Цнтохром

Уверенность в правильности протондвижущей гипотезы основана большей частью на результатах опытов с модельными системами. С этой целью можно приготовить пузырьки из митохондриальных фосфоглицеридов или из фосфоглицеридов соевых бобов, в которые встроены Fj или Fi-f-Fo, а также, например, цитохромоксп-даза, цнтохром с и его восстановитель, такой, как аскорбиновая кислота. Препараты такого типа выделяют протоны при окислении субстрата и в присутствии ADP и Рг участвуют в синтезе АТР, тогда как в обычном растворе этих белков и субстратов АТР не может образовываться. [c.448]

Цнтохром Источник Максимумы поглощения восстановленной формы Ей, ыВ Реакция с Og [c.496]

Сульфитоксидаза печени, окисляющая S0 " до SO4 , локализована в межмембранном пространстве митохондрии. Фермент представляет собой димер двух идентичных субъединиц (мол. масса 57 000), каждая из которых содержит один гем и один атом молибдена. Последний (в форме Мо +) непосредственно принимает электроны от SO -, превращаясь в Мо"+, способный восстанавливать гем. Полностью восстановленный фермент имеет форму Mo +-Fe +, которая легко обнаруживается методом ЭПР. In situ восстановленный фермент передает электроны цнтохрому с, так что отношение Р/О для окисления SO3 составляет единицу. [c.497]

IV. Наиболее полно изучены реакции, катализируемые так называемыми оксигеназами смешанной функции, активность которых связана с группой гемопротеидов, известных под общим названием цитохрома Р-450. Их назначение заключается в окислительной деградации широкого спектра липофильных соединений, включая стероидные, а также полициклические углеводороды и обширный круг фармакологически активных соединений. Во всех этих реакциях один атом молекулярного кислорода внедряется в соответствующий продукт и сопровождается окислением восстановленного пиридиннуклеотида [2, 63,119, 222, 560]. Начальный компонент этой электронтранспортной редокс-цепи мембрано-связанный флавопротеид НАДФН—цитохром Р-450 редуктаза содержит в эквимолярных количествах ФАД и ФМН 1299]. Фермент специфичен для мик-росомальной фракции, так как 65—85% его энзимной активности обнаружено именно в ней [2]. До 30% его активности связывается с наружной мембраной ядра [229, 321, 550]. В митохондриальной мембране НАДФН— цнтохром Р-450 редуктаза не найдена [487]. Этот флавопротеид может реагировать с искусственными акцепторами различного рода и переносить электроны к анаэробным акцепторам типа цитохрома с, 2,6-дифенил-индофенола, менадиона, а также к молекулярному кислороду [251] и цитохрому bs [304, 376, 405, 465]. [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология