Белки соединения с водородными ионам

В самом деле, белки представляют собой макромолекуляр-ную группу, совокупность аминокислот, объединенных между собой пептидными связями, которые образуют цепи, соединенные водородными, дисульфидными, ионными, Ван-дер-Ваальса и прочими связями. Нередко в образовании связи участвует и небелковая группа она может быть по своей природе углеводной, липидной, фосфорной и т. п. [c.415]

Многие аминокислоты, белки и сульфгидрильные соединения не восстанавливаются, но дают каталитические волны благодаря катализируемому разряду водородного иона. Ввиду того что эти волны воспроизводимы и пропорциональны pH раствора и концентрации катализатора, их можно использовать для количественного анализа. [c.360]

Ионизация белков. Соединение с водородными ионами. [c.4]

Ионизация белка. Соединение с водородными ионами [c.158]

Наконец, из химических агентов необходимо упомянуть такие денатурирующие вещества, как ионы тяжелых металлов, также ионы тиоцианата и йода. Эти вещества, по-видимому, образуют довольно прочные соединения с полярными группами белков, искажая систему ионных и водородных связей нативной белковой молекулы. [c.186]

Выделение и очистка растворимых белков производится путем экстрагирования их из клеток соответствующими растворителями с последующим осаждением, которое достигается либо изменением концентрации солей или водородных ионов, либо путем добавления органических соединений. Во многих случаях этими способами можно получить кристаллические препараты белков. [c.8]

Подобно аминокислотам белки являются амфотерными соединениями. Они образуют соли с кислотами и с основаниями. Вследствие слабых кислотных и основных свойств белков их соли обычно сильно гидролизованы. Электрохимический характер растворов белков зависит от концентрации водородных и гидроксильных ионов в растворе. Так же как аминокислоты, белки образуют в кислой среде катионы, а в щелочной — анионы, которые мигрируют под действием электрического тока к аноду или катоду (электрофорез). [c.699]

Следующая группа денатурирующих органических веществ — ионные детергенты (например, додецилсульфат натрия) и сали-цилат натрия — имеют, видимо, другой механизм действия. Оно обусловлено стехиометрическим соединением денатурирующих агентов с противоположно заряженными группами белка. Электростатическое отталкивание одноименно заряженных групп, оставшихся в цепи, приводит к разрыву водородных и иных связей, стабилизирующих нативное состояние. [c.185]

Свойство белков как амфотерных соединений связывать как водородные, так и гидроксид-ионы обусловливает их буферность. Буферность крови и других тканей животных организмов многими исследователями приписывается белкам. Фосфатные и карбонатные буферные смеси, по их мнению, играют второстепенную роль. [c.359]

Р — напряженность электростатического поля, определяемая уравнением (17), р, —дипольный момент молекулы. Поскольку возникающее поле не очень сильно и его напряженность весьма быстро падает с удалением от поверхности, то доля его участия в энергии адсорбции может быть значительной только в том случае, если полярная молекула обладает достаточно большим дипольным моментом и диполь расположен в молекуле таким образом, что он может приблизиться к поверхности на очень близкое расстояние. У водородсодержащих соединений, таких, как вода, аммиак, органические оксисоединения (спирты, фенолы), органические амины и кислоты, диполи образованы водородными атомами функциональных групп и атомами, с которыми водородные атомы связаны. Во всех этих молекулах диполи находятся вблизи периферии молекул и, кроме того, они всегда направлены своими положительными концами к внешнему краю функциональных групп. Поскольку у большинства ионных поверхностей внешний слой образован отрицательными ионами (см. разделы IV, 2 и V, 4), при приближении к ним дипольных молекул периферические диполи последних обнаруживают сильную тенденцию ориентироваться перпендикулярно поверхности с образованием максимально тесного контакта между водородным атомом каждого диполя и одним из отрицательных ионов поверхности (ионов галоида или кислорода) [18а]. В результате этого поверхности неорганических солей и окислов обладают сильно выраженной тенденцией к прочной адсорбции молекул воды [32], а также молекул органических спиртов, фенолов, аминов и кислот. Поверхности белковых веществ имеют внешние отрицательные заряды, связанные, например, с атомами кислорода групп СО, и поэтому периферические диполи могут адсорбироваться на них так же, как на поверхности неорганических веществ. Кроме того, поверхности углеводов и белков обладают собственными периферическими диполями (группы ОН и ЫН), которые могут легко притягивать дипольные молекулы, в частности молекулы воды. В этом случае атом кислорода адсорбированной молекулы воды приходит в непосредственный контакт с водородным атомом поверхностного диполя [33]. В последние годы все эти типы связей, образованных периферическими диполями, часто рассматриваются как частные случаи водородных связей [34]. [c.37]

Белки, являясь амфотерными соединениями, способны связывать как водородные, так и гидроксильные ионы, в силу чего они обладают буферными свойствами. [c.224]

В присоединении цинка к карбоксипептидазе участвуют три белковых лиганда His-69, Glu-72 и His-196. Связи гистидин—цинк осуществляются через атом азота в положении Ni кольца. Кроме того, лиганды принимают участие и в других взаимодействиях. Атом азота N3 в His-69 образует водородную связь с остатком Asp-142, а атом азота N3 в His-196 соединен такой же связью с молекулой воды. На предварительных картах вблизи атома цинка была обнаружена повыщенная электронная плотность, не относящаяся к белку. С помощью карт, построенных по рассчитанным значениям фаз, удалось установить, что она принадлежит единственному небелковому лиганду металла. Поскольку величина электронной плотности соответствовала атому кислорода, было предположено, что он является молекулой воды или ОН-ионом. Понятно, что некоторые молекулы КПА вместо воды могут связывать 1 , однако малая величина электронной плотности свидетельствует о том, что их число невелико. Расположение лигандов относительно атома цинка показано на рис. 15.7, а значения углов [c.515]

Молекулы белков строятся из соединяющихся друг с другом аминокислот. Соединение происходит в результате образования так называемой пептидной связи. Возникшая белковая молекула затем свертывается и принимает свойственную ей форму благодаря образованию четырех других видов связей — ионных, дисульфидных, водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Знакомство с природой этих связей необходимо для понимания структуры и поведения белков. [c.127]

Если на одной поверхности имеется выступ, то на другой в соответствующем месте — углубление, в которое при контакте входит выступ соответственно, при контакте оказываются совпадающими разноименно заряженные ионные группы или группы, способные образовать водородные связи, или гидрофобные участки поверхностей. Такого рода поверхности называют комплементарными они подходят друг к другу, как ключ к замку Каждый протомер взаимодействует с другим в десятках точек это означает, что ошибочное соединение (неправильная ориентация в олигомере или соединение с другими белками) практически невозможно. [c.40]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

Белки как амфотерные ионы. Между полинептидными цепями молекул белков (или между разными точками одной и той же цепи) могут развиваться три типа связей или сил притяжения ковалентные связи 8—5 так, как указывалось выше, водородные связи (см. ниже) и электростатические силы притяжения между разноименными ионными группами. Физико-химические свойства белков, значительно отличающиеся от свойств других макромолекулярных соединений, обусловлены именно этими взаимодействиями между цепями белков. [c.433]

Природа связей между П. г. и белковым компонентом в сложных белках, и в частности в ферментах, далеко не изучена. Эта связь может носить ковалентный характер, как, напр., в фосфопротеидах или в пропионил-КоА-карбоксилазе, в к-рой биотин, являющийся П. г. этого фермента, соединен ациламидной связью с е-аминогруппой остатка аминокислоты лизина, входящего в состав полипептидной цепи апофермента. В других случаях в соединении П. г. с белковым компонентом принимают участие нековалентные связи, в частности водородные, ионные, ион-ди-польные, а также силы взаимодействия неполярных грунп между собой и т. п. [c.184]

При экспериментальном исследовании растворимости белка в систему обычно приходится вводить дополнительные компоненты — кислоты, основания или соли. В связи с возрастанием числа компонентов число степеней свободы также увеличивается [уравнение (2)]. Однако если контролировать состав системы по отношению к каждому из дополнительных компонентов и если в результате взаимодействия компонентов е образуется новых соединений, то система будет формально идентичной с описанной выше простой системой. В этой двухфазной системе состав раствора также остается постоянным независимо от соотношения объемов обеих фаз. Ниже термин растворитель применяется для обозначения как чистого вещества, так и раствора постоянного состава, поскольку с теоретической точки зрения применение каждого из них является эквивалентным. Сёренсен и Хёйруп [151] первыми установили, что при исследовании постоянства растворимости белка практически важно поддерживать неизменной концентрацию дополнительных компонентов, причем особенное внимание должно уделяться концентрации водородных ионов. [c.28]

Изучение свойств ферментов, разработка методов определения активности ферментов и, наконец, получение ферментов в чистом виде окончательно опровергли виталистические представления о ферментах, что создало широкие перспективы для развития ферментологии. Вместе с этим удалось выявить специфические особенности ферментов как биологических катализаторов, отличающие их от обычных катализаторов, являющихся чаще всего неор1 аническими веществами и иногда несложными по своей структуре органическими соединениями. Специфические особенности ферментов определяются их белковой природой. Коллоидальное состояние, большая чувствительность к изменениям температуры и разрушение при 80° и выше, строгая зависимость активности ферментов от концентрации водородных ионов отличают ферменты от обычных катализаторов, не относящихся к белкам. Однако самыми замечательными свойствами, характерными для биологических катализаторов — ферментов, является специфичность их действия и чрезвычайно высокая активность. Эти свойства позволяют считать ферменты идеальными катализаторами, играющими важную роль в процессах обмена веществ, лежащих в основе жизнедеятельности организмов. [c.176]

А. И. Бах и Р. Шода для оценки активности растительной пероксидазы использовали окисление пирогаллола до окрашенного пурпурогаллина (Ba h, Shodat, 1903, цит. по [Роговин и др., 1977]). Они нашли, что скорость образования пурпурогаллина пропорциональна концентрации фермента и перекиси водорода. Этим методом пользуются биохимики и поныне для оценки активности как растительных, так и животных пероксидаз. В дальнейших исследованиях были определены оптимум действия пероксидазы, температурная зависимость, оптимум концентрации водородных ионов, установлено также значение концентрации субстрата в реакциях с ферментом и т. д. Для уровня исследований тех лет это было значительным шагом вперед в области изучения белков-ферментов растений. Именно тогда А. Н. Бахом была высказана гипотеза об участии перекисей в окислении органических соединений. [c.7]

Такое изменение белка называют денатурацией (рис. 1.20). Денатурацию можно вызвать нагреванием до 60-80 °С или действием других агентов, разруша-юш их нековалентные связи в белках. Денатурация происходит на поверхности раздела фаз, в кислых или, наоборот, ш елочных средах, при действии ряда органических соединений — спиртов, фенолов и др. часто для денатурации применяют мочевину или гуанидинхло-рид. Эти веш ества образуют слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) с аминогруппами или карбонильными группами пептидного остова и с некоторыми группами радикалов аминокислот, подменяя собственные внутримолекулярные водородные связи в белке, вследствие чего вторичная и третичная структуры изменяются. [c.35]

Хитин В природных источниках редко находится в индивидуальном состоянии обычно в панцирях крабов и омаров он связан с белком, в виде комплекса или ковалентными связями [165]. Это свойство может быть объяснено недавно открытым фактом, что в большинстве хитинов не все аминогруппы /V-ацетилированы, поэтому они могут выступать в качестве основных групп и образовывать комплексные соединения с другими молекулами, имеюшиып соответствующим образом расположенные ионные группы. Хитин не растворяется в воде и многих органических растворителях. Это затрудняет установление его строения и проявляется, например, в виде низкой реакционной способности при метилировании. Большинство образцов хитина в результате обработки минеральной кислотой при выделении частично Л/-дезацетилированы и имеют более низкую молекулярную массу, чем нативный хитин. Рентгеноструктурный анализ кристаллического хитина показал, что элементарное звено его макромолекулы состоит из двух цепей в изогнутой конформации с меж- и внутримолекулярными водородными связями, подобно целлюлозе (см. разд. 26.3.3,2). [c.258]

Установив значение заряда как мощного фактора стабилизации коллоидных систем, можно легко объяснить механизм коагуляции (свертывания) денатурированных белков. Предварительно, однако, нужно отметить, что белки являются не только коллоидами, но и а м ф о т е р и ы м и электролитами. Как известно, к группе амфотерных электролитов относятся такие электролиты, которые обладают в одно и то же время свойствами как кислот, так и оснований. Амфотерные электролиты могут одновременно отщеплять как Н+-, так и ОН - ионы и образовывать солеобразные соединения как со щелочами, так и с кислотами. В присутствии избытка кислоты они ведут себя как основания, в присутствии щелочей — как кислоты. Мы увидим далее, что белки содержат в своем составе определенным образом связанные между собой остатки аминокислот. Аминокислотами, как известно, называются органические кислоты, в радикале которых один или несколько водородных атомов заменены аминогруппами (МНа). Простейшей аминокислотой является аминоуксусная кислота, или гликокол (СНгЫНгСООН). В самом общем виде формулу аминокислоты можно изобразить следующим образом H2N R 00H. В состав молекулы белка входят разнообразные аминокислоты, соединенные между собой таким образом, что в молекуле белка всегда остается свободным некоторое количество карбоксильных групп и аминогрупп. Строение белковой молекулы можно, следовательно, схематично изобразить так (НаЫ) .К-(СООН) . [c.20]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

Поскольку именно способность к образованию достаточно прочных связей с белками и другими полимерами, такими, как целлюлоза и пектин, составляет главное отличие таннинов от других фенольных соединений, представляет интерес кратко расслютреть эти связи. Таннины обладают способностью образовывать связи трех типов во-первых, возможны водородные связи между фенольными гидроксильными группами таннинов и свободными аминогруппами и амидными группами белка, или же гидроксильными и карбоксильными группами других полимеров во-вторых, возможны ионные связи между соответствующим образом заряженными анионными группами таннина и катионными группами белка, или же, в случае других макромолекул, возможно образовапие смешанных солей с соответствующим двухвалентным ионом металла, например кальция наконец, в-третьих, возможны ковалентные связи, образующиеся при взаимодействии хино-новых или семихиноновых групп, которые могут присутствовать в таннинах, с соответствующей реакциопноспособной группой в молекуле белка или другого полимера. Одпако связи первых двух типов, разумеется, легко разрываются устойчивость любого комплекса, образовавшегося за счет таких связей, зависит не только от относите.яьных концентраций таннина и полимера, участвующего в реакции, по и от pH раствора, ионной силы, а также от присутствия реагентов, разрушающих водородные связи, или металлов, способных образовать хелаты. С другой стороны, способность таннинов образовывать стойкие ковалентные [c.330]

В качестве критерия чистоты соединения пользуются также растворимостью. Известно, что растворимость гомогенного вещества постоянна и не изменяется в присутствии избытка твердого вещества. Этот метод вряд ли пригоден для определения растворимости белков в чистой воде, так как растворимость белков в воде сильно зависит от следов электролитов и от концентрации водородных или гидроксильных ионов. Влияние этих веществ можно исключить, если в качестве растворителя использовать концентрированный раствор соли. При проверке растворимости кристаллического яичного альбумина или карбокси-гемоглобина в растворе сернокислого ам1мония было найдено, что растворимость до некоторой степени зависит от количества твердой фазы [22]. На этом основании было сделано заключение, что молекулы этих белков можно рассматривать как системы обратимо диссоциирующих компонентов. Очень тщательные определения растворимости кристаллического химотрипсиногена [23] и рибонуклеазы [24] показали, что эти белки ведут себя как гомогенные соединения. В высшей степени важно, что эти гомогенные белки являются ферментами (см. гл. ХП). [c.15]

Водородные связи могут возникать не только между атомами, образующими пептидную связь, но и между другими группами белковой молекулы. Одна из таких групп дает ион водорода, другая же, содержащая азот или кислород, — необщую пару электронов, отрицательный заряд которых притягивает положительно заряженный ион водорода [102]. Однако большинство водородных связей возникает между атомами, входящими в пептидные группы, в связи с чем эти водородные связи образуют поперечные мостики между параллельными пептидными цепями [103, 104] и стабилизируют внутреннюю специфическую структуру белковой молекулы [105]. В гл. IV уже указывалось, что при воздействии мочевины молекулы белков подвергаются дезагрегации и распадаются на более мелкие структурные единицы. Это действие мочевины также, вероятно, связано с разрывом водородных связей. До сих пор, однако, остается неизвестным, какие типы связей удерживают вместе эти более мелкие структурные единицы в макромолекуле белка. Возможно, что мы имеем здесь дело с феноменом, обусловленным формой поверхностей. Поверхности отдельных мелких структурных единиц могут так тесно прилегать друг к другу, что действующие на близких расстояниях силы притяжения между полярными группами становятся эффективными и обусловливают прочное соединение этих структурных единиц (см. гл. XIV). [c.138]

Структурные данные подтверждают такую точку зрения. Кру-икшанк [101] обнаружил, что средняя длина связи Р—О в производных фосфата почти постоянна. Присоединение заместителя к одному из кислородных атомов ортофосфата может существенно, на 0,15 А, увеличить длину связи Р—О, однако остальные связи Р—О укорачиваются таким образом, что средняя длина сохраняется равной 1,54 А. Структура серилфосфата [102], показанная на рис. 17.4, иллюстрирует этот эффект. Видно также, что влияние протона на длину связи Р—О вдвое меньше влияния остатка аминокислоты. Эта закономерность является общей и, вероятно, объясняется образованием в кристалле прочных межмолекулярных водородных связей [101]. Можно полагать, что она справедлива и в водных растворах, и на протонных центрах белков. В солях, образуемых металлами с фосфатом и пирофосфатом [105], значительное удлинение связей Р— О под действием металлов не происходит, однако все исследованные кристаллы этих соединений представляют собой трехмерные ионные решетки, в которых все кислородные атомы присоединены к ионам металла и наоборот, в результате чего поляризационный эффект уничто- [c.648]

При хроматографии и электрофорезе белков использование органических растворителей исключается из-за их денатурирую щего действия, в результате которого белки переходят в нерастворимое сйстояние. Подобное действие могут оказывать и некоторые органические соединения. Поэтому при разделении белков необходим тщательный выбор селективных водных буферных систем. Однако необходимость солюбилизации белков, в особенности тех из них, которые ассоциированы с биологическими мембранами, привела к введению детергентов — как ионных, так и неионных, а также таких реагентов, как мочевина и гидрохлорид гуанидина, которые разрывают водородные связи и препятствуют гидрофобным взаимодействиям. Даже будучи денатурированными, многие белки остаются растворимыми в присутствии этих соединений, особенно после расщепления ди-сульфидных связей дитиотретиолом или меркаптоэтанолом. [c.105]

Присоединение и отщепление кислорода от миоглобина не сопровождается изменением валентности железа, которое остается в виде иона Ре . При окислении железа до Ре " образуется новое соединение — метмио-глобин, в котором теряется способность обратимо связывать кислород, а в виде шестого лиганда удерживается вода (рис. 20). Дело в том, что электростатическое поле Ре + более сильное, чем у Ре +, и его достаточно для разрыва водородной связи в воде и втягивания полярной молекулы НгО в неполярную адсорбционную щель. Поэтому сохранение функций транспортного белка для О2 связано со стабилизацией Ре + комплекса. Эта стабилизация достигается за счет стерического воздействия дистального гистидина, что и является его второй функцией в миоглобине. [c.100]

Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь скручена в пространстве в спираль за счет водородных связей между группами —ЫН— и —СО—. Пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой. Трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидиых мостиков —8— 8— между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий, называется третичной структурой. [c.123]

Белки плазмы крови имеют специфическую структуру и своими активными группами могут связываться с различными химическими соединениями. Скорость, степень и прочность связывания зависят от конформации и компле-ментарности (соответствия) этих центров и характера возникающих при взаимодействии химических связей. По степени прочности последние можно расположить в следующей последовательности ковалентная, ионная, водородная, ван-дер-ваальсова возможны также ион-дипольные, диполь-дипольные и другие формы связи. [c.131]