Антибиотики пептидные, определение методом

Метод ЯМР особенно успешно применяется для определения конформаций малых пептидов, и текущие исследования включают большое число соединений, обладающих физиологически важными свойствами. Среди них пептидные гормоны млекопитающих и родственные по действию вещества, а также пептидные антибиотики, и несомненно, эти достижения прояснят подробности взаимодействия рецептора с молекулой (см. также разд. 23.7.3.7.). [c.439]

Определение аминокислот всегда представляло исключительно важную задачу биохимии ввиду того, что эти соединения играют роль кирпичиков при построении пептидов и белков. Широко применяемый, основанный на ионной хроматографии и теперь уже ставший классическим метод Мура и Штейна [1] не позволяет провести различие между энантиомерами. Между тем в хиральном аминокислотном анализе ощущается явная потребность так, например, в пептидном синтезе решающее значение может иметь оптическая чистота исходного материала, а результаты стереохимического анализа могут искажаться из-за рацемизации. Другой областью применения дгырдльного аминокислотного анализа является определение строения многих микробиологических продуктов, таких как полипептидные антибиотики, в состав которых входят о-аминокислоты, не обнаруженные у млекопитающих [2]. [c.173]

Синтез пептидов, содержащих фенилаланин, не представляет особых трудностей (см., например, [774, 775, 1114, 2368]). Фенилаланин наряду с глицином и аланином является именно той стандартной аминокислотой, на которой проверяли новые защитные группы, методы синтеза пептидов и степень рацемизации. С этой целью часто используют bo-Gly-L-Phe-Gly-OEt (см. главу X, А, 1, б). Фенилаланинсодержащие пептиды также неоднократно синтезировали для изучения специфического расщепления амидной связи фенилаланил—аминоацил химотрип-сином. Фенилаланин очень часто встречается в природных биологически активных полипептидах. Интересно, что о-изомер также входит в состав многих пептидных антибиотиков. Пептиды, содержащие один остаток фенилаланина, поглощают в ультрафиолетовой области с е=187 это иногда облегчает определение молекулярного веса пептидов [2389, 2393]. [c.194]

При изучении строения пептидных цепей актиномицина Сз прежде всего было установлено, что в молекуле этого антибиотика содержатся остатки ь-треонина, о-аллоизолейцина, ь-про-лина, саркозина и L-N-метилвалина. Определение молекулярного веса актиномицина [401] методом окислительно-восстановительного титрования и количественный анализ продуктов его разрушения свидетельствуют о том, что в молекуле актиномицина должны присутствовать два остатка каждой из упомяну- [c.500]