Связывающие белки свойства

Следует указать, что Д. Н. Насонов и В. Я- Александров (1944 г.) выдвинули теорию возникновения биоэлектрических потенциалов. Они считают, что в покое электролиты внутри клеток избирательно связываются белками, в результате возникает межфазовая разность потенциалов между протоплазмой и водным раствором электролита (потенциал покоя). При возбуждении или повреждении клетки фазовые свойства белков протоплазмы изменяются, распределение ионов становится другим и соответственно меняется потенциал (возникает потенциал действия или повреждения). Однако эта теория имеет ряд недостатков, в частности она не учитывает наличие на поверхности клеток мембранных потенциалов, отождествляет механизм действия возбуждения и повреждения и т. п. [c.52]

Д. Н. Насонов и В. Я. Александров (1944) выдвинули теорию возникновения биоэлектрических потенциалов. Они считают, что в покое электролиты внутри клеток избирательно связываются белками, в результате возникает межфазовая разность потенциалов между протоплазмой и водным раствором электролита (потенциал покоя). При возбуждении или повреждении клетки фазовые свойства белков протоплазмы изменяются, распределение ионов становится другим и соответственно меняется потенциал (возни- [c.71]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Свойство таннинов образовывать поперечные связи с белками и другими полимерами обусловливает их способность ингибировать действие ферментов и активность выделенных растительных органелл они обладают также выраженными вяжущими свойствами, т. е. вызывают ощущение сухости во рту, причиной чего, возможно, является снижение обволакивающего действия гликопротеидов слюны. Очевидно, что как по своей способности связывать белки, так и по другим свойствам, зависящим от этой способности, различные таннины отличаются друг от друга, причем эти различия обусловлены размером их молекул и химической структурой. Для каждой данной структуры существуют оптимальные размеры, при которых способность образовывать поперечные связи с другими полимерами максимальна. [c.330]

Четвертичные аммониевые основания характеризуются сильными поверхностно-активными свойствами, что делает их хорошими очистителями поверхности. Они связываются белками, поэтому в присутствии последних разбавленные растворы четвертичных аммониевых оснований теряют эффективность. При их добавлении в суспензию бактерии имеют тенденцию слипаться в комки которые разрушаются под действием анионных детергентов, таких, как мыло. В средних концентрациях они бактерицидны, но против туберкулезной палочки и спор-не эффективны даже при высоких концентрациях. К достоинствам четвертичных аммониевых оснований относятся следующие они не имеют запаха, не оставляют пятен, не вызывают коррозии металлов, устойчивы, недороги и относительно нетоксичны. [c.219]

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Однако белки обладают также свойством амфотерности, так как в состав молекул белка входят некоторые кислые и.основные группировки. Поэтому даже отдельная белковая молекула проявляет буферное действие, связывая кислоты и щелочи с образованием солей [c.81]

Функциональная роль отдельных экзонов при рассмотрении случаев альтернативного сплайсинга, возможно, прояснится на примере гена позвоночных, кодирующего полипептидные компоненты целой серии гликопротеидов — фибронектинов, секретируемых клеткой. Некоторые типы фибронектинов, являясь компонентами внеклеточного матрикса, связываются с клеткой и определяют свойства ее поверхности, другие находятся в плазме крови. Разные типы фибронектинов образуются путем альтернативного сплайсинга. Фибронектин плазмы, который не связан с клеточной поверхностью, синтезируется на мРИК, не содержащей одного из экзонов, возможно как раз того, который кодирует участок молекулы белка, отвечающий за связывание с клеткой. [c.183]

Такие белки, как инсулин и гемоглобин, обладают рядом специфических свойств, благодаря которым приобретают особо важное значение для организма. Инсулин — гормон, способствующий процессу окисления сахара в организме животного. Гемоглобин обратимо связывает кислород, присоединяя его в легких и отдавая в тканях. Эти точно установленные функции наглядно показывают, что молекулы белка должны обладать специфическим строением. [c.394]

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Очень часто присутствие того или иного нона металла или аннона (например, С1 ) оказывается необходимым для работы фермента. В ряде случаев ион металла связывается с ферментом в определенном центре на его поверхности или внутри молекулы. Влияние иона на катализируемую реакцию может быть обусловлено присутствием сильного электрического заряда. Некоторые ионы металла способны обратимо окисляться и восстанавливаться. Благодаря этому свойству железо, медь и кобальт входят в состав активных центров многих ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы. Важное значение имеет также способность ионов металлов влиять на взаимную ориентацию разных участков молекулы белка или других макромолекул. Связывание иона металла может вызывать радикальные изменения в конформации молекулы (гл. 4, разд. В. 8.в). [c.156]

Все изложенное выще может показаться просто длинным и не слишком нужным упражнением, однако оно закладывает основы, которые необходимы для решения конкретных задач. Следует, однако, помнить, что для применения математических моделей необходимо вводить некоторые упрощения. Реальные белки могут существовать более чем в двух стабильных конформациях [11], а на их наружной поверхности имеется множество участков, потенциально способных связывать самые разные молекулы — как крупные, так и мелкие. Заполнение практически любого из этих участков может влиять на функциональные свойства белка. [c.304]

Ион цинка гораздо прочнее связывается с большинством органических лигандов, чем ион Mg + (табл. 4-2). Он имеет заполненную Зс -орбиту и стремится образовать четыре ковалентные связи тетраэдрической симметрии, часто с азот- или серусодержащими лигандами. В отличие от Mg +, который быстро и обратимо взаимодействует с ферментами, Zn + обнаруживает тенденцию к образованию прочных связей внутри металлоферментов. В настоящее время известна трехмерная структура некоторых металлоферментов. Во всех этих ферментах ион Zn + в активном центре окружен тремя имидазольными группами, а четвертая координационная связь остается свободной для взаимодействия с субстратом. Значительный интерес представляет также и тот факт, что второй атом азота имидазольной группы во многих случаях образует водородную связь с карбонильной группой в основной цепи пептида . Такое же свойство обнаружено и для атомов железа гемсодержащих белков (рис. 10-1). [c.142]

По размеру молекулы и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает амино- и карбоксильную функцию К- и С-концевых аминокислот. [c.83]

Аминогликозиды вызывают поражения кохлеарного и вестибулярного аппаратов, развитие нейромышечной блокады стрептомицин, амфотерицин В и циклосерин — полиневриты пенициллин, стрептомицин, левомицетин — поражения ЦНС (судорожный синдром, галлюцинации). Поражения почек имеют место при воздействии амфотерицина В, цефалоридина, аминогликозидов. Ге-патотоксические явления характерны для тетрациклинов, рифампицина, эритромицина. Токсическое действие на ЖКТ, обусловленное раздражением слизистых оболочек и проявляющееся в виде тошноты, рвоты, болей в области живота, поносе, свойственно тетрациклинам, эритромицину, амфотерицину В. Тяжелые поражения костного мозга (гипопластическая анемия) могут возникать при длительном воздействии левомицетина в больших дозах. Некоторые А. вызывают понижение свертываемости крови, что приводит к кровотечениям. Наиболее часто кровотечения отмечены при применении цефокситина и мокса-лактама. Общим свойством, присущим большинству А., является их способность вызывать аллергические реакции. Поступив в организм, А. связываются белками, образуя полноценные антигены и стимулируя выработку антител. Наиболее выражено аллергическое действие у пенициллинов, стрептомицина и ванкомицина. Другие А. вызьшают эти реакции значительно реже. Возникновение аллергических реакций и их выраженность определяются свойствами А., путем его поступления в организм и индивидуальной чувствительностью человека. Сенсибилизация к А. наблюдается не только у лиц, имевших длительный профессиональный контакт с этими веществами, но приблизительно у 10 % больных, применявших А. Повышенная чувствительность к А. зарегистрирована и у людей, употреблявших продукты питания (мясо, молоко, яйца и др.), источником которых являются животные или птицы, получавшие с кормом антибиотики. Положительные кожные пробы на пенициллин выявлены у 2,2- [c.746]

Таннины вследствие своей способности связывать белки ингибируют многие ферментные системы, однако, по-видююму, в живых клетках это их свойство не проявляется, поскольку таннины находятся в органеллах, отделенных от цитоплазмы. Однако нх способность ингибировать ферменты может пметь значение в отмирающих и отмерших клетках, в частности именно этой способностью может объясняться особенно высокая устойчивость таких клеток по отношению к грибам и другим патогенным организмам. Показано, что таннины подавляют рост многих грибов in vitro, и, хотя отсюда нельзя сделать вывод, что именно таннины определяют устойчивость растений к болезням, однако не исключено, что они могут вносить определенный вклад в создание устойчивости, подавляя развитие патогенных организмов, особенно в ядровой древесине. [c.347]

Нитроцеллюлозные фильтры в определенных условиях способны связывать белки и одноцепочечные ДНК. Такое связывание может найти применение для большого числа ферментативных и физико-химических анализов, а также в качестве метода очистки различных препаратов. Связывающие свойства двух коммерческих нитроцеллюлозных фильтров представлены в табл. 7-1. Следует заметить, что связывание белков не зависит от ионной силы, однако одноцепочечные ДНК прочно удерживаются такими фильтрами только при относительно высокой ионной силе. Плохое связывание одноцепочечных ДНК с фильтром Millipore необъяснимо, хотя, может быть, оно обусловлено тем, что эти фильтры изготовлены не из чистой нитроцеллюлозы. РНК не связываются с этими фильтрами. [c.160]

Более высокие уровни компактизации ДНК в хроматине связаны с неги-стоновыми белками. На их долю приходится около 20% всех белков хроматина. Эту сборную группу белков отличает широкий спектр свойств и функций. Всего фракция негистоно-вых белков объединяет около 450 индивидуальных белков, свойства и конкретные функции которых еще не достаточно изучены. Выяснено, что некоторые из них специфично связываются с определенными участками ДНК, в результате чего фибриллы хроматина в местах связывания ДНК с не- [c.48]

Большая часть полярных атомных групп на поверхности белков и нуклеиновых кислот расположена близко друг к другу, так что молекула воды в гидратной оболочке может связываться с поверхностью двумя водородными связями [138— 140]. Поэтому хорошей моделью для изучения свойств воды полярной поверхности биополимеров могут служить полифунк-циональные низкомолекулярные соединения со сближенными полярными группами, такие, например, как сахара, аминокислоты и др. [c.54]

Лиофильными принято называть такие коллоиды, частицы которых в большом количестве связывают молекулы дисперсионной среды, например некоторые мыла в водной среде. Сюда относили раньше и растворы высокомолекулярных органических соединений (белки, целлюлоза и ее эфиры, каучук, многие искусственно получаемые соединения). Однако, как показало изучение внутреннего строения и свойств таких систем, производившееся в недавнее время, и, в частности, работы В. А. Каргина, Добри и Флори, эти системы представляют собой истинные растворы, т. е. молекулярно-дисперсные, а не коллоидные системы. Они являются гомогенными системами. Характерные отличия их свойств от свойств других групп истинных растворов обусловливаются в основном сильным различием в величине частиц растворителя и растворенного вещества и строением этих частиц, представляющих собой очень длинные и гибкие молекулы (цепное строение). Переход их в раствор облегчается высокой степенью сольватации. Благодаря большому размеру молекул растворы этих веществ по многим свойствам являются близкими коллоидным растворам и образуют самостоятельную группу растворов — растворы высокомолекулярных соединений. Более детально свойства этих растворов будут рассмотрены в гл. XVII ( 244). [c.508]

Следует учитывать, что способность обратимо связывать кислород — уникальное свойство, обнаруженное в природе только у железонорфириновых, железосодержащих и медьсодержащих белков. Однако другие малые молекулы, такие, как СО, СО2 или N , также могут взаимодействовать с этими металлоиро-теинами. Например, СО связывается с гемоглобином даже еще активнее, чем кислород, создавая дефицит кислорода в клетках (отравление угарным газом). [c.360]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

ЛИОТРОПНЫЕ РЯДЫ — ряды, в которых ионы последовательно располагаются по величине их влияния на свойства растворителя в растворе или дисперсионной среды в дисперсной системе. Например, Л. р. ионов, размещенных по их возрастающему влиянию на вязкость и поверхностное натяжение Еодных растворов, на растворимость в воде, на набухание высокомолекулярных веществ (белков, пектинов, агар-агара, крахмала и др.), на застудневание водных растворов таких веществ, а также их высаливание из растворов и т. д. Расположение ионов в Л. р. зависит от их способности связывать воду, которую они отнимают от гидратированных молекул, растворенного вещества или частиц дисперсной фазы. Наиболее изучен ряд неорганических анионов SQ2-, F-, 107, Br0 , l-, 10J-, Вг- <0 и т.д., менее четко выражено отличие в Л. р. однозарядных Li+, Na+, К" , Rb+ и двузарядных Mg +, a +, Sг , Ba + катионов. Впервые Л. р. по высаливаншо яичного альбумина натриевыми солями различных кислот был установлен R 1888 г. Г. Гофмейстером. Процессы ьысаливания имеют большое практическое значение в технологии многих производств. [c.148]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Способность белков муки к набуханию определяет физические свойства теста. Если белок набухает ограниченно, связывая достаточно большое количество воды, то образующееся тесто будет эластичным и плотным по консистенции. При неограниченном набухании белков, т. е. когда часть их переходит в растворенное состояние, тесто получается жидким по консистенции, лнпкил и мажущимся, т. е. физические свойства теста ухудшаются. [c.252]

Механизм передачи ДНК из клетки в клетку состоит в том, что специальный белок узнает определенную последовательность, имеющуюся у трансмиссивных и мобилизуемых плазмид и называемую ориджином переноса, вносит в эту последовательность одноцепочечный разрыв и ковалентно связывается с его 5 -концом. Затем цепь ДНК, с которой связан белок, переносится в клетку-реципиент, а неразорванная комплементарная цепь остается в клетке-доноре. Весь этот процесс осуществляют белки, кодируемые га-генами трансмиссивной плазмиды, в частности один из этих генов кодирует специальную хеликазу, которая в АТР-зависимой реакции разделяет переносимую в реципиент и остающуюся в доноре цепи ДНК. Клеточный аппарат синтеза ДНК достраивает одиночные цепи и в доноре и в реципиенте до дуплексов. Белок, сидящий на 5 -конце перенесенной цепи, видимо, способствует замыканию плазмиды в реципиентной клетке в кольцо (таким образо.м, этот белок напоминает по свойствам топоизомеразы 1-го типа и родственные ферменты, например А-белок фага ФХ174 см. гл. ХП1/. [c.111]

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Рестриктирующие эндонуклеазы, детерминируемые хромосомой Е. соИ, — это крупные белки с мол. весом порядка 300 000—400 000, состоящие из полипептидных цепей трех типов. Они явно связываются со специфическими участками и неспецифически разрушают прилегающие к ним участки. Для их действия необходимо наличие АТР, ионов Mg2+ и S-аденозилметионина. Уникальная особенность этих белков состоит в способности вызывать гидролиз необычно больших количеств АТР [215]. Значение всех этих свойств рестриктирующих ферментов остается до сих пор неясным. Второй класс рестриктирующих ферментов состоит из относительно небольших мономерных или димерных белков с мол. весом 50 000—100 000. Местом атаки этих ферментов служат, как правило, нуклеотидные последовательности с локальной симметрией второго порядка [217]. Так, например, для двух рестриктирующих эндонуклеаз, детерминируемых ДНК плазмиды R-фактора Е. соН, и рестриктирующего фермента Hemophilus influenzae были идентифицированы следующие участки расщепления (в приведенной ниже схеме стрелками показаны места расщепления, звездочками — места метилирования, а точками — локальная ось симметрии второго порядка) [c.279]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Из1вестно, что в одном конформационном состоянии фермент лучше связывается с субстратом, чем в другом. Этот простой факт, а также тенденция мономеров белков ассоциировать приводит к ряду интересных эффектов, природа которых долгое время оставалась загадкой для ученых. Сейчас мы знаем, что кооперативные изменения конформации в олигомерных белках лежат в основе многих важных аспектов регуляции активности ферментов и метаболизма. Эти изменения вносят элемент кооперативности в связывание малых молекул (например, кислорода гемоглобином), а также субстратов и регуляторных молекул с ферментами. Вполне возможно, что многие фундаментальные свойства живых организмов непосредственно связаны с кооперативными изменениями в фибриллах, мембранах и других структурах клетки. По этим причинам было бы весьма полезно рассмотреть этот вопрос (в частности, его количественную сторону) более подробно. [c.297]

Этот градиент в случае классического электрофореза на плоской подложке стабилизируется с помощью геля для удаления конвекционных потоков. Белки движутся под действием градиента pH до тех пор, пока сохраняют заряд. При значении pH, соответствующем их изоэлектрической точке, электрофоретическая миграций заканчивается. Высокая эффективность ИЭФ основывается на фокусирующем свойстве градиента pH, который практически не допускает уширемия полос, вызванного диффузией. Амфолиты можно или добавлять к буферу, или ковалем-то связывать с гелем (иммобилизованный градиент pH (ИГП)). Этот вариант ИЭФ вследствие очень крутого градиента pH ведет к очень высокой разделительной способности. Чем меньше различия в значениях р пробы, тем более резкие градиенты pH необходимо накладывать для того, чтобы обеспечить разделение этих проб. [c.106]

При замешивании теста от одной до двух третей липидов щеки связываются с белками [86, 87]. Эта связь предопределяет реологические свойства теста, которое без липидов не годилось бы для выпечки. К тому же замешивание теста вызывает значительное повышение активности липоксигеназ [73] за счет воды, которая благоприятствует проявлению ферментативной активности за счет окисления среды. Этот эффект усиливается благодаря присутствию муки конских бобов, богатой ферментом липокси-геназой, которую добавляют в пшеничную муку для улучшения хлебопекарных качеств. Гидроперекиси линолевой кислоты, про- [c.286]

Вообще говоря, именно совокупность этих связей обеспечивает введение белков в мембраны. Однако некоторые белки мембран соединены с фосфолипидами только ионными связями. Так обстоит дело с цитохромом с, белком, заряженным положительно при физиологических значениях pH (близких к нейтральному), который связывается с анионными фосфолипидами, такими, как ФС. Следует заметить, что ряд немембранных белков, таких, как полипептиды с основными свойствами [70] и рибонуклеазы [82], связывают анионные липиды. [c.311]

В настоящее время технологические процессы переработки необезжиренных видов сырья, богатых маслом, щироко не применяются ввиду того, что в промышленном производстве такое сырье используется для легкого извлечения масла из семян, а также из-за способности липидов связываться с белками. Это последнее обстоятельство представляет неудобство, поскольку значительно затрудняется сохранение изолята. Кроме того, функциональные свойства белков из-за присутствия этого масла могут ухудшаться. Однако некоторые авторы считают, что указанные неудобства (независимо от трудностей разделения эмульсий) могут быть несущественными по сравнению с термическим денатурированием, которое происходит во время предваритель- [c.454]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология