Аминокислоты углеродного скелета

Рис. 24.7. Метаболиты, образующиеся из углеродных скелетов аминокислот

Превращение углеродного скелета аминокислот [c.378]

Изомерия и номенклатура аминокислот. Изомерия аминокислот обусловлена положением функциональной группы ЫН2, а также строением углеродного скелета. [c.254]

Синтез заменимых аминокислот осуществляется с помощью весьма простых реакций, протекающих, как правило, в одну или две стадии, которые обеспечивают аминирование углеродного скелета предшественника. [c.399]

Кетогенные аминокислоты. Аминокислоты, углеродный скелет которых может служить предшественником кетоновых тел. [c.1012]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Дезаминирование — отщепление аминогруппы от аминокислоты, приводящее к выделению азота в виде аммиака, поэтому процесс распада белков, сопровождающийся образованием аммиака, получил название аммонификации. Судьба углеродного скелета аминокислоты при дезаминировании различна. Процесс может происходить при участии молекулярного кислорода [c.402]

Дезаминирование, при котором происходят окислительные (примеры 1, 2) или гидролитические (пример 3) преобразования углеродного скелета аминокислот, получило название окислительного или гидролитического дезаминирования соответственно. [c.402]

Изомерия аминокислот определяется положением аминогрупп по отношению к карбоксильным группам, строением углеродного скелета и наличием асимметрических углеродных атомов. [c.278]

Анализируя структурные формулы природных ФОС, из общего набора реакций, их формирующих, в первую очередь следует отметить (а следовательно, и выяснить) путь и механизм образования связи углерод-фосфор, поскольку образование всех остальных фрагментов укладывается в выше уже описанные реакции формирования углеродного скелета и функционализации аминокислот, пептидов, углеводов и др. [c.347]

Названия аминокислот выводят из названий соответствующих по углеродному скелету незамещенных кислот (стр. 152), добавляя к ним приставку амино-, положение же аминогрупп по отношению к карбоксилу (как и положение оксигрупп в оксикислотах) обозначают буквами греческого алфавита (стр. 121) соответственно различают а-, Р-, у-, б- и т. д. аминокислоты. Общеприняты тривиальные названия аминокислот. [c.278]

Кроме того, многие аминокислоты имеют свои исторические названия. Изомерия аминокислот связана с положением аминогруппы и со строением углеродного скелета [c.80]

Изомерия, номенклатура. В ряду аминокислот имеют место изомерия углеродного скелета, изомерия взаимного положения и стереоизомерия. [c.305]

Синтез молекул ос-аминокислот требует обязательного включения следующих этапов а) процесса формирования углеродного скелета б) фиксации азота с доведением его до состояния аминогруппы в) введения специфических функциональных групп. [c.78]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Незаменимость аминокислот для роста и развития организма животных и человека объясняется отсутствием способности клеток синтезировать углеродные скелеты незаменимых аминокислот, поскольку процесс ами-нирования соответствующих кетопроизводных осуществляется сравнительно легко посредством реакций трансаминирования (см. далее). Следовательно, для обеспечения нормальной жизнедеятельности человека и животных все эти 10 аминокислот должны поступать с пищей. [c.414]

Метаболиты, образующиеся из углеродных скелетов аминокислот, либо непосредственно включаются в цикл трикарбоновых кислот, либо превращаются в пируват и через ацетил-КоА деградируют до образования конечных продуктов — Oj и HjO. В зависимости от потребностей организма безазотистые метаболиты могут включаться в синтез глюкозы (гликогенные аминокислоты) либо в синтез высших жирных кислот (кетогенные аминокислоты). [c.378]

При дальнейшем изложении структурные формулы аминокислотных фрагментов в составе полипептидных цепей будут изображаться в соответствии с правилами, принятыми для проекций Фишера, но в предположении, что главной цепью является не углеродный скелет аминокислоты, а фрагмент полипептидной цепи —NЦ-Ч I[R— 0 .. [c.30]

Кроме синтеза белков, аминокислоты, поступившие в организм с пищей, расходуются на синтез ряда азотсодержащих компонентов, в том числе нейромедиаторов, гормонов, а неиспользованные подвергаются расщеплению. В процессе деградации азот аминокислот включается в молекулу мочевины и выводится из организма с мочой, а их углеродный скелет в зависимости от его строения либо превращается в липиды и углеводы, либо окисляется в соответствии с энергетическими потребностями организма. [c.359]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

Т) углеродный скелет аминокислот образуется из промежуточных метаболитов гликолиза, пентозофосфатного пути, цикла трикарбоновых кислот. [c.399]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Приведите примеры изомерных аминокислот, отличающихся строением углеродного скелета. [c.391]

Кетогвнные аминокислоты — аминокислоты, углеродный скелет которых может служить предшественником кетонов. [c.144]

Синтез белка подробно рассматривается в гл. XVII, но некоторые моменты уместно отметить и здесь. Существует три семейства аминокислот, представители которых являются производными трех а-кетокислот (пирувата, оксалоацетата и а-кетоглутарата) и соответственно трех а-аминокислот (аланина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты). Группа, связанная с а-кетоглутаратом и глутаминовой кислотой, синтезируется вселги живыми организмами из числа аминокислот, происходящих от пирувата, высщие организмы способны синтезировать только часть, и наконец, аминокислоты, углеродный скелет которых образуется из ОА и Асп, совсем не синтезируются в организме млекопитающих, а быть может, и вообще у животных. [c.364]

Для энантиоселективного синтеза сложных эфиров использовали оптически активные полиамины (полученные из производных аминокислот). Продукты имели очень низкую оптическую чистоту [1722]. Еще в одной группе опытов была поставлена цель получить сложные эфиры DL-2-фенилмасляной и DL-миндальной кислот при использовании серии хиральных катализаторов с асимметрическим углеродным скелетом с гидроксильными группами и без них. Только в присутствии бромида (li ) - (4 -изопропил)-(1г-метил)-(Зс-триэтиламмоний)циклогек-еа а был достигнут небольшой оптический выход [843, 949]. Оксим сополимера 4-винилпиридина и (5)-5-метилгептен-1-она-3 показал очень умеренное хиральное различие при гидролизе эфира (ОЕ)-/г-нитрофенил-3-метилпентановой кислоты [1723]. [c.107]

Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З-метил-2-оксовалериано-вой и 4-метил-2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [c.564]

Имеются экспериментальные доказательства прямой и опосредованной связи белкового обмена с обеспеченностью организма витаминами, в частности В , В,, В , РР и др. Обмен белков регулируется, кроме того, деятельностью желез внутренней секреции. Гормоны определяют в известной мере направление (в сторону синтеза или распада) и интенсивность белкового обмена. Например, после введения АКТГ и гормонов щитовидной железы наблюдается интенсивный распад тканевых белков. Другие гормоны, в частности СТГ, андрогены и эстрогены, напротив, стимулируют анаболические реакции и способствуют синтезу белка. Введение некоторых гормонов коркового вещества надпочечников вызывает диспро-теинемию и приводит к отрицательному азотистому балансу, что некоторые авторы связывают со стимулированием глюконеогенеза из углеродных скелетов аминокислот (после дезаминирования последних—см. далее). [c.412]

Поскольку обе реакции (трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза по существу любой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие а-кетокислоты. Известно, что организм животных и человека не наделен способностью синтеза углеродных скелетов (а-кетокислот), так называемых незаменимых аминокислот этой способностью обладают только растения и многие микроорганизмы. [c.437]

Углеродные скелеты аминокислот могут включаться в ЦТК через ацетил-КоА, пируват, оксалоацетат, а-кетоглутарат и сукцинил-КоА. Пять аминокислот (Фен, Лиз, Лей, Трп, Тир) считаются кетогенными , поскольку они являются предшественниками кетоновых тел, в частности ацетоуксусной кислоты, в то время как большинство других аминокислот, обозначаемых как гликогенные , служат в организме источником углеводов, в частности глюкозы. Подобный синтез углеводов de novo усиливается при некоторых патологических состояниях, например при сахарном диабете, а также при гиперфункции коркового вещества надпочечников и введении глюкокортикоидов (см. главу 8). Разделение аминокислот на кетогенные и гликогенные носит, однако, условный характер, поскольку отдельные участки углеродных атомов Лиз, Трп, Фен и Тир могут включаться и в молекулы предшественников глюкозы, например Фен и Тир —в фумарат. Истинно кетогенной аминокислотой является только лейцин. [c.440]

Больщинство прокариот способны синтезировать все аминокислоты, входящие в состав клеточных белков. В качестве исходных углеродных скелетов для биосинтеза аминокислот служит небольшое число промежуточных соединений различных метаболических путей (табл. 10). Введение в молекулу некоторых из них (щавелевоуксусной, а-кетоглутаровой, пировинофадной кислот) аминного азота приводит к образованию аспарагиновой, глутаминовой кислот и аланина. Однако в больщинстве случаев исходные соединения должны подвергнуться значительным перестройкам, чтобы сформировать углеродный остов молекулы будущей аминокислоты. [c.88]

Аминокислоты в организме прежде всего используются для синтеза белков и пептидов. Кроме этого, ряд аминокислот служат предшественниками для образования соединений непептидной природы пуриновых и пиримидиновых оснований, биогенных аминов, порфиринов (в том числе гема), никотиновой кислоты, креатина, холина, таурина, тироксина и ряда других. Из углеродного скелета гликогенных аминокислот синтезируются углеводы, кетогенных — липиды и кетоновые тела. Основным органом метаболизма аминокислот является печень, где происходят многие синтетические процессы, связанные с использованием аминокислот, а также важный процесс перераспределения избыточных количеств, потребляемых с пишей углеродных цепей аминокислот и азота. [c.369]

Кроме аминокислот, в построении углеродного скелета принимают участие метаболиты, возникшие на других магистральных биосинтетических путях шикиматном, ацетатном, мевалонатном. Из многих биохимических реакций, происходящих при биосинтезе алкалоидных молекул, наиболее часты следующие [c.427]

Заменимые синтезируются in vivo из аммиака и различных источников углерода. Микроорганизмы сами синтезируют все необходимые им аминокислоты из аммиака и нитратов, а углеродные "скелеты" — из соответствующих интермедиатов. [c.444]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.317 , c.342 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.317 , c.318 , c.319 , c.320 , c.321 , c.322 , c.323 , c.324 , c.325 , c.326 , c.327 , c.328 , c.329 , c.330 , c.331 , c.332 , c.333 , c.334 , c.335 , c.336 , c.337 , c.338 , c.339 , c.340 , c.341 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология