Антибиотики полипептидные

Антибиотики полипептидной группы более токсичны, чем пенициллин или стрептомицин, и нашли применение только для лечения наружных гнойных процессов [c.415]

Распределительная хроматография на бумаге может быть использована для разделения и идентификации смеси веществ, применяемых в небольших количествах, или для определения подлинности некоторых антибиотиков полипептидного типа. [c.72]

УСТАНОВЛЕНИЕ СТРУКТУРЫ ПОЛИПЕПТИДНЫХ АНТИБИОТИКОВ И РОДСТВЕННЫХ СОЕДИНЕНИЙ [c.182]

Эпидермин — полипептидный антибиотик, недавно выделенный [c.182]

Образование полипептидных антибиотиков различными штаммами [c.128]

Все рассмотренные полипептидные антибиотики, гормоны [c.413]

Пуромицин. Антибиотик, который ингибирует полипептидный синтез, встраиваясь в полипептидную цепь и вызывая преждевременную терминацию синтеза. [c.1017]

Основные научные работы посвящены исследованию биополимеров (в частности, пептидно-белковой природы) и биорегуляторов — антибиотиков (хлорамфеникола, пенициллина, стрептомицина, стреп-тотрицина, полимиксина, виридо-мицина и др.), гормонов, синтетических и природных противораковых веществ (сарколизина, акти-ноксантина). Первые работы, направленные на изучение строения и свойств хлорамфеникола, осуществил (с 1949) совместно с М. М. Шемякиным. Совместно с сотрудниками разработал комплексный метод разделения гормонов гипофиза (1950-е) метод выделения и очистки антибиотика полипептидной природы полимиксина (1958— [c.546]

Грамицидин С является одним из важных и широко изученных антибиотиков полипептидной формы. Антибиотик был выделен в 1942 г. Г. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой из штамма бактерии Ba illus brevis, найденного в почве окрестностей Москвы. [c.478]

Г рамицидин С — антибиотик полипептидной природы, обладает бактериостатическим и бактерицидным действием в отношении стрептококков, стафилококков, пневмококков и других микробов. [c.29]

Антибиотики полипептидного характера занимают видное место в этих исследованиях. Это видно из перечня объектов, куда входят грамицидин С, его производные и аналоги, группа аурантинов (Ау, Ayi, Ауг, Ауз, Ау4, Ауз, Ауе и Ауу), полимиксин М, неотеломицин, циклосерин и его производные. Большинство из них практически используется в. медицине или перспективно для практического применения. [c.391]

Грамицидин С является наиболее практически важным и широко изученным антибиотиком полипептидной природы. Антибиотик выделен в 1942 г. Г. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой из особого штамма споровой палочки Ba illus brevls, найденного в огородных почвах Подмосковья 275> 276. [c.537]

Согласно исследованиям Брокмана, к оксазинам относятся также антибиотики актиномицины. Пока из различных видов A tinomy es удалось выделить 15 таких антибиотиков. В них оксазиновый краситель (хромофорная часть) связан с полипептидным остатком. Продукт расщепления, полученный кислотным гидролизом актиномицина С, актино-цинин, имеет строение I он получен также синтетически. [c.761]

Некоторые циклические лиганды ( крауны , т. е. короны ) обладают способностью соединяться с ионами щелочных металлов за счет ион-дипольных взаимодействий. Такие лиганды, называемые также ионофорами, в настоящее время хорошо изучены. К ним относится, например, антибиотик валиномицин (полипептидного типа), молекула которого представляет собой почти плоское кольцо Его диаметр соответствует размерам иона калия (негидратирован-ного). Поэтому валиномицин связывает ионы калия (но не натрия) и может перемещаться с ними как одно целое. Такие комплексы способны переходить через липидно-белковые слои и, следовательно, валиномицин может обеспечить специфический перенос ионов калия через мембраны. Это имеет существенное значение в механизме действия антибиотиков. Ионы других щелочных металлов связываются валиномицином в меньшей степени. Антибиотик грамицидин может переносить и ионы калия, и ионы натрия. [c.153]

Высокая прочность клеточных стенок грамположительных н грамотрицательных бактерий обеспечивается наличием структурной сетки, состоящей из аминокислот и сахаров (пептидо-гликан). Полисахаридная цепь образуется из чередующихся фрагментов N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамо-вой кислоты (NAM) (разд. 17.7), связанных 1р—4-связью. Между собой полисахаридные цепи соединяются с помощью разветвленной полипептидной цепи, прикрепляющейся к карбоксильной группе остатка NAM. Похожая на плетеную сумку структура укрепляет изнутри липидную мембрану. Если клетка начинает расти и делиться, то пептидогликан тоже должен растягиваться или видоизменяться. Контроль за синтезом пептидов, образующих стенки новой клетки, осуществляют ферменты, которые и становятся мишенью для р-лактамных антибиотиков. Эти препараты, вероятно, благодаря своей пептидоподобной структуре адсорбируются ферментом и затем ацилируют его активные центры за счет раскрытия р-лактамного цикла, сами превращаясь при этом в неактивные пенициллоиновые кислоты. Повреждения клеточной стенки, возникающие при подавлении активности ферментов, в конце концов приводят к тому, что клетка под действием осмотического давления разрушается. [c.370]

Вкратце можно упомянуть еще некоторые другие антибиотики. Тетрациклины (рис. 12-10) ингибируют связывание аминоацил-тРНК с А-участком 305-субчастицы рибосом. Линкомицин, спарсомицин и хлорамфеникол (рис. 14-25) ингибируют образование пептидной связи и действуют на 505-субчастицу. Хлорамфеникол вызывает также накопление соединения ppGpp (разд. В,2,к). Действие полипептидных ан- [c.240]

Третий, достаточно общий структурный фактор пептидных антибиотиков — это вид полипептидной (или депсипеп-тидной) цепочки либо это открытая классическая цепь, либо циклополи-пептидная структура, либо комбинированная система из цикла и открытой цепочки, либо система нескольких небольших циклов. [c.310]

Представителями достаточно простых полипептидных антибиотиков являются грамицидины А, В, С и D (линейные) и грамицидин S (циклический), продуцируемые Ba illus brevis (схема [c.310]

Из культуры молочнокислого стрептококка Strepto o us la tis выделена группа полипептидных антибиотиков низи-нов, представленных полициклической полипептидной структурой, все циклы которой сформированы специфическими [c.312]

Определение аминокислот всегда представляло исключительно важную задачу биохимии ввиду того, что эти соединения играют роль кирпичиков при построении пептидов и белков. Широко применяемый, основанный на ионной хроматографии и теперь уже ставший классическим метод Мура и Штейна [1] не позволяет провести различие между энантиомерами. Между тем в хиральном аминокислотном анализе ощущается явная потребность так, например, в пептидном синтезе решающее значение может иметь оптическая чистота исходного материала, а результаты стереохимического анализа могут искажаться из-за рацемизации. Другой областью применения дгырдльного аминокислотного анализа является определение строения многих микробиологических продуктов, таких как полипептидные антибиотики, в состав которых входят о-аминокислоты, не обнаруженные у млекопитающих [2]. [c.173]

Еще одной важной проблемой в стереохимии природных соединений является установление строения полипептидных антибиотиков, продуцируемых бактериями и грибами. Такие полипептиды часто содержат в своей структуре неприродные аминокислоты, т. е. имеющие в-конфигурацию или обладающие структурой, не обнаруженной в белках. Очистка и установление структуры таких сложных соединений, часто вьщеляемых в очень небольших количествах, требует квалифицированного разделения и точных аналитических методов. В этом отнощении исключительно важным является непосредственное определение конфигурации аминокислот методом хиральной хроматографии. Особенно большое значение имеет применение хиральной ГХ для хирального аминокислотного анализа и создания аминокислотных карт гидролизатов. Приведенный ниже пример [24] должен проиллюстрировать сказанное. [c.182]

В 1943 г. HumfeldnFeustel, ав 1944 г.JansenиHiгs hmannпoлyчили из Вас. subtilis антибиотик субтилин полипептидной природы, состоящий из 24 аминокислот. Он широко используется как консервант в пищевой промышленности, поскольку обладает весьма широким спектром антибиотического действия [89]. [c.127]

Полимиксины и родственные им октанентины представляют собой распространенную в природе группу полипептидных антибиотиков. Первые представители полимиксинов были описаны в США и в Англии [c.129]

Полимиксины и родственные им антибиотики, аминокислотный состав и строение которых представлены в табл. 3.3, являются поли-функциональными соединениями с необычным сигмоидным типом строения молекулы. Особенность их строения заключается также в том, что аминокислоты с основными и гидрофильными свойствами собраны в молекуле в своеобразные полярные гроздья и преобладают над числом аминокислот гидрофобной природы. Полярные гроздья в полимиксинах образуются из трех остатков аминокислот в положении 1-3 боковой цепи и трех остатков в положениях 5,8,9 в циклической части молекулы антибиотика. У октапептинов гроздья также расположены на N-кoнцe молекулы и в таком же месте полипептидного цикла, как и у [c.133]

Заметим, что из культуральной жидкости после роста Str. la tis выделен полипептидный антибиотик низин, состоящий из пяти самостоятельных полипептидов. Низин активен против грамположительных кокков и туберкулезной палочки чаще используется как консервант в пищевой промышленности [22]. [c.141]

Из других антибиотиков к этой группе относятся грамицидин С, полимиксин и другие полипептидные вещества, образуемые некоторыми спорообразующими бактериями новобиоцин, рифамицины, продуцируемые актиномицетами гризеофульвин, образуемый отдельными видами пенициллов, и др. [c.168]

Линейные антибиотики-полипептиды. Актиномицеты являются также основными, хотя не единственными продуцентами таких линейных антибиотиков-полипептидов, как, например, алазопептин, дуазо-мицин, альбомицин и др. В настоящее время известно более 50 линейных антибиотиков-полипептидов, которые широко различаются между собой как по химическим, так и по биологическим свойствам. Прежде всего необходимо отметить их структурную разнообразность. Известны миниантибиотики, содержащие всего 2-3 аминокислотных остатка, антибиотики со средней мол. массой (10-30 аминокислотных остатков) и макроантибиотики — белки, в состав которых входит до 100-120 аминокислот. Кроме того, многие из них содержат фрагменты непептидной природы — остатки жирных кислот, углеводов, нуклеиновых оснований и т. п., которые чаще всего находятся либо в начале, либо в конце полипептидной цепи. Структуры некоторых антибиотиков приведены на рис. 3.12 и 3.13. [c.182]

Пуромицин — N-гликозидный антибиотик, имеющий важное значение в расшифровке синтеза белка на рибосомах. Он подобен З -концу аминоаздил-тРНК, связывающемуся с определенным участком рибосомы, и действует как аналог аминоацил-тРНК, прерывая удлинение полипептидной цепи. [c.438]

Твердо-жидкостную хроматографию широко применяют для разделения антибиотиков, относящихся к разным классам веществ. Гель-хроматографию применяют при исследовании пени-циллинов, тетрациклинов и полипептидных антибиотиков. Ионообменную хроматографию используют как метод выделения и раздёления углеводсодержащих антибиотиков и полипептидов. Кроме того, ионообменную хроматографию используют при структурных исследованиях для определения аминокислот, входящих в состав полипептидных антибиотиков. [c.203]

Исходя из првдеденной выше информации, попытайтесь восстановить аминокислотную последовательность полипептидного антибиотика. Поясните ваши рассуждений. После того как у вас будет готов ответ, вернитесь назад и проверьте, насколько установленная вами структура согласуется с каждым из описанных выше наблюдений. [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология