Рибосома, при трансляции

Рибосомы представляют собой миниатюрные, но чрезвычайно сложные белок-синтезирующие системы. Каждая рибосома Е. соИ обладает массой 2,7-10 дальтон и состоит на 65% из особой рибосомной РНК и на 35% из белка. В структуру рибосомы входит около 50 различных белков. Рибосомы способны считывать генетическую информацию с мРИК и точно собирать именно такую белковую молекулу, которая детерминируется соответствующим геном (трансляция генетической информации). [c.19]

Константа плавления является тем параметром, который характеризует степень влияния вторичной структуры на процесс трансляции. Процедура определения этого параметра описана ниже. В качестве третьей группы параметров модели рассматривались длина мРНК и линейный размер рибосомы (т.е. количество кодонов МРНК, покрываемых одной рибосомой, принятое равным 26 110 ). [c.162]

Рассмотрим пример использования модели для оценки константы плавления вторичной структуры мРИК рибосомой. Метод оценки этой константы заключается в следующем. Многие прокариотические гены имеют преимущественно полицистронную природу /т.е. на них синтезируются непрерывные молекулы мРНК, кодирупцие два или более белка . Следуя гипотезе о влиянии вторичной структуры на трансляцию, естественно предположить, что цистроны с различной вторичной структурой будут транслироваться с разной эффективностью. [c.163]

Как только 5 -конец мРНК покидает рибосому, он может сразу же связаться с другой рибосомой, инициируя трансляцию следующей пептидной цепи и т.д. Количество-рибосом, объединяемых в полирибосому, определяется длиной мРНК. [c.237]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

Вторичная структура мРНК в районе сигнальной последовательности и инициирующего кодоиа оказывает влияние на эффективность инициации трансляции. Наличие или отсутствие своб. 5 -концевого участка в мРНК прокариот несущественно для Начала трансляции. В отдельных случаях рибосома способна начинать трансляцию внутр. кодирующих последовательностей. [c.666]

Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

РИБОСОМА, крупный внутриклеточный макромолекуляр-ный ансамбль, ответственный за синтез полипептидной цепи вз аминокислот (трансляцию) состоит из молекул РНК (т. наз. рибосомнЫе рибонуклеиновые кислоты, или рРНК) и белков. [c.264]

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА, программируемый геномом процесс биосинтеза белков и(или) РНК. При синтезе белков Э. г. включает транскрипцию - синтез РНК с участием фермента РНК-полимеразы трансляцию - синтез белка на матричной рибонуклеиновой кислоте, осуществляемый в рибосомах, и (часто) посттрансляционную модификацию белков. Биосинтез РНК включает транскрипцию РНК на матрице ДНК, созревание и сплайсинг. Э. г. определяется регуляторными последовательностями ДНК регуляция осуществляется на всех стадиях процесса. Уровень Э. г. (кол-во синтезируемого белка или РНК) строго регулируется. Для одних генов допустимы вариации, иногда в значит, пределах, в то время как для других генов даже небольшие изменения кол-ва продукта в клетке запрещены. Нек-рые заболевания сопровождаются повышенным уровнем Э.Г. в клетках пораженных тканей, напр, определенных белков, в т. ч. онкогенов при онкологич. заболеваниях, антител при аутоиммунных заболеваниях. [c.413]

Последовательность оснований длиной 6 — 8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ у Е. соИ, определяет эффективность процесса трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой, и его сдвиг в ту или иную сторону способен уменьшать эффективность трансляции мРНК. По имени исследователей, идентифицировавших этот участок, он был назван последовательностью Шайн-Дальгарно. Обычно эту последовательность включают в состав самого вектора вместе с инициирующим кодоном на нужном расстоянии. При экспрессии векторов такого типа образуется гибридный белок, в котором несколько N-концевых аминокислотных остатков происходят от источника регуляторных элементов и инициирующего кодона прокариотического гена. Такие гибридные белки часто более стабильны обработка их химическим или ферментативным способом приводит к вьщелению эукариотической части белка. [c.123]

На следующей ступени биосинтеза белка нуклеотидная последовательность мРНК переводится на язык аминокислотной последовательности. Этот процесс, получивший название трансляции [193], начинается со связывания мРНК и инициирующей аминоацил-тРНК с 30 8-субъединицей рибосомы (инициация). [c.393]

На специфическом подавлении отдельных стадий биосинтеза белка основано действие ряда антибиотиков (разд. 2.3.5). Так, актиномицин интер-коляцией и рифамицин селективным подавлением РНК-полимеразы нарушают процесс транскрипции. Хлорамфеникол нарушает трансляцию, блокируя реакцию переноса пептидила в рибосоме. Стрептомицин ассоциирует с 30 8-субъединицей рибосомы и ведет к ошибкам в переносе, а очень похожий на аминоацильный конец тРНК пуромицин вызывает преждевременный обрыв синтезируемой цепи. [c.398]

Схема всех стадий процесса трансляции приведена на рис. 24. Показаны условия, необходимые для начала инициации, формирование инициирующего комплекса, появление участков (сайтов) Р и А и протекание элонгации, затем - перемещение рибосомы вдоль мРНК (транслокация), действие пеп-тидил-трансферазы, катализирующей образование пептидной связи, и, наконец, терминация процесса. После окончания биосинтеза полипептидной [c.58]

По-видимому, стабилизация двуспирального участка с участием инициаторного триплета либо за счет третичной структуры РНК, либо в результате специфического присоединения РНК-связьшающего белка, может полностью блокировать инициацию в данном участке. Так, очень похоже, что в MS2 РНК, а также в РНК родственных фагов R17, Г2 и др. третичной структурой заблокированы инициаторные триплеты как А-цистрона, так и S-цистрона. Инициация на А-цистроне происходит, вероятно, лишь в процессе синтеза РНК, когда полная пространственная структура еще не сформирована. Инициация на S-цистроне имеет место в процессе трансляции предшествующего С-цистрона рибосомы, считывая С-цистрон, расплетают РНК, освобождая участок с инициаторным триплетом S-цистрона из какого-то более стабильно свернутого состояния. Когда появляются готовые молекулы белка оболочки фага, снова происходит выключение инициации S-цистрона белок оболочки фага имеет специфическое сродство к нестабильной спирали, содержащей инициаторный AUG триплет (рис. 11), и, связываясь с ним, стабилизирует спираль. [c.24]

После того как инициация трансляции состоялась, рибосомы могут читать мРНК более или менее независимо от ее вторичной и третичной структуры, очевидно, последовательно расплетая ее по мере прохождения вдоль цепи (разумеется, после прохождения рибосомы участки цепи вновь свертываются). В то же время пока ничего не известно о роли вторичной и третичной структуры мРНК в скорости считывания цепи (скорости элон- [c.24]

То, что рибонуклеопротеидные гранулы (рибосомы) не равномерно диспергированы в цитоплазме животных клеток или в препарате частиц, полученных из микросом, а часто собраны в группы (цепи или кластеры), было отмечено еще в ранних электронно-микроскопических наблюдениях Дж. Паладе и др. Доказательство того, что такие агрегаты рибосом представляют собой частицы, соединенные цепью мРНК и находящиеся в процессе трансляции, были представлены одновременно несколькими группами в 1963 г. [c.55]

Рибосома начинает читать мРНК со строго определенной точки ее последовательности, а именно с той, с которой начинается ее кодирующая часть. Как уже отмечалось, эта точка вовсе не есть самый крайний 5 -концевой нуклеотид мРНК, а как правило, расположена на определенном удалении, иногда значительном, от начала полинуклеотидной цепи. Рибосома должна каким-то образом узнать начальную точку считывания, связаться с ней, и только тогда начать трансляцию. Комплекс событий, обеспечивающих процесс начала трансляции, обозначается как стадия инициации. В инициации принимают участие специальный инициаторный кодон, инициаторная тРНК и белки, называемые факторами инициации. [c.56]

Когда рибосома достигнет терминирующего кодона мРНК, синтез полипептида прекращается. В присутствии терминирующего кодона рибосома не связывает какой-либо аминоацил-тРНК, а вместо них в дело вступают специальные белки, называемые факторами терминации. Под их действием синтезированный полипептид освобождается из рибосомы. Эта стадия называется терминацией трансляции. После терминации рибосома может либо сойти с мРНК, либо продолжать скользить вдоль нее, не транслируя. [c.56]

Таким образом, из рассмотрения рабочего цикла видно, что рибосома 4 процессе трансляции вьшолняет следующие функции 1) связьшание и Удержание мРНК 2) удержание пептидил-тРНК 3) связьшание амино- [c.135]

Рибосома имеет собственное сродство к матричным полинуклеотидшу / Уже давно известно, что среди синтетических полирибонуклеотидов вакантная рибосома лучше всего связьшает полиуридиловую кислоту, на чем и было основано широкое применение поли(и) в качестве матрицы в бесклеточных системах трансляции. Возможно, что отсутствие стабильной вторичной и третичной структуры в поли(и) является существенным фактором ее хорошего связьшания с рибосомой. В случае природных мРНК имеются совершенно определенные предпочтительные места на полинуклеотиде, с которыми могут связьшаться вакантные рибосомы (см. гл. В.VI). В любом случае прочная сплошная двойная спираль вряд ли может служить местом присоединение вакантных рибосом. [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология