Белки строение

Руль и Анфинсен в своей работе по определению положения дисульфидных связей использовали способность рибонуклеазы расщепляться субтилизином. Они установили следующие положения 5 — 5 мостиков 1—6, 3—7, 8—2 и 4—5. Рибонуклеаза является вторым (после инсулина) белком, строение которого расшифровано. [c.524]

АМИНОКИСЛОТЫ - СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ [c.40]

Отвлекаясь от вирусов и фагов и возвращаясь к клеткам, напомним, что, как известно из цитологии, ДНК клетки сосредоточена в ядре (в хромосомах), а синтез белка идет в частицах — рибосомах, расположенных в цитоплазме, вне ядра, и содержащих только высокомолекулярную рибонуклеиновую кислоту. Исследование этого вопроса привело к выводу, что функции ДНК хромосом и РНК рибосом разделены так,что ДНК только хранитель информации, а рибосомы — синтетическая фабрика любого белка, строение которого задается ДНК. Как же передается эта информация от ДНК к рибосомам [c.727]

Строение и свойства жиров. Углеводы строение и свойства глюкозы, рибозы, дезоксирибозы, сахарозы, крахмала и целлюлозы. Строение фруктозы, мальтозы и лактозы. Строение и свойства белков. Строение нуклеотидов и полинуклеотидов. Различия в строении ДНК и РНК. Биологическая роль указанных классов соединений. [c.758]

БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА [c.22]

Пример простого природного полипептида — антибиотика грамицидина С был приведен в кн. I, стр. 476. Ниже даются примеры достаточно сложных белков, строение которых установлено ранее описанными методами за период с 1945 по 1965 г. [c.663]

Три важнейших представителя природных волокнистых материалов являются белками (шерсть, натуральный шелк, кожа) и один полисахаридом (хлопок). Несмотря на огромные успехи молекулярной биологии и биоорганической химии по установлению структур нуклеиновых кислот и белков, строение этих биополимеров пока не установлено. Имеются лишь разрозненные сведения о некоторых деталях структуры отдельных представителей. [c.163]

Вместе с тем в период с 1902 г., когда был синтезирован первый дипептид, и до 1945 г., хотя и было синтезировано огромное количество пептидов, изучение деталей структуры природных белков продвинулось вперед весьма незначительно. Количество пептидов, выделенных из гидролизатов белков, строение которых было установлено, исчислялось единицами, а расположение этих пептидов в белковой молекуле было совершенно неясно. Очень незначительными были успехи в деле изучения строения природных пептидов. Практически самым большим достижением в этой области было установление строения трипептида глутатиона Ф. Гопкинсом. [c.130]

В природе существуют белки, строение которых, однако, не соответствует ни 3-, ни а-структуре. Типичным примером таких белков является коллаген —фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных (см. главу 21). [c.63]

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различ-ное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10 °—10 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной структуры различают и более высокие уровни структурной организации вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. [c.13]

Выяснение первичной структуры бактериородопсина было завершено практически одновременно в 1979 г. в СССР Ю. А. Овчинниковым с сотр. и в США Г. Кораной с сотр. Полипептидная цепь белка состоит из 248 аминокислотных остатков. 67% которых являются гидрофобными. Необходимо отметить, что бактериородопсин явился первым истинно мембранным белком, строение которого было полностью расшифровано. [c.607]

Быстрое развитие химических и физических методов анализа позволило определить точную последовательность аминокислот в молекуле белка. Первым белком, строение которого удалось выяснить, был инсулин — гормон поджелудочной железы. Его молекула состоит из двух полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными (—8—8—) связями. [c.6]

Для некоторых классов природных соединений вряд ли можно ожидать чего-либо необычного при установлении их строения. Так, хотя структуры большинства белков не установлены, однако маловероятно, чтобы они существенно отличались от тех белков, строение которых уже доказано ценой большой затраты труда. [c.470]

Оказавшись в определенном порядке, аминокислоты соединяются в полипептидную цепь белка, строение которого однозначно определено последовательностью гетероциклических аминов молекулы ДНК клеточного ядра. [c.435]

Рассматривая внутреннее строение молекул белков, обычно говорят о четырех уровнях структуры или четырех уровнях ее морфологической организации. Под первичной структурой понимают уникальную последовательность аминокислот цепи, характерную для каждого отдельного белка. Строение основной пеп- [c.32]

Миоглобин (Mb) является сложным белком, входящим в состав мышц большинства животных организмов. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, связанной с одной группой протогема. Атом двухвалентного железа, входящий в состав гема, способен соединяться с кислородом. Однако в отличие от.гемоглобина миоглобин дезоксиге-нируется при значительно более низких парциальных давлениях кислорода, что позволяет ему выполнять функцию резервного источника кислорода в мышцах. Единственная полипептидная цепь миоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков. Такая относительная несложность молекулы миоглобина, доступность его из разнообразных источников, а также способность образовывать кристаллы позволили в короткий срок определить аминокислотную последовательность и полную структуру молекулы этого белка. Строение миоглобина стало известно благодаря работам Эдмундсона и Хирса, изучавших аминокислотную последовательность белка, и Кендрью с сотрудниками, которые провели рентгеноструктурный анализ миоглобина кашалота, используя метод изоморфного замещения, впервые примененный Перутцем с сотрудниками в изучении гемоглобина. [c.139]

Принципы синтеза пептидов были изложены в кн. I в разделе Аминокислоты . Синтез белков, строение которых в отношении последовательности аминокислот известно, ничем кроме громоздкости не отличается от синтеза пептидов. [c.664]

Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к "[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]

В клетке находятся разнообразные формы иРНК, которые осуществляют синтез тысяч различных белков, строение которых закодировано в специфической структуре иРНК. [c.224]

Важным шагом в развитии систематики прокариот явилось использование признаков, даюших информацию о химическом строении клетки состав оснований ДНК, ДНК—ДНК- и ДНК— РНК-гомологии, аминокислотная последовательность белков, строение рибосом, компонентов клеточной стенки и т.д. [c.157]

Отличительная особенность Ре8-белков — строение их активного центра, содержащего негемовое железо, связанное нековалентными связями с кислотолабильной серой и серой, входящей в состав цистеиновых остатков пептидной цепи. Разные типы железосероцентров (Ре8-центры) щироко распространены в клетках. Простейший из них содержит один атом железа, нековалентно связанного в молекуле белка, получивщего название рубредоксина, с четырьмя остатками цистеина (рис. 58,. 4). [c.234]

Начав занятие с изложения понятия о белках, преподаватель должен далее кратко представить классификацию белков, строение белков и основные качественные реакции белков (ксантопротеиновую и биуретову реакции). [c.144]

Первым белком, строение которого было полностью расшифровано, был гормон инсулин (работы Фромажо, Сенджера и др.). Задача расшифровки была несколько облегчена его сравнительно небольшим молекулярным весом (около 6000), а также тем, что его молекула оказалась состоящей из двух полипептидных цепей А и В (связанных двумя дисульфидными мостиками), которые удалось разделить. Полипептид А оказался состоящим из 21 аминокислотного остатка, полипептид В — из 30 остатков. Схема строения инсулина приведена на стр. 340 [c.339]

Впервые белок, содержащий негемовое железо, названный ферредоксином, был выделен в 962 г. при изучении азотфиксации С. pasteurianum. Вскоре было показано, что РеЗ-белки есть у самого широкого круга организмов у прокариот и эукариот, в том числе у высших растений и животных. Отличительная особенность РеЗ-белков — строение их простетической группы, содержащей негемовое железо, координационно связанное с пептидной цепью через сульфгидрильные группы цистеиновых остатков. Три типа железосероцентров (РеЗ-центры) широко распространены в клетках. Простейший из них содержит один атом железа, координационно связанный в молекуле белка, получившего название рубредоксина, с четырьмя остатками цистеина (рис. 63,Л). [c.202]

Протеинфосфокиназы (в последние годы их наименование упростилось — теперь их называют протеинкиназами) найдены почти во всех органеллах клетки (см. раздел 4.2.3). Обнаружено множество белковых субстратов протеинкиназ. Выделено более десятка прс-теинкиназ, различающихся по специфичности к белковым субстратам (или к определенным ОН-группам серина и треонина на одном и том же белке), строению, каталитическим и регуляторным свойствам. [c.42]

Физическая и коллоидная химия (1988) -- [ c.241 , c.261 ]

Физическая химия (1978) -- [ c.583 , c.601 , c.604 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.255 , c.265 , c.276 , c.281 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.431 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.262 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.267 , c.274 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.40 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.40 ]

Физико-химия коллоидов (1948) -- [ c.267 , c.326 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.210 , c.213 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.424 ]

Физическая и коллоидная химия (1964) -- [ c.227 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.587 , c.594 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.319 , c.325 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.83 , c.102 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология