полученные Перутцем. [c.55]

Все гемоглобины независимо от источника получения образуют четвертичную структуру и состоят из четырех субъединиц, представляющих две идентичные пары типа а Рз- Интересно отметить, что а- и р-цепи имеют высокую (более 50%) степень гомологии. Четыре полипептидньгх цепи образуют тетраэдр, структура которого стабилизирована множественными нековалентными связями. Каждая полипептидная цепь определенным образом уложена вокруг плоского кольца гема, причем характер этой укладки достаточно консервативен, т. е. почти одинаков для всех гемоглобинов. Первичная структура гемоглобина была расшифрована в 1962 г. Г. Браунитцером, а пространственная структура М. Перутцем и соавторами годом раньше. У млекопитающих а-це-пи гемоглобина отличаются от Р-цепей как по числу аминокислотных остатков, так и по степени гомологии (различия примерно по 80 аминокислотам). Гем локализован в складках а- и р-субъединиц, каждая полипептидная цепь при этом содержит один гем. Тетрамер гемоглобина представляет собой почти правильную глобулярную структуру размером 64 х 60 х 50 нм, на поверхности которой в гидрофобньгх углублениях расположены гемы. [c.50]

В нач. 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952)-первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Хёрс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М. Перуц, 1958) и, т. обр,, доказано существование в Б, вторичной и третичной структур, в т. ч. а-спирали, предсказанной Л. Полингом и Р, Кори в 1949-51. [c.248]

Известен также метод пептидных карт, позволяющий устанавливать незначительные различия в первичной структуре родственных Б. Для этого Б. частично гидролизуют специфич. протеолитич. ферментами (особенно удобен трипсин, разрывающий пептидные связи у карбонильных п)упп остатков лизина и аргинина), затем пептиды каждого Б pa дeляют электрофорезом и распределительной хроматографией При сравнении полученных пептидных карт различных Б оказывается, что все идентичные пептиды располагаются в определенных (одних и тех же) местах, за исключением пептидов, по к-рым Б отличаются друг от друга Этим методом впервые обнаружено, что при замене одного остатка глутаминовой к-ты в молекуле гемоглобина на остаток валина образуется серповидноклеточный гемоглобин, встречающийся при одном из видов анемии. Методом пептидных карт изучают генетич. аспекты эвотюционных изменений Б. и выявляют изменения Б. при различных заболеваниях. [c.121]

Определены первичные структуры многочисленных анормальных гемоглобинов человека некоторые из них изучены методом рентгеноструктурного анализа, что сделало возможным объяснение патологических следствий генетических ошибок на молекулярном уровне. Серповидная анемия, названная так вследствие того, что эритроциты пациентов при низких значениях р(02) сплющиваются, приобретая форму серпа, является причиной смерти примерно 80 000 детей ежегодно. Анормальный гемоглобин ИЬЗ содержит в р-цепи Уа1-6 вместо 01и-6. Деоксигенированная форма НЬ8, по-видимому, агрегирует с образованием нерастворимого полимера. Один из предложенных методов лечения анемии заключается во введении низких концентраций цианат-иона, что, как полагают, вызывает карбомоилирование аминогруппы Л -концевых остатков валина-1 в а- и р-цепях. Первый из этих остатков участвует в межцепочечном взаимодействии в дезоксигемоглобине, а второй образует электростатическую связь с 2,3-дифосфоглицератом. Кар-бамоилирование предотвращает оба типа взаимодействий, способствуя тем самым сдвигу в сторону конформации оксигемоглобина и уменьшению риска агрегирования. [c.559]

Исследования первичной структуры а- и -цепей гемоглобина способствовали выяснению структуры необычных, так называемых аномальных, гемоглобинов, встречающихся в крови больных гемоглобинопатиями. Иногда развитие болезни, как и изменение пространственной структуры гемоглобина человека, обусловлено заменой лишь одной какой-либо аминокислоты в структуре -цепей (реже а-цепей) гемоглобина (см. главу 2). [c.59]

В работах Марголиаша и сотрудников (см. [15, 16]) проведено. сопоставление цитохромов с, гемоглобинов и других белков различных видов. В табл. 2.3 приведены данные, относящиеся к цитохромам с. Функция цитохрома — участие п окислительном фосфорилировании — во всех разнородных организмах одна и та же. Вариации в первичной структуре характеризуют вид животного и являются его однозначным и ярким выражением. Сравнительное исследование первичных структур позволяет проследить за ходом биологической эволюции. [c.76]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Все полипептидные цепи гемоглобйнов и миоглобинов млекопитающих характеризуются молекулярными весами от 16 ООО до 17 ООО и содержат 140—160 аминокислотных остатков, из которых шесть аминокислот, по-видимому, всегда образуют инвариантные фрагменты. Миоглобины млекопитающих содержат 153 аминокислотных остатка, а-цепи гемоглобина млекопитающих содержат 141 остаток, (3-, Y- и о-цепи 146 остатков. Библиографию по имеющимся данным о первичной структуре см. в работе [118]. [c.149]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Вслед за первыми работами Сэнгера в последние годы удалось расшифровать первичную структуру многих полипептидов и белков. После определения аминокислотной последовательности инсулина были расшифрованы последовательности рибонуклеазы, полипептида из вируса табачной мозаики, нескольких препаратов цитохрома с, различных цепей гемоглобина, ингибитора трипсина, химо-трипсиногена и химотрипсина, трипсина, глицеральдегидфосфат-дегидрогеназы и т. д. Вместе с последовательностями некоторых пептидных гормонов эти данные вошли в Атлас структуры и аминокислотной последовательности белков , который впервые был опубликован в 1966 г. и затем неоднократно переиздавался [c.40]

В некоторых белках, например в иммуноглобулинах или сериновых про-теиназах, структурные домены сходны по своей первичной структуре, что указывает на возможный механизм дубликации соответствующих генов, в других белках, например в гемоглобине, имеются определенные различия [c.34]

В период 1946—1960 гг. английскому ученому Дж. Д. Кендру и его сотрудникам удалось точно установить структуру глобулярного белка миоглобина. Миоглобин, обнаруженный в тканях мышц, представляет собой белок, очень похожий на гемоглобин, но имеющий только одну полипептидиую цепь в молекуле (молекулярный вес 17 ООО). Как показал рентгеноструктурный анализ кристаллов миоглобина, молекула этого белка содержит полипептидиую цепь, которая не вся является единой спиралью, а содержит восемь коротких сегментов, имеющих конформацию альфа-спирали, связанных неспиральными участками. Такая особенность трехмерной структуры полипептидной цепи — расположение в пространстве участков с правильной (повторяющейся) структурой (вторичной структурой) — называется третичной структурой белка. Третичная структура, как и вторичная, определяется последовательностью аминокислот (первичной структурой). [c.683]

Гемоглобин человека представляет собой тетрамер, состоящий из четырех субъединиц двух а-субъеднинц и двух р-субъединиц, содержащих по 141 и 146 аминокислотных остаткоа соответственно. Между первичными структурами а- и 16-субъедиииц существует зна- [c.206]

На рис. 85 схематично изображена структура цепи Р-гемогло-бина. Черные точки изображают отдельные аминокислоты (их 146), связанные в цепь. Последовательность этих аминокислот образует первичную структуру этого фрагмента белковой молекулы. Конформация цепи в трехмерном пространстве, изображенная фигурой, похожей на свернутую змею. Рис. S5. Пространственная отражает третичную структуру структура цепи р-гемоглобина цепи. Внутри обведенной фигуры [c.508]

Третий порядок — конфигурация, возникающая в результате складывания или закручивания структур, соотвотствую1цих второму порядку. Четвертый порядок — объединение неско.пьких частиц с третичной структурой в одну болео крупную частицу. Так, нанр., нолипептидная цепь (первичная структура) гемоглобина закручена в а-спираль (вторичная структура), спираль свернута в клубок (рис. 3) (третичная струк- [c.192]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Система из ретикулоцитов (незрелых эритроцитов) кролика, впервые изученная Швитом в 1958 г. В этой системе происходит синтез (или, во всяком случае, завершение синтеза) ценей гемоглобина — хорошо изученного растворимого белка, первичная структура которого в настоящее время точно известна (см. гл. IV). [c.519]

За последние годы полностью расшифрована первичная структура целого ряда важных пептидов и белков окситоцина и вазо-прессина, инсулина, адренокортикотропного и меланотропного гормонов гипофиза, глюкагона из поджелудочной железы, цитохрома С, рибонуклеазы, трипсина, химотрипсина, гемоглобина, белка вируса табачной мозаики. Близка к завершению расшифровка и других протеинов. [c.25]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

Фермент альдолаза (мол. вес. 150 000) при обработке кислотой (pH 2,9 или ниже) диссоциирует на три цепи с молекулярным весом 50 ООО каждая, имеющих идентичную первичную структуру. При возвращении pH раствора к нейтральным значениям три полипептидиые цепи ассоциируют, образуя нативную четвертичную структуру. Известно много других примеров ассоциации одинаковых полипептидных цепей. Крайним случаем такого рода является белок вируса табачной мозаики, образующийся при ассоциации 2000 идентичных единиц, причем молекулярный вес агрегата достигается 3-10 Некоторые белки состоят из цепей нескольких типов. Например, гемоглобин, белок крови, переносящий кислород, состоит из четырех цепей, по две каждого вида. [c.382]

Если один из сравниваемых белков обладает какими-то отличиями в аминокислотной последовательности определенного участка первичной цепи, то пептидные фрагменты этого участка будут передвигаться по электрохроматографическому полю с иными скоростями (а часто и в ином направлении) по сравнению с фрагментами такого же участка другого белка. В результате первые пептиды займут особое положение на пептидных картах, тогда как фрагменты цз идентичных участков полипептидных цепей займут аналогичные места. Отличия в последовательности, таким образом, будут обнаружены в пятнах, имеющихся на одной электрохроматограмме и не появляющихся на другой. Элюция и количественный аминокислотный анализ лишних пептидных пятен позволяет далее установить наличие специфических для данного белка аминокислот, характеризующих эти фрагменты. В частности, методом пептидных карт для триптического гидролизата удалось выявить особенности структуры различных гемоглобинов. Гемоглобин 5 отличается от нормального гемоглобина А по электрофоретической подвижности и частично замещает последний у больных серповидно-клеточной анемией. Исследования методом пептидных карт позволили локализовать различие в первичной структуре между гемоглобинами А и 5 в одной точке полипептидной цепи [c.82]

В настоящее время первичная структура известна для ограниченного числа белков, а именно для инсулина, адренокортико-тропина, рибонуклеазы, ВТМ, химотрипсина, трипсина, цитохро-л а С, гемоглобина, миоглобина и лизоцима. [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология