Токсины, также Ядм пептиды

Пептиды - токсины. Среди пептидных токсинов наиболее известны токсины ядовитых грибов. Так, бледная поганка Amanita phalloides) содержит пептидные токсины аманитин и фаллоидин, а также ряд токсинов, объединяемых общим названием - аматоксины. Они содержатся в этих грибах в [c.21]

При обсуждении важнейших биологически активных пептидных гормонов и токсинов рассмотрены также гормоны и токсины белкового характера. Отмечено возросшее количество работ, посвященных гормонам гипоталамуса и других нейропептидов, например эндорфина. Затронуты также и некоторые иммунологически интересные пептиды. Предлагаемая классификация пептидных антибиотиков основана на принципе главного действия. [c.7]

При качественных определениях в препарате токсина не были обнаружены фосфатиды, углеводы, свободные а-аминогруппы (аминокислоты, пептиды), а также четвертичные амины (алкалоиды, холиновые липиды). С помощью йодирования показано наличие ненасыщенных связей. [c.203]

Для разделения пептидов и белков чаще всего используют колонки с сефадексом (табл. 12.10). Показано, что этот тип разделения пригоден также для ферментов, токсинов и растительных вирусов. [c.411]

В живых организмах обнаружено несколько сотен различных свободных пептидов, выполняющих важные жизненные функции. К ним относятся некоторые гормоны, токсины, антибиотики, нейромедиаторы, а также ряд других биологически активных веществ. [c.83]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Был проведен также еще один эксперимент вместо того чтобы соединять и VJJ-цeпи коротким пептидом, аминокислоты каркасной области модифицировали таким образом, чтобы между ними образовывался дисульфидный мостик. Эффективность такой стабилизированной дисульфидной связью ру-молекулы, связанной с токсином, разрушающим раковые клетки, сравнили с эффективностью одноцепочечной ру-молекулы, связанной с тем же токсином (рис. 10.15). Обнаружилось, что стабилизированный дисульфидной связью и одноцепочечный ру-иммунотоксины обладают одинаковой активностью и специфичностью, но первый в несколько раз стабильнее. Можно предположить, что в каких-то ситуациях стабилизированные ру-молекулы могут оказаться предпочтительнее одноцепочечных ру-молекул. [c.221]

Было обнаружено, что в синтезе пептидов методом смешанных ангидридов применение М. практически исключает рацемизацию, тогда как широко применяющееся основание — триэтиламин приводит к значительной рацемизации [1 . Триметиламин также вызывает сильную рацемизацию, но его можно с успехом применять, если избегать избытка реагента. М. был использован Виландом [2 в синтезе антаманида — циклического декапептида, выделенного из Amanita phalloides, который является противоядием от токсинов Amanita. [c.300]

Различные бактериальные штаммы продуцируют серологически различные токсины, но все они построены одинаковым образом [16] и образуются из неактивного предшественника (претоксина — белка с М 145 000) посредством протеолитиче-ского расщепления одной из пептидных связей. Получающиеся субъединичные пептиды с М 50 000 и 100 ООО связаны дисуль-фидной связью, восстановительное расщепление которой приводит к потере токсичности [17]. Токсин ботулизма связывается специфично с ганглиозидами, но не с цереброзидами или другими липидами. Прочность связывания возрастает с увеличением числа остатков сиаловых кислот в ганглиозиде (т. е. от Gmi к Gti). Возможно, что токсин может также реагировать с гликопротеинами. Токсин ботулизма in vitro селективно связывается с синаптосомами, а in vivo он блокирует химические синапсы посредством ингибирования пресинаптического высвобождения молекулы медиатора. [c.52]

Объекты изучения белки и пептиды, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, биополимеры смешанного типа — гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеииы. гликолипиды и т. п. алкалоиды, терпеиоиды, витамины, антибиотики, гормоны, проста-гландины, ростовые вещества, феромоны, токсины, а также синтетические лекарственные препараты, пестициды и др. [c.11]

Существенно иная ситуация сложилась при исследовании циклических пептидов. К НИН относятся ряд физиологически активных пептидов, содержащих дисульфидные связи (гормоны, токсины), многие пептидные антибиотики, а также большое число модельных синтетических пептидов. На многочисленкых примерах показано, что циклическая структура, существенно ограничивающая конфор-мационную подвижность пептида, способствует формированию небольщого числа специфических конформаций. [c.107]

Многие токсические вещества имеют пептидно-белковую природу. В частности, белками являются самые мощные из известных токсинов микробного происхождения — ботулинический. столбнячный, дифтерийный, холерный, такие фитотоксины, как рицин (из клещевины), а также многие зоотокснны змей, скорпионов и пауков. Среди пептидов наиболее известны токсины ядовитых грибов, пчел и морских беспозвоночных в то же время токсины змей и ракообразных по молекулярной массе относятся к пограничной области между пептидами и белками. [c.275]

Взаимодействие токсических пептидов из Amanita phalloides с гелями сефадекса также обусловлено наличием производных триптофана. Гель-хроматография в различных условиях позволила существенно упростить выделение этих природных токсинов и обнаружить значительно боль-шее число компонентов [175, 176]. Производные индола настолько сильно удерживаются сефадексом G-10, что при их обессоливании гетероциклические соединения элюируются после солей [177]. [c.192]

Токсины ядовитой шляпки гриба Amanita phalloides, например фаллоидин и аманитины, также являются гомодетными циклическими пептидами, в молекуле которых остатки цистеина и триптофана соединены сульфидными мостиками. [c.527]

Грамотрицательные бактерии рода Pseudomonas, включая хорошо изученный вид Р. aeruginosa, секретируют многие белки. Один из них, токсин А, синтезируется в виде предшественника с классическим сигнальным пептидом и, по-видимому, сопряженно с трансляцией экспортируется прямо в среду. Секреция этого белка осуществляется через особые зоны контактов между плазматической и внешней мембраной и включает этап удаления сигнального пептида. Эти зоны, вероятно, также образованы при участии специальных мембранных белков. [c.68]

Дальнейшее приближение к вакцинам против практически важных заболеваний получено на примере вируса гриппа [223]. Синтетический пептид, соответствующий последовательности 91-108 гемагглютинина этого вируса, присоединен к столбнячному токсоиду и полученный конъюгат введен животным в полном адъюванте Фрейнда. Продуцируемые в ответ антитела показали заметную кросс-реактивность к интактному вирусу штамма А/Тех/77 и ингибировали гемагглютинацию эритроцитов вирусом. Эти, а также некоторые другие результаты указывают на эффективность конъюгата в стимуляции противогриппозного иммунного ответа. Аналогично построенная вакцина получена на основе синтетических пептидных фрагментов субъединицы В холерного токсина и столбнячного ток- [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология