Аминокислотный хиральный анализ

Хиральный аминокислотный анализ может в принципе применяться в двух различных целях. Во-первых, для определения ь- [c.173]

Схема 8.3. Принцип последовательного разрушения пептидов и хирального аминокислотного анализа. [c.185]

Определение аминокислот всегда представляло исключительно важную задачу биохимии ввиду того, что эти соединения играют роль кирпичиков при построении пептидов и белков. Широко применяемый, основанный на ионной хроматографии и теперь уже ставший классическим метод Мура и Штейна [1] не позволяет провести различие между энантиомерами. Между тем в хиральном аминокислотном анализе ощущается явная потребность так, например, в пептидном синтезе решающее значение может иметь оптическая чистота исходного материала, а результаты стереохимического анализа могут искажаться из-за рацемизации. Другой областью применения дгырдльного аминокислотного анализа является определение строения многих микробиологических продуктов, таких как полипептидные антибиотики, в состав которых входят о-аминокислоты, не обнаруженные у млекопитающих [2]. [c.173]

Еще одной важной проблемой в стереохимии природных соединений является установление строения полипептидных антибиотиков, продуцируемых бактериями и грибами. Такие полипептиды часто содержат в своей структуре неприродные аминокислоты, т. е. имеющие в-конфигурацию или обладающие структурой, не обнаруженной в белках. Очистка и установление структуры таких сложных соединений, часто вьщеляемых в очень небольших количествах, требует квалифицированного разделения и точных аналитических методов. В этом отнощении исключительно важным является непосредственное определение конфигурации аминокислот методом хиральной хроматографии. Особенно большое значение имеет применение хиральной ГХ для хирального аминокислотного анализа и создания аминокислотных карт гидролизатов. Приведенный ниже пример [24] должен проиллюстрировать сказанное. [c.182]

Этим методом удалось показать, что С-концевой Leu в синтетическом октапептиде содержит > 10% о-энантиомера, в то время как неконцевой Leu содержит только 1,1%. Причина этого — рацемизация С-концевого Leu при использовании твердофазного синтеза. Совершенно ясно, что этот метод секвенаторного хирального аминокислотного анализа является весьма перспективным. В дальнейшем его, вероятно, можно будет использовать дл, структурного анализа пептидных антибиотиков и родственных природных продуктов. [c.185]

Конформационный анализ показал, что аминокислотные хелатные кольцевые системы обычно имеют меньшую складчатость, чем аналогичные им диамины, и разность энергий между двумя хиральностями для С- и Ы-замещенных хелатов намного меньше, чем для соответствующих диаминов. Барьер инверсии кольца также, вероятно, намного меньше, чем для диаминов, и, следовательно, спектры ЯМР будут в значительной мере напоминать спектры форм, усредненных по времени. Поскольку предпочтительность одной какой-либо хиральности невелика, получающиеся спектры не отражают точную геометрию какой-нибудь одной конформации. Однако анализ спектров позволяет указать, какая из хираль-ностей предпочтительна для комплекса. [c.369]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология