Коагуляция альбумином

Трактах белков (например, коагуляция альбумина при нагревании, коагуляция желатина таннином и т. п.). [c.325]

Молочный альбумин свертывается при нагревании до 75° и выше. Коагуляция альбумина молока может наступить уже при 60°, если действие температуры продолжительно. Молочный альбумин, как и все альбумины (стр. 20) высаливается при насыщении раствора сернокислым аммонием. [c.309]

Для приготовления клея альбумин (обычно технический) растворяют в холодной воде, так как в теплой воде он свертывается. К раствору альбумина постепенно добавляют все ингредиенты при тщательном, но осторожном перемешивании, избегая вспенивания. Вспенивание может вызвать коагуляцию альбумина, в результате чего клей становится неоднородным по составу и при склеивании не будет давать одинаковой прочности крепления. Реакция раствора должна быть слабощелочной. Последними в раствор вводят латекс и формальдегид, который прибавляется как консервирующее средство, препятствующее загниванию альбумина, а также для придания пленке клея водонепроницаемости. После прибавления формальдегида клей заметно густеет. Для крепления резины к металлам рекомендуется пользоваться свежеприготовленным клеем, но применять его не ранее чем через 1—2 ч после изготовления. [c.172]

Результат опыта. Прибавление- насыщенного раствора сульфата аммония к гидрофобному золю немедленно вызывает его коагуляцию — в пробирке наблюдается образование и оседание осадка дисперсной фазы золя. Прибавление к раствору альбумина или гемоглобина насыщенного раствора сульфата аммония не вызывает коагуляции — обе пробирки остаются без изменений. Следовательно, гидрофильные коллоиды обладают большей устойчивостью к электролитной коагуляции. [c.231]

Результат опыта. Во второй и в третьей пробирках наступает явная коагуляция белка. В первой и четвертой пробирках раствор альбумина остается прозрачным. [c.232]

Объяснение. Альбумин в приготовленном растворе обладает отрицательным зарядом, поэтому он коагулирует от прибавления ионов меди (II). Двухзарядные анионы гексацианоферрата не вызывают коагуляцию белка, поскольку они имеют с ним одноименный заряд. При подкислении раствора макромолекулы белка приобретают положительный заряд. Поэтому они коагулируют от прибавления двухзарядных анионов гексацианоферрата. Положительно заряженные ионы меди (II) в этом случае не оказывают коагули- [c.232]

Оказалось, что между защитными веществами (желатин, казеинат натрия, альбумины и пр.) существуют качественные различия. Например, золотое число гемоглобина в 6 раз больше, чем у желатина, а рубиновое число, наоборот, меньше в три раза. Таким образом, ни золотое, ни рубиновое, ни другое число не может служить полной характеристикой стабилизатора, так как защитное действие последнего на тот или иной золь специфично. Защитное действие белков, полисахаридов и некоторых других веществ используется при изготовлении и применении высокодисперсных препаратов на основе лекарственных веществ, нерастворимых в воде. Золи в неполярных средах можно защищать от коагуляции, добавляя к дисперсионной среде мыла поливалентных металлов (нафтенат алюминия, стеарат кальция [c.115]

Можно сказать, что в этом случае происходит борьба за воду между макромолекулами и ионами. Критические концентрации высаливания обычно на 3—5 порядков превышают пороги коагуляции и измеряются уже не в миллимолях, а в молях на литр. Высаливающее действие не связано однозначно с зарядом иона, поскольку оно определяется дегидратирующей функцией. Однако многочисленные исследования показали, что наибольшее влияние на высаливание оказывает заряд аниона. Ниже приведены концентрации некоторых солей различных кислот, вызывающие высаливание яич-иого альбумина из водных растворов [c.303]

В одну пробирку наливают 5 мл золя берлинской лазури, полученного в предыдущей работе. В четыре другие пробирки наливают по 5 мл гидрофильных золей крахмала, желатина, яичного альбумина и казеина. В каждую из 5 пробирок по каплям из бюретки добавляют насыщенного раствора сульфата аммония до коагуляции коллоидного раствора, отмечая количество электролита, необходимое для коагуляции каждого раствора. Полученные результаты записывают в таблицу. [c.218]

Опыт 1. Обратимая коагуляция яичного белка. Белок, взятый из одного или двух яиц, растворяют в 100 Му2 дистиллированной воды. На воронку Бюхнера (воронка для отсасывания) кладут бумажный фильтр, смачивают его дистиллированной водой, включают водоструйный насос и отсасывают раствор белка. К 40—50 мл полученного раствора прибавляют небольшими порциями порошок сульфата аммония и взбалтывают для ускорения растворения. При насыщении из раствора выделяется альбумин в виде хлопьев или сгустков. Отфильтрованный осадок альбумина высушивают фильтровальной бумагой и переносят в чистую воду при этом альбумин вновь растворяется. [c.234]

Опыт 2. Необратимая коагуляция яичного белка. Часть раствора альбумина яичного белка, оставшуюся от предыдущей работы, нагревают до кипения, медленно повышая температуру при температуре приблизительно 50—60 °С в растворе появляется белая муть, и при дальнейшем нагревании образуются хлопья. Осадок и находящийся над ним раствор оставляют охлаждаться полученный осадок в воде не растворяется, так как в результате нагревания произошли необратимые изменения в белке, называемые денатурацией. [c.234]

Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, обычно сопровождающаяся потерей его биологической функции, например ферментативной активности. Денатурация может быть либо обратимым, либо необратимым процессом. Примером последнего служит коагуляция яичного белка (альбумина) при нагревании яйца. [c.413]

Реже для осветления растворов используют осадки, образующиеся при коагуляции добавленных к раствору белков. Так, для осветления экстрактов некоторых растений используют яичный альбумин, который при нагревании образует очень объемистый осадок, или желатину, образующую осадок при добавлении таннина. [c.326]

Тепловая коагуляция. Регенерация растворимых белков посредством изоэлектрического осаждения не является полной. В частности, альбумины могут оставаться в растворе. Для белков, которые от природы растворимы (преимущественно белки листьев и клубней у растений, белки крови у животных), один из способов регенерации состоит в коагуляции под действием тепла. Действительно, за пределами определенного порога температуры белки денатурируются (они теряют свои функциональные свойства растворимости, ферментативную активность и т. п.) и образуют осадок. Это осаждение позволяет выделять их из водной среды, в которой остаются в растворенном состоянии растворимые продукты (углеводы, минеральные соединения). Как и при применении осаждений, следует уточнить оптимальное значение рн, которое необходимо обеспечить, помимо тепловой обработки. [c.427]

Необратимое осаждение белков, называемое денатурацией, происходит под действием тепла, сильных кислот или оснований или различных других агентов. Коагуляция яичного белка при нагревании — пример денатурации белка яичного альбумина. Крайняя легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. Денатурация вызывает глубокие изменения в белке и полностью уничтожает их физиологическую активность. (По-видимому, денатурация вызывает изменения во вторичной структуре белков, разд. 37.16). [c.1053]

Альбумин и глобулин молока. Помимо казеина в молоке находятся другие белковые вещества — альбумин и глобулин. Количество их значительно меньше, нежели казеина, а именно казеина от 2,2 до 3,50/0, альбумина от 0,4 до 0,8%, глобулина 0,1%. Соотношение этих белковых веществ непостоянно, оно колеблется в зависимости от периода дойки. Непосредственно после отела в молоке много альбумина, и он, оказывая значительное действие на коллоиды, мешает коагуляции казеиногена. Такое молоко негодно для получения казеина. По аминокислотному составу перечисленные белковые вещества значительно разнятся друг от друга, как это видно из табл. 7. [c.69]

При сепарировании и при переливании обрата в чаны он покрывается обильной пеной. Если ее не удалять, в казеин могут попасть коагулированные альбумин и глобулин, что при получении продукта для внутреннего употребления не имеет особого значения, но понижает ценность экспортного казеина. Поэтому пене дают устояться, а потом снимают верхний слой, молока, в котором плавают свернув,-шиеся частицы белковых веществ (эта операция требует около 20—25 мин.) и прибавляют сычужного фермента в виде раствора готового сычужного порошка или самодельной закваски. Внесенный фермент легким размешиванием равномерно распределяют по всей массе обрата и оставляют последний в спокойном состоянии на 20 — 30 мин. при оптимальной температуре 35°. Время, потребное для коагуляции, может быть и меньшим, если брать большое количество фермента. Удлинять срок коагуляции нежелательно, так как деятельность при- [c.77]

Ценность различных составных частей крови различна. Больше всего ценится светлый альбумин, т. е. смесь альбумина и глобулина, не содержащая в себе гемоглобина и фибрина. Затем идет черный альбумин, состоящий из той же смеси альбумина и глобулина, но загрязненной значительным количеством гемоглобина. Этот альбумин употребляется в настоящее время для пластических масс. Наименее ценным является фибрин крови. В зависимости от механической вооруженности бойни и от целей, для которых перерабатывается кровь, переработка ее осуществляется различно. Самый простой способ переработки с целью получения из нее кормового продукта основан на коагуляции цельной крови нагреванием до 80—90° при этом происходит денатурация белковых веществ, делающая их более доступными к перевариванию ферментами, а следовательно повышающая усвояемость белковых веществ, их ценность как пищевых продуктов. [c.194]

Коллоидные растворы могут быть двух типов. К первому из них относятся растворы лиофильных коллоидов , являющиеся более стойкими благодаря сильному взаимодействию коллоидных частиц с дисперсионной средой. Ко второму типу относятся растворы лиофобных коллоидов , в которых коллоидные частицы не обнаруживают такого тесного взаимодействия с растворителем, как частицы лиофильных коллоидов. Растворы лиофобных коллоидов мало устойчивы, легче коагулируют от действия очень малых количеств различных электролитов. В случае водных коллоидных растворов их называют соответственно гидрофильными и гидрофобными коллоидами. К числу гидрофильных коллоидов относятся кремниевая и оловянная кислоты, а также многие органические вещества. Сульфиды металлов относятся к числу гидрофобных коллоидов. Присутствие в растворе гидрофильных коллоидов, например желатины, альбумина и других, затрудняет коагуляцию гидрофобных золей под влиянием электролита. [c.92]

Паули установлено, что при осаждении альбумина равными количествами спирта наименьшее количество его выпадает из тех растворов, вязкость которых достигает наибольшего значения. с Коагуляция белка электроли- 13 тами также зависит от вязкости 7 . растворов. С увеличением внутрен-него трения смеси белок—кислота требуется большая концентрация свободной кислоты для осаждения белка. В8 [c.127]

Полученные результаты записывают в виде таблицы, в которую заносят отношения порога коагуляции смеси золя с альбумином к порогу коагуляции смеси золя с водой результаты изображают в виде кривой зависимости порога коагуляции золя от концентрации альбумина. Отметить. зоны сенсибилизации. [c.174]

Валентность коагулирующего иона имеет сравнительно малое влияние на порог коагуляции, но последний зависит от гидрата ции ионов. Адсорбция защитного коллоида на защищаемой взвеси влияет на их электрокинетические свойства. Было показано, что скорость электрофореза альбумина и частичек кварца, защищенных альбумином, одинакова. [c.190]

С физико-химической стороны оба белковые вещества — и альбумин и глобулин — являются ясно выраженными эмульсоидами, в растворе они удерживаются не только силой заряда, но и водной оболочкой. Поэтому после выделения казеина из молока в молочной сыворртке продолжают оставаться и альбумин и глобулин. Между собою они отличаются температурой тепловой денатурации, которая у альбумина ниже, нежели у глобулина, и наступает при 72°. Коагуляцией альбумина нагреванием сыворотки можно отделить его от глобулина, который останется в сыворотке. [c.69]

Вн и Лин, исследуя механизм коагуляции яичного белка ультразвуковыми колебаниями, нашли, что скоагулированный белок состоит из хлопьев, в которых находятся пузырьки воздуха. Раствор белка не коагулировал. Автор считает, что вибрирующие газовые пузырьки вызывают коагуляцию альбумина, а Зольнер и Бонди установили, что водная эмульсия ртути образуется только при наличии свободной поверхности ртути и достигает предельной 110 [c.110]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

Растворы высокомолекулярных веществ в термодинамически равновесном состоянии аналогично истинным растворам обладают абсолютной агрегативной устойчивостью, что определяется наличием на повср.хности частиц двух оболочек электрической и сольватной (гидратной). Для коагуляции коллоидов высокомолекулярных соединений необходимо не только нейтрализовать заряд коллоидной часгицы, но и разрушить жидкостную оболочку. Выделение высокомолекулярных соединений цз растворов по своему характеру отличается от коагуляции типичных гидрофобных коллоидов. Так, если для гидрофобных золей достаточно незначительных добавок электролита, чтобы вызвать коагуляцию, то для высокомолекулярных веществ этого недостаточно. Для выделения дисперсной фазы полимеров необходимы высокие (вплоть до насыщенных растворов) концентрации электролитов. Например, яичный глобулин выделяется при полунасыщении раствора сульфатом аммония, а яичный альбумин — только при полном насыщении. [c.381]

Коагуляцию гидрофобных коллоидов электролитами затрудняют присутствие желатина, альбумина и других гидрофильных коллоидов. В качественном и гравиметрическом анализе имеют значение способность осадков к коагуляции и пептизации, адсорбции ионов, слизис-тость, студенистость, старение, например, для сульфидов металлов, гидроокисей металлов и др. [c.88]

Растворимый в клеточном соке белок представлен главным образом глобулином, называемым туберином (от tuberosum). Изо-электрическая точка белка находится при pH 4,4. Необратимая коагуляция (денатурация) наступает при температуре 60°С. Кроме туберина в небольших количествах присутствуют альбумины и протеозы. [c.14]

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равновесие, как вся структурная организация полипептида, кроме первичной, исчезнет ппыми словами, произойдет денатурация. В зависимости от степени нарушения структуры и от природы белка денатурация может быть либо обратимой, либо необратимой. Классическим примером необратимой денатурации является коагуляция яичиого белка при варке яиц, когда яичный альбумин (белок) претерпевает тепловую денатурацию. [c.412]

Более чем сто лет назад Грэм [173] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином, образуя нерастворимый осадок. Позднее Милиус и Грошуф [174] отметили, что кремневая кислота с очень низкой молекулярной массой не вызывала осаждения альбумина яйца, но вскоре, после того как кремнезем в незначительной степени полимеризовался, он способствовал коагуляции белка. [c.394]

Лесли [175] обнаружил, что желатин и альбумин осаждались кремневой кислотой только при рН<6. Поскольку автор предполагал, что кремнезем отрицательно зарял<ен даже ниже pH 2, то и л<елатин он также считал заряженным отрицательно. Отсюда делалось заключение, что подобное осаждение не представляло собой коагуляцию противоположно заряженных коллоидов. Лесли также показал, что не происходило никакого изменения в значении pH при образовании осадка. Эти наблюдения согласуются с современным представлением о том, что такое соединение получается за счет образования многочисленных водородных связей между относительно большими по размеру молекулами белка и молекулами поликремневой кислоты. Если при этом происходит формирование смешанной сетки из подобных молекул, то процесс приводит к выделению агрегатов из раствора. [c.395]

Бычий альбумин хорошо адсорбировался иа порошках кварца и аморфного кремнезема при pH- 6, иричем альбумин в растворе находился в равновесии с молекулами адсорбированного альбумина [252]. Айлер установил [253], что это как раз то значение pH, ниже которого при адсорбции достаточного количества альбумина наблюдается флокуляция коллоидного кремнезема, зависящая от концентрации соли в растворе. В отсутствие соли Na l флокуляция наблюдалась при pH 4,4, а в 0,1 и. растворе соли процесс флокуляции шел ири pH 6,2. Было отмечено также, что когда лишь 5 % поверхности кремнезема было покрыто алюмосиликатными анионами, то никакой коагуляции в 0,1 и. растворе Na l при рН>5,5 ие происходило. Таким образом, коллоидные алюмосиликаты (глины), обладающие большим анионным зарядом по сравнению с чистым кремнеземом в нейтральном растворе, оказываются менее реакци-ониоспособиыми ири взаимодействии с некоторыми белками. [c.1055]

Температура тела в природе (°С) Выбираемая температура Температура потери 1)ефлекторной возбудимости организма Температура потери подвпжности сперматозоидов Температура пвтери способности к развитию яйцеклетки Температура полной инактивации АТФ-азной активности мышечных гомогенатов Температура 50%-ной денатурации гемоглобина Температура 50%-ного сокращения коллагена сухожилий Температура 50%-ной денатурации тропоколлагена кожи Температура начала коагуляции сывороточного альбумина [c.121]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Несмотря на высокую степень механизации производства продуктов крови, биохимические, коллоидно-химические и химические процессы в этом производстве плохо изучены. Многие из них, как например характер коагуляции, не вполне изучены вообще, но многое из вполне бесспорного в биохимии и коллоидной химии могло бы быть перенесено в производство и послужить рациональному ведению процесса. Сюда относятся управление коагуляцией фибриногена, замедление ее путем введения инактиваторов и смещения pH с оптимальной для данного случая точки, т. е. с pH = 7,2, прн котором фибрин находится в изоэлектрическом состоянии. При промывании фибрина необходимо учитывать значение изоэлектрического состояния и пользоваться водой соответствующего pH, т. е. также равным 7,2. Процессы рафинирования альбумина совершенно неясны. Весьма вероятно, что при этом коагулирует остаточный фибрин. При рафинировании применяются дорогостоящие лимонная и уксусная кислоты, тогда как с успехом можно применять минеральные кислоты, так как белковые вещества обладают сильными буферными свойствами. Кроме того важен не род кислоты, а pH раствора. Для нас, потребителей продуктов крови как сырья для пластических масс, рафинирование скорее приносит ущерб, ухудшает продукты в силу длительного. воздействия ферментов (протеаз) при благоприятном pH кислого рафинирования. Последующая за рафинированием нейтрализация не только не может улучшить положение, а наоборот, может создать благоприятнее условия для действия пептидаз. Таким образом ряд важных вопросов кровепереработ.<и ждет исследования и не может нас не касаться перед нами ряд задач, которые мы должны решать с точки зрения получения пластических масс. Интересным является вопрос возможности применения для выработки пластических масс фибрина, так как последний легко может быть отмыт от примесей, доведен до белого цвета и при получении пластических масс может быть окрашен в любой цвет. [c.196]

Раствор после восстановления освобождают от шлама, который пред-ставлиет собой в основном неразложившийся концентрат и диоксид кремния Предварительно проводят коагуляцию тонкодисперсных частиц шлама, образующих в растворе неоседающую взвесь В качестве коагулянтов используют различные поверхностно-активные вещества (поливиниловый спирт, сульфа-нол, альбумин, некаль и др) [c.272]

Коллоидную защиту способны вызывать щелочные мыла и детергенты, спирты, белки, полисахариды с большим количеством полярных групп и другие вещества. Защитное действие зависит от природы и концентрации защитного вещества и золя, степени дисперсности частиц золя, pH среды, наличия разных примесей. Наибольшим защитным действием обладают вещества с большим молекулярным весом и заряженные одноименно с частицами золя [37]. По данным Овербека, количества разных гидрофильных веществ (в мг), способные предотвратить коагуляцию 10 мл золя Ре(ОН)з при добавлении 1 мл 10%-ного раствора Na l, следующие желатина — 5, яичный альбумин — 15, декстрин — 20, гуммиарабик — 25, сапонин — 115 [2, стр. 441]. Защитное дей- [c.115]

Из белковых соединений, применяемых в производстзе пластмасс, до настоящего времени наибольшее. значение имеет технический казеин, принадлежащий к группе нуклео-альбуминов и получаемый коагуляцией снятого (сепарированного) молока с помощью кислот или сычужного фермента. [c.449]

Леслей [75] нашел, что желатин и альбумин осаждались кремневой кислотой только при pH ниже 6. Так как он полагал, что кремнезем является отрицательно заряженным даже вплоть до рН2 и поскольку желатин также отрицательно заряжен, то вероятно, что осаждение не представляет собой коагуляцию противоположно заряженных коллоидов. Он показал также, что когда образуется [c.69]

Нерастворимые примеси состоят в основном из кремневой кислоты и неразложенной руды, причем часть их находится в крупнодисперсном состоянии и легко осаждается, часть же — в виде тонкодисперсной взвеси. Осаждение тонкодисперсных частиц может быть достигнуто лишь при их коагуляции соединениями, обладающими отрицательным зарядом, противоположным положительному заряду частиц к таким соединениям относятся клей, альбумин, протеин, некаль и др. Часто для отделения взвешенных частиц применяют сернистую сурьму, которую получают следующим образом вместе с ильменитом в реактор вначале добавляют сурьму или окись сурьмы в количестве 1 % по отношению к ТЮг. Затем в аппарат, где производится осветление раствора, добавляют сернистый натрий или сернистое железо. Коагуляция частиц происходит под действием ЗЬгЗз, а также выделяющейся при этом серы [c.161]

Интересный случай коагуляции гидрозоля наблюдается при взбалтывании с какой-нибудь нерастворимой органической жидкостью (бензол, толуол). В этом случае на поверхности раздела этих двух жидких фаз образуются хлопья коагулированного коллоида. Взбалтывая гидрозоли гемоглобина, яичного альбумина, пептона, желатины с бензолом, толуолом, эфиром, хлороформом, можно достигнуть коагуляций коллоидов 2. Этот метод коагуляции, очевидно, основан на том, что при взбалтывании образуется эмульсия прибавленной жидкости, причем коллоид, являясь эмульгатором, образует твердую пленку вокруг шариков эмульсии. Шарики же эмульсии, разрушаясь, оставляют прокоагулировавший на поверхности раздела коллоид. В некоторых случаях здесь имеет место и явление флотации, как это было замечено при коагуляции золота при взбалтывании Аи-золя с эфиром (Кистяковский). Фрейндлих такой вид коагуляции на поверхности раздела двух фаз назвал механической коагуляцией . [c.250]

Защитное действие выражается в повышении порога коагуляции., Многие коллоидные растворы, в частности, некоторые коллоидные растворы металлов, вообще не могут существовать длительное время в виде устойчивых взвесей без защитных веществ. Защитное действие одного и того же вещества по отношению к различным коллоидам может варьировать, и высокомолекулярные соединения сильно разнятся между собой по своей защитной способности. К числу наиболее эффективных защитных веществ относятся желатина, натровые соли протальбиновой и лизальбиновой кислот, альбумин, казеин и др. Защитными свойствами обладают не только высокомолекулярные соединения, но также жидкое стекло и некоторые коллоидные растворы. [c.159]

Белок одного яйца растворяют в 60 мл дестиллированной воды. Раствор отстаивают в течение 2 час. и отфильтровывают от выпавших волокнистых примесей. Фильтрование проводят через бумажный фильтр в вакуумной воронке, соединенной с водоструйным насосом. От фильтрата отбирают две части по 25 мл в каждой. В первую часть раствора добавляют небольшими порциями порошок сернокислого аммония и раствор тщательно взбалтывают до полного растворения каждой порции. После того как концентрация солн достигнет определенной значительной величины, из раствора начнет выделяться альбумин в виде хлопьев или сгустков. Сопоставить количество соли, необходимое для высаливания альбумина и коагуляции коллоидов. [c.173]

В шесть колб емкостью 100—250 лл наливают по мл золя. В первую колбу с золем добавляют 25 мл дестиллированной воды, в остальные — по 25 мл растворов альбумина следующих концентраций (приблизительно) 0,2 0,4 1,2 2,4% и наконец раствор наиболее высокой концентрации, который еще сохранит подвижность. Встряхивая колбы, смешивают золь с раствором альбумина и через 24 часа после смешения определяют порог коагуляции по Na l по методике, описанной в работе 1. [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология