Треониндезаминаза

Сочетание временных и пространственных кодов наблюдается, например, в мультиферментных системах. Так, ферменты системы треонин — изолейцин, включающей пять реакций, регулируются на первом этапе треониндезаминазой, которая ингибируется продуктом реакции — изолейцином (слу гай ретроингибирования). [c.335]

Своеобразная конструкция, основанная на образовании дисульфидных мостиков, обнаружена в ферментах триптофаназе [121] и треониндезаминазе [122] (рис. 8.3), выделенной из Salmonella, Здесь 4 идентичные полипептидные цепи попарно связаны дисульфидными мостиками, так что белки содержат по 2 (мономерные) субъединицы. Такая асимметричная агрегация, вероятно, связана с тем обстоятельством, что эти ферменты содержат по 2 центра связывания пиридоксальфосфата. Аналогичную функцию выполняют [c.68]

Свертывание пируваткиназы обеспечивается L-валином. Влияние аминокислоты ь-валина на ренатурацию пируваткиназы [466f дрожжей и треониндезаминазы Е. oli [468] иллюстрирует две различные функции, которые могут выполнять лиганды в процессе образования активных олигомерных белков. Пируваткиназа [467] — эго тетрамерный фермент, построенный из четырех идентичных субъединиц, каждая из которых содержит одну молекулу невалентно связанного L-валина. Субъединицы диссоциируют и развертываются при действии 6 М гидрохлорида гуанидина. При выдерживании в ренатурирующей среде L-валин служит специфичным инициатором процесса повторного свертывания. Он индуцирует ренатурацию с константой скорости псевдопервого порядка по отношению к мономеру, а это означает, что L-валин влияет на свертывание мономерной формы в ее нативную конформацию и что завершающим процессом является спонтанное образование тетрамерного фермента. ь-Валин остается составной частью всей структуры молекулы Нативного белка [466]. [c.191]

Образование активной треониндезаминазы из свернутых мономеров [122]. Кругами обозначены четыре мономера, каждый из которых включает SH-rpynny, использующуюся для образования дисульфида с идентичной SH-группой другого мономера. Две пары объединенных субъединиц образуют апофермент присоединение кофактора пиридоксальфосфата (витамин Ва) приводит к неактивному холобелку, который переходит при каталитическом воздействии Val (или Не) в активный фермент [4G8], Последняя стадия названа в [472] прекондиционированием>. [c.192]

Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента нераз-ветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза -изолейцина (рис. 30). Первый фермент на пути синтеза -изолейцина -треониндезаминаза является аллостерическим и ингибируется только -изолейцином. [c.116]

Клетка, влияя на свой основной рабочий аппарат — ферментные системы, может регулировать образование любого вещества. Для такого регулирования она использует два пути либо изменяет число действующих молекул фермента, либо изменяет их активность, либо выполняет то и другое одновременно. Если, например, клеткам кишечной палочки, синтезирующим L-изолейцин, давали (в среду) избыток его, то бактерии прекращали синтез этой аминокислоты концентрация ее служила сигналом к ослаблению или прекращению процесса. Этот процесс регулировался двояким действием на клетку. Во-первых, подавлялась активность L-треониндезаминазы — фермента, катализирующего первую стадию биосинтеза L-изолейцина (влияние на первое пусковое звено ферментной системы). Во-вторых, при избытке L-изолейцина прекращалось образование всех ферментов биосинтеза этой аминокислоты, в том числе и L-треониндезаминазы. Оба эти регулярных механизма, как оказалось, существуют независимо друг от друга. Схема, показывающая действие обоих, представлена на рис. 15. [c.88]

С изолейцином норлейцина, который вытесняет изолейцин из этого центра, активность восстанавливается. При низких концентрациях субстрата валин активирует треониндезаминазу, увеличивая ее сродство к треонину. Между валином и изолейцином существуют отчасти конкурентные отношения. Таким образом, можно заключить, что валин взаимодействует с каким-то третьим центром фермента, увеличивая сродство активного центра к субстрату (треонину) и уменьшая сродство центра для связывания ингибитора к изолейцину. [c.17]

Образование изолейцина, валина и лейцина. Начальной реакцией биосинтеза изолей-цина можно считать дезаминирование треонина с образованием а-кетомасляной кислоты, катализируемое треониндезаминазой (треониндеги-дратазой), обнаруженной в некоторых растени- [c.215]

В настоящее время этот фермент растений (синтезирующая треониндезаминаза) детально изучен (Кретович В. Л., К а г а п 3. С., Т о м о в а В., Биохимия, 33, 244, 1968).— Прим. ред. [c.215]

В цепях молекулярной сигнализации, образуемых ферментативными реакциями, обнаружены и обратные связи. На рис. 91 показана схема ферментативных реакций, в ходе которых аминокислота треонин превращается в другую аминокислоту — изолейцин. Каждая черная стрелка изображает ферментативную реакцию. Первая реакция, превращение треонина в а-кетобутират, катализируется ферментом треониндезаминазой. И вот оказывается, что конечный продукт цепи (изолейцин) тормозит, подавляет действие этого фермента. Тем самым реализуется обратная связь. Если клетка изготовила достаточное количество изолейцина, больше, чем нужно для его потребления в последующих биохимических [c.313]

Поведение фермента, организующего обратную связь (в рассмотренном случае треониндезаминазы), необычайно интересно. [c.314]

Можно думать, что треониндезаминаза имеет два активных центра — один для треонина и другой — для изолейцина. Присоединение изолейцина деформирует структуру фермента как целого, и он оказывается неспособным присоединить треонин. Щелкни кобылку в нос, [c.314]

Вопрос о стабилизации полученного штамма был решен следующим способом в хромосоме штамма-продуцента локализована мутация, которую мы рассматривали выше, — это лики-мутация (частичный блок) по треониндезаминазе — первому ферменту на пути от треонина к изолейцину. Среди многих мутаций такого типа была выбрана одна, способная обеспечивать бактерию необходимым для роста количеством изолейцина при условии, что клетка производит треонин в очень больших количествах. Если по каким-либо причинам клетка перестает производить избыток треонина (потеря плазмиды, структурная перестройка плазмиды), то она уже не может обеспечить биосинтез нужного количества изолейцина и погибает. Как уже упоминалось, потеря плазмиды происходит с частотой около 10" па одну генерацию. Гибель клеток в таком количестве не препятствует нормальному росту популяции. С другой стороны, клетки Е. соИ, потерявшие плазмиду, обычно обгоняют в скорости роста плаз-мидные варианты и довольно быстро вытесняют последние из популяции. Поэтому необходимо тем или иным методом устранять возникшие бесплазмидные клетки. Дальнейшая селекция, оптимизация условий ферментации привели к созданию рекордно [c.110]

Совокупность полученных данных можно объяснить следующим образом. В клетках Ке1+-штаммов, несущих мутацию ilvA442, при голодании по изолейцину образуется ффГфф, который стимулирует выражение Ilv-оперона. Это приводит к синтезу и накоплению продукта гена IvA-мутантной треониндезаминазы, вероятно, имеющей пониженное сродство к субстрату. Если при этом в клетках повышено содержание треонина, ауксотрофность частично преодолевается. [c.186]

В дополнительных опытах на прототрофных штаммах было найдено, что эффективность дерепрессии треониндезаминазы в Ке1+-клетках значительно выше, чем в Ке1 -клетках, Этот результат показывает, что выражение Ilv-оперона позитивно контролируется геном ге1А. [c.186]

Превращение треонина в изолейцин осуществляется в пять последовательных этапов. Первый из них катализируется ферментом треониндезаминазой. Этот фермент может распознавать и специфически связываться с двумя разными соединениями — треонином, со своим обычным субстратом, и с изолейцином, конечным продуктом реакции. Каждое из этих соединений связывается с определенным участком фермента. Когда фермент связан с изолейцином, его форма меняется так, что он уже не может соединиться с треонином, т. е. не может выполнять функции фермента. Это подавление обратимо, поскольку после удаления изолейцина активность фермента полностью восстанавливается. [c.59]

Открытие ингибирования треониндезаминазы L-изолейцином in vitro 4] послужило важной вехой на пути выяснения механизмов регуляции активности ферментов. Ингибирование является высокоспецифичным, например L-лейцин менее эффективен как ингибитор в 100 раз, а L-валин и D-изолейцин вообще не обладают ингибирующим действием. Более того, ни один из других ферментов рассматриваемой цепи не ингибируется in vitro L-изолейцином. Эти данные позволяют сформулировать простой механизм, который объясняет, каким образом L-изолейцин и другие аминокислоты оказываются способными регулировать свой собственный биосинтез без дополнительных энергетических затрат. Согласно этому механизму, в ин-тактной клетке при повышении концентрации L-изолейцина происходит ингибирование треониндезаминазы — первого фермента цепи реакций это приводит к уменьшению скорости всех реакций рассматриваемого пути и к снижению биосинтеза L-изолейцина. Наоборот, при понижении концентрации L-изолейцина его образование из L-треонина автоматически ускоряется поскольку эффект ингибирования полностью обратим. [c.11]

Ингибирование треониндезаминазы L-изолейцином является конкурентным в том отношении, что в при- [c.11]

Утрата чувствительности треониндезаминазы, к Ь-изолейцину аллостерическая теория [c.12]

Смотреть страницы где упоминается термин Треониндезаминаза: [c.187] [c.68] [c.204] [c.453] [c.455] [c.68] [c.116] [c.376] [c.491] [c.245] [c.126] [c.95] [c.69] [c.30] [c.184] [c.185] [c.186] [c.37] [c.264] [c.274] [c.406] [c.11] [c.12] [c.12] [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология