Белки уникальность структуры

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

Уникальные свойства белков определяются не только количественными соотношениями между различными аминокислотами, но и определенной последовательностью их расположения в полипептидных цепочках. Аминокислотный состав белка и последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка. Первичная структура белка, помимо пептидных связей, содержит также некоторое число дисульфидных мостиков. Исследовать первичную структуру — это значит 1) определить число полипептидных цепей и установить, являются ли они открытыми или замкнутыми, 2.) установить линейную последовательность (порядок чередования) аминокислот в отдельных полипептидных цепях (или цепи) и 3) определить число и местоположение поперечных дисульфидных мостиков, соединяющих эти цепи в молекуле белка. Очевидно, что для разрешения этой задачи необходимо прежде всего иметь очищенные, гомогенные препараты белка, поскольку даже незначительная примесь посторонних белков может существенно исказить получаемые результаты. Кроме того, в распо- [c.77]

Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций. [c.59]

Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-хими-ческих и биологических свойств при физиологических значениях температуры и pH среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства. Таким образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50—60°С. [c.47]

Таким образом, имеются все основания для подтверждения мнения о существовании 4 уровней структурной организации белков. Более того, каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций. Поэтому выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем и соответственно сущности жизни. На этом пути научного поиска могут быть решены также многие проблемы наследственных заболеваний человека, в основе которых лежат дефекты структуры и биосинтеза белков. [c.71]

Одной из глобальных задач современной биологии и ее новейших разделов молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии—является выяснение молекулярных основ и тонких механизмов синтеза белка, содержащего сотни, а иногда и тысячи остатков L-амино-кислот. Последние располагаются, как это установлено, не хаотично, а в строго заданной последовательности, обеспечивая тем самым уникальность структуры синтезированной белковой молекулы, наделенной уникальной функцией. Другими словами, механизм синтеза должен обладать весьма тонкой и точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи. Установлено, что кодирующая система однозначно определяет первичную структуру, в то время как вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются фи-зико-химическими свойствами и химической структурой радикалов аминокислот в полипептиде. [c.509]

Белки обычно бесцветны, лишены запаха и вкуса. Поэтому практически невозможно включить изолированные белки в рацион питания человека. Возможности использования белков в качестве добавок к традиционным пищевым продуктам также ограничены, так как значительные количества добавок обычно искажают уникальную структуру и изменяют комплекс свойств обогащаемого продукта, ухудшая его вкусовые и потребительские качества. Таким образом, масштабы потребления пищевых белков, а следовательно, масштабы их производства и реальные ресурсы определяются возможностью получения на основе этих белков вкусной и недорогой пищи. [c.513]

Проблема уникальности структуры белка. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков образует глобулярную структуру, в которой при большой плотности звеньев отсутствуют, тем не менее, перекрытия пар отдельных единиц. Общим условием является также определенное топографическое расположение полярных и гидрофобных боковых цепей на поверхности и внутри глобулы. [c.215]

Удовлетворение этих достаточно жестких требований в сочетании с плотной нерегулярной конфигурацией и при отсутствии большого числа остатков в конформациях с высокой энергией обусловливает уникальный характер белковой глобулы. Определенная конформация данной полипептидной цепи в глобулярном белке является в этом смысле действительно исключительным явлением, а не просто одной из многих возможных конформаций, лишь слегка различающихся по энергии. Согласованность ближних и дальних взаимодействий обеспечивает направленный характер самосборки глобулы при зарождении элементов будущей вторичной структуры уже на ранних стадиях сворачивания. Для обеспечения этого необходимо, чтобы в цепи возникали регулярные (а- и -) участки, имеющие хотя бы одну непрерывную гидрофобную поверхность. Это условие является грубым . Более тонкие свойства структуры функциональных белков связаны с определенным расположением остатков на поверхности для топографической совместимости белков вторичной структуры, с наличием гидрофобных и гидрофильных поверхностей на разных сторонах некоторых а-спиральных участков. [c.215]

ПО себе отдельные структурные изменения могли возникать в белке случайно, но биологическое значение определилось уже последующими процессами отбора и воспроизведения. Именно в результате этого утвердилась биологическая уникальность структуры белка, что является иллюстрацией принципа биологического запоминания случайного выбора как условия создания ценной биологической информации (см. 3 гл. IV). При этом за счет отсева альтернативных вариантов повышается ценность информации в структурах, оставшихся после браковки . [c.217]

Денатурация белка в классическом смысле определялась как любая непротеолитическая модификация уникальной структуры нативного белка, приводящая к определенным изменениям химических, физических и биологических свойств [388]. Из этого определения исключаются изменения состояния ионизации, если только они не сопровождаются конформационными переходами. Денатурация может происходить в результате нагревания, изменения pH и добавления неполярных растворителей или некоторых специфических денатурирующих реагентов, например мочевины или солей гуанидина. Она также может быть вызвана восстановительным или окислительным разрывом дисульфидных связей, которые стабилизуют нативные конформации некоторых белков. Денатурация, как правило, сопровождается уменьшением растворимости белка. Это можно легко понять, так как гидрофобное взаимодействие, стабилизующее нативную конформацию, приводит к межмолекулярной агрегации, если полипептидные цепи принимают вытянутые конформации. Другим характерным последствием денатурации является раскрытие реакционноспособных групп, которые расположены внутри третичной структуры и становятся доступны воздействию реагентов при разрушении этой структуры. К числу наиболее пригодных методов наблюдения за процессами денатурации принадлежат спектроскопические измерения, измерения оптической активности и определение каталитической активности ферментов или биологической активности гормонов. Конформационные переходы при денатурации включают ряд процессов, которые в различной степени могут сказываться на каждом из наблюдаемых изменений, и поэтому понятие степени денатурации бессмысленно, если не будет установлен критерий, с помощью которого денатурация измеряется. Эта точка зрения иллюстрируется рис. 44, на котором изображено изменение оптической активности, поглощения света и ферментативной активности рибонуклеазы [389]. [c.136]

При сравнении пространственной структуры различных белков выяснилось, что, хотя конформация каждого белка уникальна, несколько способов укладки цепи постоянно повторяются в отдельных частях макромолекул. Особенно часто встречаются два способа укладки, поскольку они обусловлены регулярным образованием водородных связей между самими пептидными группами, а не уникальными взаимодействиями боковых цепей. Оба способа были правильно предсказаны [c.139]

Рис. 14-44. Схема различных случайных конформаций молекулы эластина. В отличие от большинства белков эластин не приобретает какой-то уникальной структуры, а постоянно переходит от одной частично развернутой случайной конформаций к другой, третьей и т.д.

В этой главе приводится большое количество методик получения активных растворимых белков из нерастворимых агрегатов, присутствующих в клетках Е. соН. Уникальность структуры каждого белка, по всей видимости, требует наличия специфического метода его солюбилизации и последующей ренатурации, которые должны быть разработаны эмпирически. [c.133]

Белки фактически являются единственным классом соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Их поведение и исключительная роль в процессах жизнедеятельности определяются особой, только им присущей молекулярной структурной организацией. За единичными исключениями лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых обусловлены аминокислотной последовательностью. Белки несопоставимы по своему функциональному разнообразию с действиями какого-либо другого класса молекул живой и неживой природы. В то же время, при функциональной универсальности природных аминокислотных последовательностей свойства каждого отдельного белка уникальны в отношении физиологической функции, механизма ее реализации, зависимости от внешних условий, природы лиганда и растворителя. Очевидно, поэтому назначение генетического аппарата любого организма сведено к хранению информации только о белках и их синтезе, а биосистемы всех уровней, включая молекулярный, можно считать "произведениями" белков. Последние не только синтезируют почти все соединения живой природы, но и способствуют приданию им пространственной формы, необходимой для протекания процессов жизнедеятельности. [c.108]

Каждый из 50 ООО индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного индивидуального белка первичную структуру. Все молекулы индивидуального белка (например, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка. [c.9]

Еще одно своеобразное качество белковых тел—денатурация. Белки, обладающие всеми характерными природными свойствами, называются нативными. Часто под влиянием очень мягкой обработки, например легкого встряхивания, и тем более при грубых физических или химических воздействиях белки быстро теряют нативность и переходят в денатурированное состояние. Изменение уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся потерей характерных для него свойств растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и т. п., называется денатурацией. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуры [c.79]

Все другие виды обмена—углеводный, липидный, нуклеиновый, минеральный и пр.— обслуживают обмен белков, специфический биосинтез белка. Одни группы процессов, как, например, углеводный обмен, являются в основном источником углеродных цепей в биосинтезе аминокислот—исходных соединений для новообразования белков. Другие, как, например, обмен жиров, главным образом поставляют вещества, при окислении которых в макроэргических связях АТФ запасается энергия, необходимая для образования пептидных связей. Третьи (обмен нуклеиновых кислот) обеспечивают хранение и передачу информации о расположении аминокислотных остатков во вновь синтезируемых белковых молекулах, обслуживая специфическое воспроизведение уникальной структуры протеинов. Четвертые (минеральный обмен) способствуют становлению или распаду ферментных систем, при посредстве которых идет синтез белка, или созданию и разрушению субклеточных частиц и структур, на которых этот синтез осуществляется. Таким образом, многочисленные, разнообразные и часто очень сложные процессы превращения веществ и трансформации энергии в живом веществе обслуживают главным образом обмен белковых тел. Последний, в свою очередь, так регулирует упомянутые превращения, что создает оптимальные условия для своего собственного осуществления. [c.261]

Учитывая огромный объем информации, подлежащий хранению (например, тип организма, физические свойства, химические превращения и т. д.), следует ожидать, что это будет биополимер. Возможно ли, чтобы в качестве такой молекулы выступал белок Вероятнее всего, нет, поскольку белки и так играют важную роль структурных и функциональных (ферментативный катализ) компонентов клетки. Столь важная функция как хранение информации должна выполняться уникальной макромолекулярной структурой, которая, скорее всего, не участвует в обычных клеточных процессах. Можно ожидать, что этот специфический биополимер имеет весьма однородную структуру, поскольку он должен выполнять исключительно важную роль. Не следует думать, что для него характерно такое же структурное разнообразие, как для белков, поскольку последние способны участвовать в очень многих химических реакциях. В то же время он должен состоять из разнородных компонентов, чтобы нести различную информацию. Следует ожидать, что этот биополимер обладает жесткой, вполне определенной структурой, так как он должен взаимодействовать с клеточным аппаратом при передаче хранимой информации. Свободно висящая молекула, состоящая из ациклических полимерных цепей и принимающая одну из множества возможных конформаций, вряд ли будет соответствующим образом взаимодействовать, даже кооперативно, с упорядоченными структурами клеточных компонентов. Специфическая информация должна передаваться соверщенно точно. Напомним, что синтез белков, например, происходит на матрице упорядоченно и последовательно, а не статистически в растворе (разд. 2.5). [c.105]

Возможность развития динамических структур такого типа заложена в коренных свойствах объектов микромира, о которых шла речь в первых главах этой книги. С этой точки зрения уникальность определенного химического набора исходных вешеств ( органогенов ) заключается в том, что только они способны создать структуры типа РНК, ДНК и белков и могут обеспечить выход эволюционирующих диссипативных организаций на тот путь развития, на котором индивидуальные химические свойства и термодинамические параметры составных частей системы постепенно утрачивают свое значение, уступая место информационным, кодовым механизмам управления потоком энергии. Развитие потенциальных возможностей интеллекта раскроет перед человечеством пути преодоления сил хаоса и создания гармонии в природе. [c.396]

Негидролитическое нарушоние уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся изменением его физико-химических и биологических свойств (Нсйрат), [c.208]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Ферменты являются обычно белками глобулярной структуры, характеризующимися не только специфичной последовательностью аминокислоте полипептиднойцепи (первичная структура), но и разнообразными, в большинстве случаев слабыми химическими связями между отдельными звеньями полипептидных цепей, определяющими уникальную для каждого фермента вторичную и третичную структуры. Именно эта уникальная структура обеспечивает в ограниченных участках трехмерной глобулы белков-ферментов специфичную мозаику функциональных групп, синхронно участвующих в каталитическом эффекте. [c.7]

Доказанная в эксперименте возможность относительно независимого действия отдельных доменов мультифункционального белка привела в 1989 г. к созданию кассетного гена активатора тканевого плазминогена (АТП) человека. Данный белок формирует пять доменов с различными функциями. Ген АТП (двухцепочечный фрагмент длиной 1095 пн) был синтезирован химико-ферментативно таким образом, что все последовательности, кодирующие домены, оказались разделены участками гидролиза различными рестриктазами. Небольшие изменения, внесенные гфи этом в последовательность АТП, не меняли биологических свойств белка. Кассетная структура гена позволяет комбинировать в любом порядке, делетировать домены АТП и изучать свойства создаваемых вариантов, а также обеспечивает возможность экспрессии и изучения функций индивидуальных доменов АТП. Введение уникальных участков рестрикции в области гена, соответствующие фланкирующим домены участкам белка, позволяет заменять домены изучаемого белка на домены другого белка, т. е. конструировать новые белки с заданным набором функций. Рассмотренный подход применим, по-видимому, к большинству мультидоменных белков. [c.191]

Во многих случаях под влиянием различных физических и химических агентов происходит свертывание белковых растворов с образованием осадков, неспособных более к обратному растворению. Такой белок называется денатурированным белком. Денатурация яв [яется характерным свойством белков. Имеюгдиеся экспериментальные данные указывают на то, что в основе денатурации лежат физические или физико-химические внутримолекулярные изменения нативного белка, ведущие к потере специфической конфигурации белковой молекулы. Можно считать, что денатурация представляет собой любое негидролитическое нарушение уникальной структуры нативного белка, которое приводит к изменению [c.17]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Уннкальность структуры белка. Белок обладает определенной плотной структурой, которая образуется из первичной аминокислотной последовательности в результате согласованного характера ближних и дальних взаимодействий. В этом смысле структура белка уникальна. Возникает вопрос, в какой степени первичная последовательность однозначно определяет топологию и функциональные свойства белковой глобулы [c.96]

Полисахариды встречаются в виде самостоятельных полимеров, а также в комплексах с нуклеиновыми кислотами, белками, липидами, фосфатом. Разнообразны они по мономерному составу и структуре. Особым разнообразием отличаются полисахариды микроорганизмов. Некоторые из них близки или идентичны полисахаридам растений и животных. Но подавляющее большинство микробных полисахаридов имеет уникальную структуру, специфическую для вида или для серологической группы вида. В микробных гликанах часто обнаруживаются ранее неизвестные моносахара, которые не встречаются ни у животных, ни у растений. [c.389]

Все белки являются высокомолекулярными полипептидами. Условную границу между крупными полипептидами и белками обычно проводят в области мол. масс 8000—10000. Простые белки содержат только аминокислоты, а сложные—еще и неаминокислотные компоненты гем, производные витаминов, липидные или углеводные компоненты. В этой главе мы рассмотрим свойства простых белков. Уникальные свойства специфических сложных белков, в том числе гемопротеинов (гл. 6), гликопротеинов (гл. 54) и липопротеинов (гл. 26), будут рассмотрены позднее, как и свойства простых белков с уникальной структурой, таких, как коллаген и сократительные белки (гл. 56), [c.42]

Таким образом, существовавшее в течение длительного времени деление белков на структурные —. метаболически инерт-иые — и функциональные белки, характеризующиеся высокой метаболической активностью, в настоящее время является условным, поскольку многие структурные белки выполняют ферментативные, регуляторные и транспортные функции. В то же время в мембранах существуют сложные белково-липидные, глико- и нуклеопротеидные и другие комплексы, осуществляющие сложные внутриклеточные функции. При этом уникальная структура нейронов обусловливает некоторые особенности биосинтеза белка в нервных клетках. Этот вопрос будет рассмотрен в следующем разделе. [c.165]

Выделены белки, которые связываются с EN и образуют комплекс -примитивный кинетохор, т.е. место прикрепления нитей веретена. Присоединение к EN тубулинов микротрубочек происходит за счет взаимодействия с центромерными белками. Важную роль в организации уникальной структуры центромеры играют гистоновые белки. Репрессия гистонов Н2В или Н4 делает клетки неспособными к сегрегации хромосом, повышает чувствительность кора к нуклеазам, меняет сайты атаки нуклеаз в ДНК, фланкирующей EN. Это свидетельствует о том, что гистоновые белки вовлечены в сборку хроматиновой структуры центромеры, отличающейся от нуклеосомной организации. Показана связь репликации ДНК с функцией центромеры и возможность ее транскрипционной инактивации (Hegeman, Fleig, 1993 larke, 1998). [c.68]

У прокариот основным способом регуляции экспрессии гена является, по-видимому, включение-выключение транскрипции, хотя в некоторых случаях вступают в действие другие механизмы, например аттенуация, терминация, антитерминация, контроль трансляции и регуляция метаболизма матричных РНК и белков. Подобно этому элементы, осуществляющие включение и выключение транскрипции, играют рещающую роль в регуляции экспрессии генов также у эукариот. От сплайсинга, особенно от его способа, зависит, какие именно образуются матричные РНК и соответственно кодируемые ими белки. Кроме того, имеются данные о регуляции при помощи аттенуации или терминации транскрипции, а также указания на то, что трансляция и метаболизм РНК тоже подвержены регуляции в процессе синтеза белков. Уникальные свойства эукариотических клеток и структура их генов и геномов обеспечивают дополнительные возможности для контроля передачи генетической информации. Например, полный транскрипт гена остается нефункциональным до тех пор, пока не будут правильно вырезаны входящие в него интроны. Далее транскрипты предщественники матричных РНК-должны быть модифицированы на 5 - и З -концах, а сами матричные РНК должны перейти из ядра в цитоплазму, прежде чем они смогут участвовать в трансляции. В принципе регуляция может осуществляться на каждом из этих этапов. [c.10]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Особое место среди всех полимерных материалов занимают природные биополимеры — белки, нуклеиновые кислоты, клетчйтка, обладающйе рядом очень специфических, уникальных свойств, благодаря которым они выполняют важнейшие функции живой материи — осуществляют постоянный материальный и энергетический обмен с окружающей средой, регулярно воспроизводят сложнейшие химико-биологические структуры живого организма. [c.128]