Голодание по изолейцину

Предшественниками глюкозы при глюконеогенезе являются пируват, оксалоацетат и фосфоенолпируват. Поэтому аминокислоты, которые превращаются в эти соединения, могут быть использованы для синтеза глюкозы (глюконеогенез из аминокислот) такие аминокислоты называют гликогенпыми. Глюконеогенез с участием аминокислот происходит особенно активно при преимущественно белковом питании, а также при голодании. В последнем случае используются аминокислоты собственных белков тканей. Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии образования пировиноградной кислоты углеродная часть превращается непосредственно в ацетоуксусную кислоту и ацетил-КоА, из которых синтез углеводов невозможен это кетогепные аминокислоты. Тирозин, фенилаланин, изолейцин и триптофан являются одновременно и гликогенными, и кетогенными часть углеродных атомов их молекул при катаболизме образует пируват, другая часть включается в ацетил-КоА, минуя стадию пирувата. [c.340]

Как отмечалось выше, скелетные мышцы служат основным резервом белка в организме. Они обладают также высокой активностью в отношении деградации одних и синтеза других аминокислот. У млекопитающих именно мышцы являются главным местом катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в интермедиаты цикла трикарбоновых кислот. Способность мышц разрушать аминокислоты с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— [c.341]

В связи с этим аминокислоты по их роли в питании делят на две группы незаменимые и заменимые. К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме животных и человека из других соединений, поступающих с пищей, поэтому они обязательно должны входить в определенном количестве в пищу и только при этом условии организм способен создавать свои собственные белки. Для человека незаменимыми являются 8 аминокислот триптофан, лизин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин и треонин. Без перечисленных аминокислот наступает белковое голодание, приводящее к тяжелым расстройствам жизнедеятельности и даже гибели организма. [c.69]

Углеродный скелет аминокислот, подвергшихся деградации и включившихся в цикл трикарбоновых кислот в мышечной ткани, превращается главным образом в глутамин и пируват, который далее окисляется или превращается в лактат. Таким образом, при голодании или в период после всасывания большая часть образующихся в процессе распада мышечного белка аминокислот покидает мышцы исключением являются изолейцин, валин, глутамат, аспартат и аспарагин они участвуют в образовании глутамина, который высвобождается мышцами и используется другими тканями. [c.341]

Голодание по изолейцину и гидроксимочевина [c.160]

Подавление триптофансинтетазы при цинковом голодании было показано для Neurospora. При недостатке цинка у А., niger подавляется (хотя возможно вторично, в результате угнетения обмена углеводов) и синтез алифатических аминокислот—аланина, глицина, пролина, треонина, серина, валина, лейцина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. [c.46]

Совокупность полученных данных можно объяснить следующим образом. В клетках Ке1+-штаммов, несущих мутацию ilvA442, при голодании по изолейцину образуется ффГфф, который стимулирует выражение Ilv-оперона. Это приводит к синтезу и накоплению продукта гена IvA-мутантной треониндезаминазы, вероятно, имеющей пониженное сродство к субстрату. Если при этом в клетках повышено содержание треонина, ауксотрофность частично преодолевается. [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология