Глобулин денатурация тепловая

Денатурация при повышении температуры. Это—наиболее обычный случай. Он более изучен, чем другие способы денатурации. Тепловая денатурация наиболее характерна для двух групп белков — альбуминов и глобулинов. Температура, при которой происходит денатурация, для различных белков различна. Для многих из их она лежит в пределах 55— 60°, для некоторых белков — выше. Указанная температура зависит также от присутствия в белковой системе электролитов и неэлектролитов. Из электролитов главное влияние оказывают анионы, которые по своему действию располагаются в лиотропный ряд. Прибавление к белковому раствору сахарозы в значительной степени предохраняет их от денатурации. [c.376]

Студни альбуминов и глобулинов, подобные желатиновым, возникают только после денатурации в резко кислой или в резко щелочной среде. Под влиянием этих денатурирующих факторов внутренние связи, цементирующие глобулу, разрушаются, свернутая в глобулу молекула под влиянием теплового движения развертывается, при этом оголяются гидрофобные боковые цепи. Именно этими гидрофобными цепями молекулы взаимодействуют друг с другом, связываясь в более или менее прочную сетку студня, как это схематически показано на рис. 91. [c.300]

На основании результатов исследования тепловой денатурации 7-глобулина по изменению удельного оптического вращения и оптической плотности при разных температурах [161] были определены изменения энтальпии конформационных переходов (АЯ). Полученные величины АН показывают, что связывание углеводородов белками приводит к увеличению теплоты денатурации или, что то же самое, к повышению устойчивости нативной глобулярной конформации белка по отношению к денатурации теплом. При этом связывание 7-глобулином гептана увеличивает теплоту денатурации на 10 ккал/моль (от 55 до 65 ккал1молъ), связывание декана и тетрадекана — от 55 до 57 ккал1моль. Этот факт очень хорошо объясняется особенностями заполнения глобул белка этими углеводородами, что будет рассмотрено ниже. Спектрофотометрическое исследование тепловой денатурации 7-глобулина также показало повышение устойчивости молекулы белка в ре- [c.31]

С физико-химической стороны оба белковые вещества — и альбумин и глобулин — являются ясно выраженными эмульсоидами, в растворе они удерживаются не только силой заряда, но и водной оболочкой. Поэтому после выделения казеина из молока в молочной сыворртке продолжают оставаться и альбумин и глобулин. Между собою они отличаются температурой тепловой денатурации, которая у альбумина ниже, нежели у глобулина, и наступает при 72°. Коагуляцией альбумина нагреванием сыворотки можно отделить его от глобулина, который останется в сыворотке. [c.69]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

Природа углеводородов заметно влияет па повышение устойчивости белков к тепловой денатурации [161]. Особенно ярко это проявилось при исследовании тепловой денатурации 7-глобулина, отличительной чертой которого является наличие резкого плавления вторичной структуры при повышении температуры [162]. Температура конформационного перехода 7-глобулина в водном растворе при pH 9,2 равна 63°, в присутствии гептана 67°, декана и тетрадекана 66° С. Таким образом, в результате насыщения глобулы белка углеводородом температура денатурации повышается на 3—4 . [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология