Геминовые пигменты

Потребность в факторах роста. Еще один отличительный признак молочнокислых бактерий-это их потребность в ростовых веществах. Ни один представитель этой группы не может расти на среде с глюкозой и солями аммония. Большинство нуждается в ряде витаминов (лактофлавине, тиамине, пантотеновой, никотиновой и фолиевой кислотах, биотине) и аминокислот, а также в пуринах и пиримидинах. Культивируют эти бактерии преимущественно на сложных средах, содержащих относительно большие количества дрожжевого экстракта, томатного сока, молочной сыворотки и даже крови. Неожиданным оказалось то, что некоторые молочнокислые бактерии (и другие организмы, осуществляющие брожение) при росте на средах, содержащих кровь, образуют цитохромы и даже, возможно, способны осуществлять фосфорилирование в дыхательной цепи. Молочнокислые бактерии не могут, следовательно, синтезировать порфирины если же порфирины добавлены в питательную среду, то некоторые из этих бактерий способны образовать соответствующие геминовые пигменты. [c.273]

Геминовые пигменты являются простетическими группами белков, распространенных в животных организмах гемоглобина, обусловливающего красную окраску крови, и миоглобинл. обусловливаюи его красную окраску мышечной ткани. Окраска мяса на 90% зависит от наличия миоглобина и на ЮЧ п от гемоглобина [61]. [c.98]

Железо лоступает в растение в окисленной форме при недостатке его изменяется окраска листьев, так как железо участвует в синтезе зеленого пигмента растений —хлорофилла. Железо обладает способностью легко терять и приобретать электроны. Переходя из окисного в закисное и обратно, оно участвует в окислительно-восстановительных процессах в клетках растений. Железо участвует в построении геминовых ферментов пероксидазы, каталазы, цитохромов и цитохромоксидазы. [c.295]

К хро .юпротеидам относятся также окрашенные геминовые соединения с белками, такие как миоглобин (миохром) поперечнополосатых мышц, эритрокруорины беспозвоночных, каталаза н пероксидазы, цитохром с. Некоторые хромопротеиды представляют собой не содержащие железа или меди соединения желчных пигментов с белком. Кроме того, к хромопротеидам могут быть отнесены и окрашенные соединения белков с каро-тиноидами.. [c.177]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Гемоглобин — белок крови, содержащий геминовую группу — пигмент с попом железа. Функция гемоглобина — обратимое связывание молекулярного кислорода в красных клетках крови, эритроцитах, и доставка кислорода во все области организма. Молекулярный вес гемоглобина (лошади) 68 ООО. Он состоит из 4 полипептидных цепочек, 2 пз. которых относятся к области А и 2 — к области В. Обе части гемоглобина (А и В) могут быть обратимо отделены друг от друга при кислых pH или путем хроматографии на катионите. Молекула гемоглобина содержит 4 группы гема, фиксированных определенным образом на поверхности глобулы белка глобина (рис. 36). [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология