Валин семян

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Следует обратить особое имание на то, что триплеты, кодирующие одну и ту же аминомслоту, в большинстве случаев различаются только по третьему нуклеотидному остатку. Лишь в тех случаях, когда аминокислота имеет более четырех кодонов, различия в кодонах затрагивают также первое и второе положения в триплете. Если вся группа четырех кодонов, различающихся только по третьему нуклеотиду, кодирует одну и ту же аминокислоту, то можно говорить о семье кодонов. Как видно из рис. 3, имеется восемь таких семей кодонов —для лейцина, валина, серина, пролина, треонина, аланина, аргинина и глицина. [c.16]

Более адекватные животные модели, позволяющие изучать болезнь Альцгеймера, были созданы с использованием трансгенов, содержащих мутации в гене АРР, характерные для некоторых семей с высокой частотой встречаемости болезни Альцгеймера в раннем возрасте (<50 лет). У одной группы таких семей в положении 717 АРР (АРР-717) вместо валина присутствовал фенилаланин, в другой группе в положениях 670 и 671 АРР (АРР-670/671) лизин и метионин были заменены на аспарагин и лейцин соответственно. [c.431]

В 1957 г. Байер [6] осуществил анализ смеси семи аминокислот в виде их метиловых эфиров. Газохроматографическое разделение метиловых эфиров валина, норвалина, лейцина, норлейцина, глутаминовой кислоты, метионина и фенилаланина было проведено при 138 и 191° С на колонках длиной 2—3 м, заполненных силиконовой высоковакуумной смазкой на стерхамоле зернения [c.8]

Все кадацитонины имеют близкое строение I-кoнцeвoгo участка молекул. В свином, бычьем, овечьем и двух лососевых кальцитонинах идентична один — девять аминокислотная последовательность. В гормоне человека из этих девяти остатков — семь одинаковых Во всех кальцитонинах С-концевая аминокислота —пролинамид, в 28-м положении — глицин, в 22-м ароматическая аминокислота, в 15-м — дикар-боновая кислота. Гидрофобные остатки (тирозин, фенилаланин, лейцин) расположены в одних и тех же участках (положения 4, 9, 12, 16, 19, 22), восьмое положение занято неполярной аминокислотой (в большинстве случаев валином, а в гормойе челе века и одном из лососевых — метионином). [c.276]

Бурильон и сотрудники также показали, что -кислый гликопротеин может расщепляться протеолитическими ферментами. Изучая действие этих ферментов на препараты, выделенные из плевральной жидкости человека, эти авторы обнаружили, что трипсин наиболее активно расщепляет гликопротеин, а затем в порядке убывания активности идут пепсин, папаин и химотринсин [138]. Смесь, полученная в результате последовательного действия всех трех ферментов, разделялась при зональном электрофорезе на три компонента, а при хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе — на пять компонентов. При определении коэффициентов седиментации этих фракций были обнаружены очень небольшие различия. Найденные коэффициенты седиментации соответствовали молекулярным весам от 3000 до 3500, Содержание углеводных компонентов в них также было очень сходно, за исключением количества гексозамина. Все гликопептиды содержали одни и те же семь аминокислот (кроме валина), но их молярные соотношения сильно варьировали. На ]Ч-концах были обнаружены четыре различные аминокислоты [25]. [c.92]

Ретикулин, волокнистый белок, был найден в большинстве эмбриональных тканей и в некоторых тканях взрослых особей (селезенке, почках, лимфатических узлах) он состоит из сетки волокон, покрытых аморфным веществом, частично состоящим из углеводов [48]. При обработке ретикулина селезенки пепсином был получен гликопентид [41], который, по-видимо-му, гомогенен по данным электрофореза на колонке. Результаты анализа табл. 2) показали, что в гликопептиде содержится глюкозамин, галактоза и манноза в молярном соотношении 6 1 1 в пептидной части идентифицировано семь аминокислот (аспарагин, глутамин, треонин, лизин, валин, фенилаланин, лейцин). Структура гликопептида, изображенная на рисунке, была предложена Спеллманом [41]. [c.267]

Рис. 10.12. Первые семь аминокислотных остатков Р-цепи человеческого гемоглобина, состоящей из 146 аминокислотных остатков. Замещение глутаминовой кислоты в щестом положении на валин приводит к тяжелому заболеванию - серповидноклеточной анемии.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология