Катаболизм аминокислот

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

В организмах, гидролизующих мочевую кислоту до мочевины или аммиака, этот путь используется только для разрушения пуринов, образующихся при распаде нуклеотидов. Избыток азота, возникающий при катаболизме аминокислот, экскретируется либо непосредственно в виде аммиака, либо превращаясь в мочевину (разд. В, 2). [c.170]

Рис. 24.8. Пути катаболизма аминокислот с разветвленной цепью

Рис. 31.25. Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью у млекопитающих. Реакции 1—3 — общие для всех трех аминокислот далее пути их катаболизма расходятся. Перечеркнутые стрелки показывают стадии, на которых метаболизм блокирован в случае двух редко встречающихся заболеваний 2—болезни кленового сиропа (нарушен катаболизм всех трех аминокислот), 3 — изоВалериановой ацидемии (нарушен катаболизм лейцина).

Небольшая часть окислительной энергии, вырабатываемой в организме человека, имеет своим источником окислительный катаболизм аминокислот. После удаления аминогрупп в реакциях трансаминирования с а-кетоглутаратом углеродные скелеты аминокислот подвергаются окислительному расщеплению и превращаются в соединения, способные включаться в цикл лимонной кислоты и окисляться в нем до СО и Н2О. Есть пять путей, по которым углеродные скелеты аминокислот могут поступать в цикл лимонной кислоты 1) через ацетил-СоА, 2) через а-кетоглутарат, [c.597]

Дальнейший катаболизм аминокислот до конечных продуктов представляет собой совокупность реакций дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования. При этом каждой индивидуальной аминокислоте соответствует свой специфический метаболический путь. [c.378]

Цикл лимонной кислоты перенос электронов и окислительное фосфорилирование окисление жирных кислот катаболизм аминокислот [c.398]

Рис. 24.5. Общая схема катаболизма аминокислот

Чаще всего катаболизм аминокислот начинается с отщепления а-КН2-группы в процессе дезаминирования или трансаминирования. [c.371]

В организме синтез и распад белков тесно взаимосвязаны. Постоянство массы и белкового состава взрослого организма является результатом тонко настроенного равновесия между анаболизмом и катаболизмом. Аминокислоты белков пищи и аминокислоты, возникающие в результате распада белков тканей в процессе самообновления, составляют общий фонд аминокислот организма, равный приблизительно 500 г. [c.167]

Роль кобаламина в катаболизме аминокислот. Злокачественная анемия есть результат нарушения процесса усвоения кобаламина, что связано с отсутствием особого, вырабатываемого желудком гликопротеина (его называют внутренним фактором). Как влияет это нарушение на катаболизм аминокислот Касается ли это всех аминокислот в равной степени [c.598]

Как отмечалось выше, скелетные мышцы служат основным резервом белка в организме. Они обладают также высокой активностью в отношении деградации одних и синтеза других аминокислот. У млекопитающих именно мышцы являются главным местом катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в интермедиаты цикла трикарбоновых кислот. Способность мышц разрушать аминокислоты с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— [c.341]

Избыточная секреция инсулина поджелудочной железой способствует повышенной утилизации печенью глюкозы, находящейся в крови это приводит к гипогликемии. Кроме того, при высоком содержании инсулина происходит замедление катаболизма аминокислот и жирных кислот. Таким образом, в крови больных оказывается мало субстратов энергетического обмена, необходимых для образования АТР, Если состояние гиперинсулинизма продолжается долго, то возникает поражение клеток мозга, поскольку глюкоза служит для мозга основным источником энергии. [c.1000]

Эта изящная простая система имеет одно очевидное преимущество. Так как константы равновесия для реакций переаминирования близки к 1, скорости этих реакций будут зависеть от скоростей удаления образующихся продуктов. Одним из продуктов обычно бывает глутамат, дальнейший обмен которого жестко контролируется функцией ГДГ, также подвергающейся строгой регуляции. Таким образом, эта система позволяет сосредоточить регуляцию катаболизма аминокислот в одном главном пункте, который в печени млекопитающих представлен определенной структурой — мультиферментным комплексом, проявляющим [c.183]

Б. Выберите пункты, отражающие значение реакций трансаминирования а) обеспечивают образование заменимых аминокислот б) являются этапом катаболизма аминокислот в) обеспечивают перераспределение аминного азота между аминокислотами в организме г) обеспечивают синтез незаменимых аминокислот. [c.250]

Дезаминирование. Общей реакцией катаболизма аминокислот является отщепление их аминогруппы с образованием аммиака и кетокислоты. Процесс носит название окислительного дезаминирования он катализируется ферментами, называемыми ок-сидазами аминокислот, обнаружен- [c.381]

Взаимосвязь превращений углеводов и жиров уже рассматривалась выше. Поскольку в результате катаболизма аминокислот образуются кетокислоты, такие, как пировиноградная кислота, становится очевидным, что эти продукты реакций могут [c.386]

ОСОБЕННОСТИ КАТАБОЛИЗМА АМИНОКИСЛОТ [c.378]

Дезаминирование аминокислот. Дезаминирование — это отщепление аминогрупп от аминокислот в форме аммиака. Именно с реакций дезаминирования чаще всего начинается катаболизм аминокислот. В живых организмах возможно четыре типа дезаминирования аминокислот (табл. 12.6). [c.378]

Как отмечалось выше, катаболизм аминокислот сопровождается образованием побочного продукта — аммиака. Аммиак даже в самых малых концентрациях является токсичным соединением для организма, что объясняется следующими причинами. [c.385]

В процессе катаболизма аминокислот у всех живых организмов образуется аммиак — соединение, токсичное даже в самьгх малых концентрациях. Его содержание в крови должно быть не более 40—50 мкмоль/л, иначе возможно нарушение функции мозга и развитие комы. Механизм токсичного действия аммиака на мозг пока не вполне ясен. При избытке аммиака в митохондриях клеток головного мозга активируется реакция восстановительного аминирования а-кетоглутарата. Результатом является ее отток из пула промежуточных метаболитов цикла трикарбоновых кислот и как следствие снижение скорости окисления глюкозы, играющей роль главного источника энергии для клеток мозга. По-видимому, имеются и другие причины высокой чувствительности мозга к аммиаку, пока еще недостаточно изученные. [c.388]

В первые несколько часов после начала голодания Содержание глюкозы в крови начинает падать, поскольку глюкоза поглощается тканями. Чтобы поддержать концентрацию глюкозы в крови на требуемом уровне, организм человека приводит в действие катаболизм глюкогенных аминокислот. Этот процесс связан с выведением азота в виде мочевины и сопровождается одновременным выведением большого количества воды из организма. В последующие несколько дней голодания организм для удовлетвор>ения своих энергетических потребностей переключается с катаболизма аминокислот на катаболизм жирных кислот, и поэтому ежедневная потеря воды в значительной мере снижается. [c.1001]

Витамин Вб-пиридоксин-используется при синтезе кофермента пиридоксальфос-фата. Этот кофермент необходим для трансаминаз - ферментов, катализирующих первую стадию катаболизма аминокислот. [c.1002]

Таким образом, этот метаболический путь предстайляет собой еще один потенциальный механизм анаэробного синтеза АТФ. НАД для пнруватдегидрогеназы, так же как и в случае а-кетоглутаратдегидрогеназы, может регенерироваться с помощью фумаратредуктазы. Вероятно, этот путь более выгоден для тех факультативных анаэробов, для которых глюкоза служит единственным источником углерода и энергии. В отличие от этого у двустворчатых моллюсков концентрации свободных аминокислот могут быть в 100 раз выше, чем в тканях млекопитающих, и эти вещества считают важным потенциальным источником энергии. Для таких организмов, вероятно, более выгоден путь, проходящий через а-кетоглутарат, поскольку в этом случае обмен глюкозы оказывается сопряженным с катаболизмом аминокислот. Возможно даже, что именно наличие аминокислот привело в ходе эволюции к появлению у пируват-дегидрогеназы новой функции, состоящей в генерировании аце-тил-КоА для конденсации с оксалоацетатом, в результате которой образуется цитрат. [c.71]

ЛОТЫ, В особенности лейцин, активируют ГДГ, присоединяясь к ней в участках, разобщенных от тех участков, в которых происходит связывание нуклеотидов. Эффект лейцина преодолевает ингибирующее действие аденилатов и таким образом обеспечивает усиленное расщепление аминокислот, ускоряя удаление их азота, как только они начинают накапливаться. Это будет происходить даже в том случае, если во время накопления аминокислот общая потребность в высокоэнергетических фосфатах (а следовательно, и в катаболизме аминокислот) не очень велика. [c.187]

Основные пути катаболизма аминокислот. В состав белков входят 20 аминокислот, различающихся по строению радикалов. Во второй стадии катаболизма существует, как минимум, двадцать наборов ферментов, катализирующих превращения этих радикалов. Из общего количества энергии, потребляемой организмом, на долю всех этих превращений приходится не более 10%. Следовательно, участие каждой из аминокислот в общем метаболизме выражается величи- [c.272]

Окислительный катаболизм аминокислот и их превращения в жир и углеводы осуществляется через метаболиты общего пути катаболизма и прежде всего через пять метаболитов цикла трикарбоновых кислот ацетил-КоА, а-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалацетат ала, гли, сер, тре, цис пируват -> ацетил-КоА иле, лей, тир -> ацетил-КоА лей, лиз, тир, три, фен-> ацетоацетил-КоА ацетил-КоА асн, асп -> ЩУК тир, фен фумарат иле, мет, вал -> сукцинил-КоА арг, гис, глн, про глутамат - а-кетоглутарат. Мы не будем подробно рассматривать ферментативные пути катаболизма аминокислот, а остановимся лишь на тех, которые представляют интерес с точки зрения медицины. [c.273]

Основные типы реакций катаболизма аминокислот. Трансаминирование и дезаминирование ведут к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот, а-кетокислот. Декарбоксилирование обеспечивает удаление карбоксильных групп и ведет к образованию аминов и затем после действия аминооксидаз — альдегидов. Окислительно-восстановительные превращения осуществляются с участием НАД-, НАДФ-, ФМН- и ФАД-зависимых ферментов. Введение гидроксильных групп происходит с помощью гидрокси-лазных ферментативных систем микросомального окисления разрыв ароматических колец — с помощью диоксигеназных ферментативных систем. Перенос одноуглеродных групп требует активной формы фолиевой кислоты. [c.273]

Рис. 30.2. Поток азота в ходе катаболизма аминокислот. Хотя изображенные здесь реакции являются обратимыми, они представлены как однонаправленные, чтобы подчеркнуть направление потока метаболитов в процессе катаболизма аминокислот у млекопитающих.

В дальнейшем изложении индивидуальные аминокислоты будут сгруппированы на основе того, какой из амфиболических интермедиатов является конечным продуктом их катаболизма. Ранней стадией катаболизма аминокислот, часто первой реакцией, является удаление а-азота. Обычно (но не всегда исключениями являются пролин, гидроксипролин, лизин) это осуществляется путем переаминирования. Азот после отщепления включается в общий метаболический пул. В зависимости от потребностей организма он может реутилизироваться в анаболических процессах (например, в синтезе белка) или, при его избытке, включиться в мочевину и экскретироваться (см. гл. 30). Остающийся после отщепления азота углеродный скелет в большинстве случаев являе- [c.318]

Дополнительные метаболические нарушения, связанные с катаболизмом аминокислот (пропионат, метилмалонат и витамин В,2) [c.341]

Приведенные выше примеры наследственных нарушений катаболизма аминокислот относятся к сравнительно хорошо изученным заболеваниям. По этой теме имеется более обстоятельный обзор (Wellner and Meister, 1981). [c.342]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология