Изолейцин

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Глицин Аланин Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Цистеин Серин Аспарагиновая кислота [c.343]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Лейцин 2,2 Н 1С СООН СИ—СНз—С.....н НзС/ ЫН, 6,04 + 22,5° -Изолейцин 4,1 Н. ССН, СООН / Н С—С-Н / НзС КН-з 6.04 + 49,0° -Пролин 162,3 СООН СН.,—С.....Н КН / СНо—СН., 6,30 — 80,0 [c.352]

При использовании в качестве растворителя смеси н-бутанола, уксусной кислоты и воды (4 1 5) расположение аминокислот по направлению движения растворителя (сверху вниз) следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серин (три последние аминокислоты имеют вид тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты часто имеют вид тесно сближенных пятен). [c.113]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Изолейцин 128, 351, 352, 355. 362, 386 Изолимонная кислота 413 Изолированные двойные связи 69 Изомальтоза 447. 450, 456, 457 Изомасляная кислота 128, 241, 251 изобутиловый эфир 128, 251 Изоментол 822 [c.1175]

Аминокислоты, которые не синтезируются в результате биохимических превращений в организме (и поэтому организм получает их исключительно с пищей), называются незаменимыми аминокислотами. Для человека это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. [c.187]

Из указанных амиловых спиртов четвертый и седьмой, оптически активный и оптически неактивный амиловые спирты брожения, всегда содержатся в образующихся при спиртовом брожении сивушных маслах и являются их главной составной частью особенно много в сивушных маслах оптически неактивного амилового спирта брожения. Источником образования этих спиртов являются не сахара, а аминокислоты белков, расщепляющиеся в результате, особого рода брожения (Эрлих). Неактивный амиловый спирт брожения получается из лейцина, а активный — из изолейцина (о механизме этих процессов брожения аминокислот см, в главе об аминокислотах) [c.128]

Аминокислоты расщепляются некоторыми грибами, в том числе дрожжами (Эрлих). Как мы уже видели ранее, в ходе спиртового брожения образуются различные высшие спирты (амиловые и бутиловые). Онн обязаны своим возникновением аминокислотному брожению неактивный амиловый спирт брожения получается из лейцина, оптически активный — из изолейцина, изобутиловый — из валина [c.355]

Глутаминовая кислота. Изолейцин (лейцин). . [c.300]

После окончания разделения хроматограмму высушивают на воздухе и проявляют раствором нингидрина путем опрыскивания из пульверизатора. З-атем нагревают 15—20 мин при 60° С в термостате или сушильном шкафу. Расположение аминокислот сверху вниз по направлению движения растворителя следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серии (три последние аминокислоты располагаются в виде тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты также часто располагаются в виде тесно сближенных пятен). [c.301]

В связи с этим аминокислоты делят на заменимые и незаменимые. Те аминокислоты, которые не синтезируются в организме и поступают только с пищей, называются незаменимыми. К ним относятся лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, валин, гистидин, аргинин. [c.414]

М растворы аспарагиновой кислоты, серина, аланина, изолейцина [c.112]

Подобные же результаты были получены при выращивании упомянутых бактерий на искусственной питательной среде, содержащей антиподные аминокислоты в присутствии -антиподов лейцина, валина, гистидина и аланина нормально развивались как правые, так и левые колонии. В присутствии Ь-антиподов тех же аминокислот правые колонии росли лучше, а при добавлении D-изолейцина левые колонии полностью превращались в правые. [c.659]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода также может происходить в цикле окисления жирных кислот. Такие жирные кислоты редко встречаются в природе, но образуются в ходе окислительного расщепления валика и изолейцина. При окислении последовательное отщепление молекул ацетил-СоА происходит до тех пор, пока не останется трехуглеродный фрагмент в виде пропионил-СоА, который подвергается далее ферментативному карбоксилированию, в результате которого получается метилмалонил-СоА. Ферментом является пропионилкарбоксилаза [c.105]

Этот изящный и удобный метод ограничен лишь доступностью галоидных алкилов. Поэтому он особенно целесообразен для получения таких аминокислот, как лейцин, норлейцин, изолейцин, фенилаланин, п-бромфенилаланин и метионин, т. е. в тех случаях, когда могут быть применены сравнительно легко доступные алкилгалогениды. Для того чтобы расширить возможности метода, вместо галоидных алкилов применяют реакционноспособные третичные амины, например грамин [c.362]

Эффективность нековалентного связывания аниона гидрокоричной кислоты с а-химотрипсином зависит от ионизационного состояния а-аминогруппы остатка изолейцина-16 активного центра фермента [3]. Вычислить теплоту ионизации этой группы на основании данных табл. 1. [c.252]

По рациональной номенклатуре для приведенных выше соединений получаем названия а) а-амино-р-метилва-лериановая кислота (изолейцин) б) а,у-диамииомасляная кислота. [c.78]

Сочетание временных и пространственных кодов наблюдается, например, в мультиферментных системах. Так, ферменты системы треонин — изолейцин, включающей пять реакций, регулируются на первом этапе треониндезаминазой, которая ингибируется продуктом реакции — изолейцином (слу гай ретроингибирования). [c.335]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 ]

Органическая химия (1968) -- [ c.232 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.419 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.379 , c.382 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.644 , c.652 , c.657 , c.697 ]

Химия (1978) -- [ c.386 , c.390 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.70 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.199 , c.263 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.14 , c.17 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.483 , c.874 , c.1038 , c.1045 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.485 ]

Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.13 , c.87 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.40 , c.155 , c.459 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.320 , c.648 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.14 , c.192 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.24 , c.389 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.468 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.315 , c.316 , c.320 , c.323 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.18 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.503 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.485 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.392 , c.414 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.85 , c.168 , c.289 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.360 ]

Общая химия (1964) -- [ c.483 ]

Органическая химия Том 1 перевод с английского (1966) -- [ c.312 ]

Реакции органических соединений (1966) -- [ c.244 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.794 ]

Газовая хроматография в практике (1964) -- [ c.150 ]

Основания глобального анализа (1983) -- [ c.0 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.19 , c.345 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.105 , c.110 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.68 , c.110 , c.111 , c.115 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.180 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.379 , c.382 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.290 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.326 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.309 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.261 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.235 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.271 , c.283 , c.298 , c.478 , c.479 , c.491 , c.492 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.35 , c.45 , c.48 , c.73 , c.102 , c.103 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.28 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.29 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.265 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.267 , c.509 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.100 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.594 , c.630 , c.638 , c.652 , c.681 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.676 , c.677 , c.701 , c.704 , c.715 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.370 , c.378 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.235 , c.460 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.38 , c.195 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 , c.266 , c.268 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.429 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.96 , c.155 , c.372 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.79 ]

Общая химия (1974) -- [ c.675 , c.677 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.201 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.4 , c.195 , c.381 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.88 , c.399 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.30 , c.33 , c.36 , c.42 , c.368 , c.369 , c.379 , c.387 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.371 , c.374 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.158 , c.246 , c.270 , c.271 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.318 , c.329 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.429 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.422 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.384 ]

Стереохимия Издание 2 (1988) -- [ c.49 , c.137 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.193 , c.194 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.911 , c.912 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.303 , c.304 , c.365 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.148 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.656 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.724 , c.763 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.0 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.59 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.134 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.44 , c.46 , c.49 , c.57 , c.58 , c.72 , c.74 , c.75 , c.78 , c.80 , c.82 , c.88 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.318 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.445 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 , c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.27 , c.28 , c.32 , c.35 , c.54 , c.57 , c.303 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.39 , c.40 , c.96 , c.205 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.21 , c.334 , c.368 , c.370 , c.372 , c.465 , c.473 , c.474 , c.512 ]

Газовая хроматография в практике (1964) -- [ c.150 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.41 , c.42 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.25 , c.296 , c.299 , c.305 , c.311 , c.335 , c.337 , c.339 , c.340 ]

Определение строения органических соединений (2006) -- [ c.155 , c.239 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.25 , c.296 , c.299 , c.305 , c.311 , c.335 , c.337 , c.339 , c.340 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.56 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.3 , c.105 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.40 , c.42 , c.90 , c.142 , c.265 , c.276 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.291 , c.340 , c.341 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.20 , c.89 , c.170 , c.174 , c.243 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология