Глобулины

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоянию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, растворимые в воде или в растворах солей (глобулины). [c.426]

Г л уте л ины. Близки к глобулинам, однако растворяются только в разбавленных щелочах и кислотах, но не в растворах нейтральных солей. Сюда относятся глутелин из пшеницы и кукурузы, оризенин нз риса. [c.399]

Гликопротеиды и мукопротеиды являются соединениями белков с углеводами. К протеидам этого типа относятся альбумины и глобулины сыворотки, гиалуроновая кислота стекловидной жидкости глаза. [c.347]

Протеины, содержащиеся в сырой крови, фракционировались [293] двумя растворителями смесью диэтиленгликоля и этилового эфира, а также водным раствором сульфата магния. Этим же методом выделен чистый у-глобулин из лошадиной сыворотки. [c.421]

В противоположность этому хлористый натрий способствует растворению некоторых белков, в частности глобулинов. [c.397]

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

НИИ знака заряда. -глобин Ь-серум-глобулин з-серум-альбу- [c.40]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Ацилаза (фермент) 72-6-глобулин Каталаза (фермент) [c.202]

Особое значение имеют глобулины плазмы крови. Первоначально Тизелиус разделил их электрофоретически на три фракции 3- и /-глобулины, которые, однако, ие являются однородными, а представляют собой смеси белков одинаковой подвижности. Позднее Кон и Эдсалл нашли, что фракционированное осаждение спиртом ири низкой температуре более удобно для разделения глобулнновых фракций. Этим способом теперь в больших масштабах получают т-глобулин, В нем содержатся многочисленные антитела, обусловливающие иммунитет по отношению к патогенным микробам, и поэтому -(-глобулин используют для пассивной иммунизации против различных инфекционных заболеваний. [c.399]

Микроорганизмы, окисляющие углеводороды, широко распространены в водоемах. В воде нефть образует на поверхности пленку той или иной толщины. Под воздействием ветра" и волнения воды нефть разбивается на мелкие, разных размеров глобулины. Причем эти глобулины сосредоточиваются в основном в поверхностном слое воды. Скопление углеводородов при наличии других благоприятных условий вызывает усиленное размножение микроорганизмов [215]. Содержание [c.92]

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Однако опыт показал, что такой способ сопоставления стабилизирующего действия весьма относителен и не может быть принят за единый стандарт. Например, золотое число гамма-глобулина В 6 раз больше, чем у желатина, а рубиновое число наоборот — в 3 раза меньше. [c.282]

Проведение опыта. Незадолго до демонстрации опыта приготовляют раствор альбумина. Для этой цели белок из двух куриных яиц растворяют в восьмикратном объеме дистиллированной воды. Выпавший осадок глобулина отделяют фильтрованием. Прозрачный раствор альбумина (примерно по 5 мл) разливают по четырем пробиркам. Затем в первую и третью пробирки добавляют по 0,2 мл 6 н. уксусной кислоты и сильно встряхивают. После этого в первую и вторую пробирки добавляют по [c.232]

Сывороточный глобулин лошади..... 67 ООО 4,1 [c.21]

Определите молекулярный вес -глобулина. [c.151]

При храненли проб слюны в первую очередь следует замедлить ее ферментативную активность, поскольку присутствующие в ней ферменты (амилаза, фосфатаза, эстеразы и пр.) могуг повлиять на метаболические изменения определяемых компонентов. Чтобы избежать поглощения следовых количеств суперэкотоксикантов стенками стеклянной посуды, слюну обычно хранят в склянках из фторопласта Заметим также, что в J юнe содержатся белковые вещества (альбумины, липопротеиды, глобулины и др.), поэтому необходимо принимать во внимание фактор связывания токсичных веществ белками [c.203]

При 37 °С водный раствор гамма-глобулина с содержанием 12,35 г/100 мл Н2О имеет осмотическое давление 253 мм Н2О а) рассчитайте молекулярную массу гамма-глобулина б) какое количество хлорида натрия изменит результат на 10 % [c.82]

ГЛОБУЛИНЫ (лат. 1оЬи1а5 — шарик) — группа простых белков, нерастворимых в воде, но растворимых в разбавленных кислотах, щелочах, солях. Г. плазмы крови человека составляют около 40% всех белков. При заболеваниях содержание Г. увеличивается. Г. встречаются во всех животных и растительных тканях, составляют большую часть зерен, особенно бобовых и масличных культур, [c.78]

При помощи иммунохимических методов анализа каждую из этих двух фракций можно разделить на новые фракции. Так, ока залось, что к 7 5-глобулинам относятся уА- и у< ГЛобулины Эти фракции, в свою очередь, состоят из смеси белков, имеющих некоторые физико-химические различия. [c.125]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частицы альбуминов, затем частицы а-, 3- и у-глобулинов (рнс. 83). При соблюдении определенных условий удается получить и большее число фракций. [c.190]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Ам.икон Диафло ХМ-50 Диафло ХМ-100 Замещенные оле-фины То же 593 1780 100 100 Альбумин, М = 67 ООО Гамма-глобулин, М = 160 000 0,69 (7) 0,69 (7) Фракционирование ВМС Очистка и концентриро- [c.63]

Весьма многообещающе применение ультрафнльтрации для фрак-цпоииропання кровяной плазмы, содержащей альбумни (М — 69 000), глобулины (М 110000—150000) н макроглобулины (М 1000000). Ме.мбраны, задерживающие альбумин, позволяют отделять протеины плазмы от низкомолекулярпых веществ, тогда как мембраны с более крупными порами могут быть использованы для отделения альбумина от глобулинов. Набор таких мембран в соответствующем порядке позволяет создать компактную установку. Такой метод фракционирования может быть с успехом применен для разделения протеинов различного строения. [c.286]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать так же, как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсорбированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов. Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При различных патологических процессах в организме, когда в кровн увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого глюкопротеида, относящегося к а-глобулинам, либо при инфекционных заболеваниях Y-глoбyлинoв), происходит процесс, очень напоминающий ионообменную адсорбцию место ионов электролитов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают (ускоряется реакция оседания эритроцитов — РОЭ). Этот процесс зависит еще от ряда факторов содержания других белковых фракций и мукополисахаридов, концентрации эритроцитов в крови, наличия в крови микробов, наконец, расположения сосуда, в котором наблюдается РОЭ (в частности, скорость ее выше в наклонно расположенном капилляре). Оседание эритроцитов протекает сходно с процессом седиментации гидрофобного коллоида. Как показали исследования при помощи микрокинематографии (Кигезен), к имеющимся в крови агрегатам и монетным столбикам присоединяются отдельные эритроциты укрупнившиеся агрегаты оседают вначале быстро, а потом медленнее, так как в нижних частях капилляров их расположение становится настолько плотным, что частично сохранившиеся у них заряды начинают в большей мере противодействовать сближению частиц. Структура этого осадка напоминает губку чтобы его уплотнить, необходимо выжать оттуда воду, причем чем плотнее осадок, тем труднее это достигается. Поэтому в клинических исследованиях обычно не ожидают завершения оседания эритроцитов, а регистрируют результаты спустя 1—2 ч после начала реакции. Учитывая, что скорость процесса меняется на разных этапах, было предложено изучение его динамики измерением величины оседания эритроцитов каждые 15—30 мин (так называемая фракционная РОЭ). Этот метод представляет значительный интерес и находит широкое применение. [c.167]

К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

Растворы высокомолекулярных веществ в термодинамически равновесном состоянии аналогично истинным растворам обладают абсолютной агрегативной устойчивостью, что определяется наличием на повср.хности частиц двух оболочек электрической и сольватной (гидратной). Для коагуляции коллоидов высокомолекулярных соединений необходимо не только нейтрализовать заряд коллоидной часгицы, но и разрушить жидкостную оболочку. Выделение высокомолекулярных соединений цз растворов по своему характеру отличается от коагуляции типичных гидрофобных коллоидов. Так, если для гидрофобных золей достаточно незначительных добавок электролита, чтобы вызвать коагуляцию, то для высокомолекулярных веществ этого недостаточно. Для выделения дисперсной фазы полимеров необходимы высокие (вплоть до насыщенных растворов) концентрации электролитов. Например, яичный глобулин выделяется при полунасыщении раствора сульфатом аммония, а яичный альбумин — только при полном насыщении. [c.381]

Препаративные ультрацентрифуги предназначены для выделС ния из растворов отдельных фракций. Конечно, эти фракции могут быть однородны только по одному показателю — по скорости седи ментации, а по другим свойствам могут значительно отличаться Например, гамма-глобулины человека (один из видов белков крови широко известный в медицине как лечебное средство) при центри фугировании обычно разделяется на две фракции с константами седиментации 7 5 и 19 S. Белки, образующие эти фракции, за метно различаются между собой и по ряду других свойств (иммуно логическим свойствам, электрофоретической подвижности и т. п.) [c.125]

XIV-1-2. При измерении осмотического давления раствора -глобулина в 0,15 М Na l при 37° С получены следующие данные [108] [c.151]

Белки, осажденные сульфатом аммония, почти не денатурируются после удаления соли из белкового осадка (диализом через целлофановую мембрану) его растворяют и используют для различных целей. На этом принципе основано приготовление некоторых видов концентрированных лечебных сывороток и нротивокоревого у-глобулина. [c.184]

Курс органической химии (1965) -- [ c.390 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.0 ]

Химия (1978) -- [ c.384 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.68 , c.103 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.353 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1053 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.220 , c.222 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.9 , c.28 , c.108 , c.193 ]

Биохимия (2004) -- [ c.48 , c.58 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.626 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.83 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.501 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.549 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.246 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.3 , c.767 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.390 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.295 , c.297 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.334 , c.335 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.317 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.275 , c.277 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.51 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.50 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.507 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.656 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.698 , c.699 , c.704 , c.710 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.382 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.216 , c.217 , c.220 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.63 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.343 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.345 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.61 , c.85 , c.111 , c.114 , c.140 , c.143 , c.145 , c.146 , c.150 , c.172 , c.180 , c.195 , c.222 , c.224 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.19 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.338 , c.339 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.326 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.84 , c.90 , c.91 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.223 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.41 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.721 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.310 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.213 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.427 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.465 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.24 , c.156 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.39 , c.335 , c.483 , c.537 , c.540 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.328 , c.332 , c.364 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.40 , c.476 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.80 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология