Белки нзоэлектрическая точка

Сравнение изоэлектрической и изоионной точек. Если считать изоэлектрической точкой белка такую величину pH, при которой Е = 0, то, за исключением случая, когда изоионная точка находится при pH 7, раствор белка не может быть одновременно нзоэлектрическим и изоионным. Для изоионного раствора из требования электронейтральности вытекает, что [c.121]

Изменение pH раствора влияет на диссоциацию ионогенных групп как сорбента, так и белка. Ионогенные группы целлюлозных катионитов практически полностью диссоциированы при pH выше 5, а целлюлозных анионитов при pH меньше 7,5—8,0 (табл. 1). В обш,ем случае для сорбции на отрицательно заряженных, целлюлозных катионитах белок должен иметь положительный свободный заряд, а для сорбции на положительно заряженных целлюлозных анионитах — отрицательный свободный заряд. Конфигурация нативных белков наиболее устойчива в области pH 5— 8,0. Поэтому для сорбции основных белков (нзоэлектрическая точка р1>8) следует применять целлюлозные катиониты, а для сорбции кислых белков (р1 <[5) — целлюлозные аниониты. [c.216]

Однако, как уя<е говорилось, функциональные группы белка могут связывать не только протоны, но и другие ионы, как положительные, так и отрицательные. В результате суммарный заряд, найденный по формуле (28), даже с учетом всех возможных поправок может значительно отличаться от найденного титрованием, причем эти отличия выходят за пределы ожидаемых ошибок расчета и измерения. В частности, нзоэлектрическая точка, определяемая как pH раствора, в котором белок неподвижен в электрическом поле, отличается от изоионной точки, и это отличие тем больше, чем выше ионная сила раствора. Величина заряда и положение изоэлектрической точки зависит не только [c.60]

В литературе имеется множество данных по определению подвижностей и р1 различных белков некоторые из них можно найти в работе [5]. В зависимости от аминокислотного состава и в меньшей степени от структуры нзоэлектрическая точка белка обычно ленхит в пределах между 10—11 и 4—4,5. Примером кислых белков являются сывороточный альбумин быка, р-лакто-глобулин примером основных — лизоцим, цитохром С. [c.63]

Из данных этой таблицы видно, что у большинства белковых веществ преобладают кислотные свойства и их нзоэлектрическая точка лежит в кислой среде. У некоторых же белков (гистин, глиа-дин) более выражены основные свойства. Изоэлектрическая точка этих белков лежит соответственно в щелочной среде. [c.358]

Так как нзоэлектрическая точка большинства белков лежит в кислой среде, то водные растворы их обычно заряжены отрицательно. В крови и органах животных среда немного щелочная. Это свойство белков используется при электрофоретическом анализе белкового состава биологических жидкостей. Например, в состав сыворотки крови входит альбумин и глобулин, которые отличаются своими изоэлектрическими точками (табл. 55). Поэтому при электрофоретическом анализе сыворотки крови, имеющей pH выше 7, эти белки, заряжаясь отрицательно, должны передвигаться к аноду с различной скоростью в силу различной величины своих зарядов. Наибольший заряд будет у альбумина сыворотки, так как он при этих условиях наиболее удален от своей изоэлектрической точки. Отсюда сывороточный альбумин наиболее подвижен. Происходит расслоение ранее однородной системы на фракции, движущиеся к аноду с различной скоростью. [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология