Эритрокруорин

Аннелиды (Annelida, кольчатые черви) считаются эволюционными предками членистоногих. Существующие в настоящее время виды этого типа включают дождевых червет , пиявок и около 10 видов морских полихет (многощетинковых червей). У кольчатых червей имеется полость тела, отделенная от пищеварительного тракта и выстланная специальным слоем эпителиальных клеток. Они обладают также хорошо развитой кровеносной системой, причем в их крови обычно содержится гемоглобин или родственное соединение — эритрокруорин. [c.53]

Даже у человека существует несколько типов гемоглобина. Кроме миоглобина и гемоглобина А ( 2 2) у взрослых, известен также минор-,ный гемоглобин kiiaibi). В крови человеческого плода содержится другой тип гемоглобина — гемоглобин F ( 2 2). В присутствии 2,3-ди-фосфоглицерата он обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А, что способствует выполнению его функции — снабжению плода кислородом. Через несколько месяцев после рождения гемоглобин F исчезает и заменяется гемоглобином А. Гемоглобины человека различаются по аминокислотному составу и последовательности. У других видов аминокислотный состав гемоглобинов различается еще сильнее. Взаимодействия между субъединицами также варьируют, а у одного из типов гемоглобинов, эритрокруоринов, обнаруживаемых у некоторых беспозвоночных, имеется 192 субъединицы [79]. [c.314]

Большое сходство в третичной структуре с гемоглобином и миоглобином показывает выделенный из личинок одного из видов комара СкгугопотиЕ эритрокруорин, пространственная структура которого установлена Хубером н др. [241]. Высокая способность этого гемопротеина связывать кислсфод позволяет личинкам комара находиться в водной среде, бедной кислородом. [c.419]

В биохимической литературе цитохромы обозначают индексами а, Ь и с их простетические группы называют темами а, Ь и с. В цитохроме Ь немодифицированный гем (6), называемый в этом случае гемом Ь, связан с двумя гистидиновыми остатками белка только через центральный атом железа. Гем (6) в немодифицирован-ном виде включается также в гемоглобин, миоглобин, пероксидазы, каталазу, эритрокруорин и цитохромы тииа Р45о. [c.659]

К хро .юпротеидам относятся также окрашенные геминовые соединения с белками, такие как миоглобин (миохром) поперечнополосатых мышц, эритрокруорины беспозвоночных, каталаза н пероксидазы, цитохром с. Некоторые хромопротеиды представляют собой не содержащие железа или меди соединения желчных пигментов с белком. Кроме того, к хромопротеидам могут быть отнесены и окрашенные соединения белков с каро-тиноидами.. [c.177]

Ферропротопорфцрии IX (прото)гем (IX) Простетическая группа гемоглобина, миоглобина, эритрокруорина, каталазы, пероксидазы цитохромов ыасса В [c.382]

ВОГО каркаса в белках хорошо соответствует структурным данным для железопорфириновых производных, указанных в табл. 6. Кроме того, эти результаты, как правило, подтверждаются трехмерным разностным синтезом Фурье высокоспиновых относительно низкоспиновых гемопротеиновых комплексов эритрокруорина [96] и гемоглобина д1усега [95, 97]. Эти исследования показывают, что в молекулах типа гемоглобина ион металла расположен в плоскости порфиринового кольца в низкоспиновых производных и смеш,ен относительно порфиринового кольца в сторону проксимального гистидина, участвующего в координации, в высокоспиновых производных. [c.47]

В низкоспиновых карбоксикоординированных темах эритрокруорина [96] и гемоглобина gly era [95, 97] угол Fe—С—О составляет около 145°. Не было выполнено никаких уточняющих исследований для более точного определения длин связей и стереохимии расположения относительно ближайших боковых цепей аминокислот. [c.72]

При интерпретации карт разностной электронной плотности было предположено [142], что положение атома молекулы кислорода, координирующего с атомом железа, соответствует положению, занимаемому кислородом молекулы воды в метмиоглобине. Поскольку, согласно модели Полинга, с точки зрения электронной структуры атом железа должен образовывать резонансную двойную связь с координирующим атомом кислорода, следует ожидать некоторого уменьшения длины связи железо — кислород. Кроме того, в модели Полинга (рис. 17) требуется удлинение связи 0—0 вследствие образования простой связи между атомами координированного кислорода. Разностный синтез Фурье оксимиоглобина относительно метмиоглобина [142] не обладает достаточной точностью для определения столь детальных стереохимических соотношений. Кроме того, хотя образование водородной связи с остатком дистального гистидина может приводить к стабилизации молекулы в данном миоглобине, вообще говоря, она вовсе не обязательна. Как эритрокруорин hironomus [177], так и миоглобин Aplysia [178] не имеют остатка дистального гистидина, соответствующего остатку в миоглобине кашалота или гемоглобинах млекопитающих. [c.73]

Эритрит — см. Многоатомные спирты Эритро (приставка) 5—1019 Эритроза 5—1019, 126 Эритрозин 5—1014 Эритрокруорин — см. Гемоглобины Эритромицин 5—1019 1—236, 239 Эритроновая кислота 5—127 Эритроптерип 4—408 Эритрулоза 5—126, 1019 Эрленмейера правило — см. Эльтекова правило [c.592]

Хлорокруорин был найден Фоксом [227] в крови Spirographis и Serpula. Этот кристаллический белок содержит 1,2% железа [228]. Его молекулярный вес очень высок, а изоэлектрическая точка лежит при pH 4,3 [229]. Каждый атом железа эритрокруорина (так же, как и хлорокруорина) соединяется с 1 молекулой кислорода. [c.256]

Белковые компоненты железосодержащих пигментов беспозвоночных (эритрокруорин, хлорокруорин) содержат обычно значительно меньше гистидина и иной набор аминокислот, чем глобин позвоночных. Химический состав белковой части других железосодержащих дыхательных пигментов еще мало исследован. [c.329]

Эритрокруорины и хлорокруорины связывают кислород, подобно гемоглобину, железом (каждый атом железа связывает одну молекулу кислорода). Гемоцианины связывают кислород медью (каждые два атома меди связывают одну молекулу кислорода). [c.526]

Хлорокруорины и эритрокруорины некоторых червей и гемоцианины ракообразных и моллюсков имеют молекулярный вес порядка нескольких миллионов. [c.541]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.53 , c.306 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.398 , c.399 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.381 , c.384 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.256 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.329 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология