Белки содержание теория полипептидных цс пей

С. 356]. Следовательно, теория Фишера была строгой только в констатации значительного содержания в белковых молекулах полипептидных фрагментов. Положение о полностью линейном полипептидном строении белков могло быть тогда лишь гипотетическим. Однако такой гипотезы [c.64]

Примечательно, что и сам Э. Фишер не считал свою пептидную теорию полностью адекватной реальному химическому строению белковых молекул. Он допускал присутствие в структуре белков дикетопиперазиновых циклов, а также существование большого числа разнообразных химических связей между функциональными гругшами боковых цепей аминокислотных остатков. Э. Фишер представлял ферменты (которые он едва ли не единственный уже в конце XIX в. считал белками или близкими к ним) в виде "специальных машин сложнейшей конструкции", функциональная специфичность которых обусловлена взаимодействиями по принципу "замка и ключа". Поскольку он, как и его современники, исключительное значение в формообразовании белков придавал только валентным связям, то пространственное строение белковой молекулы представлял себе в виде глобулярной структуры, в которой свернутая пептидная цепь, включающая одиночные дикетопиперазиновые циклы, дополнительно сцементирована сложной сетью радиальных химических связей между боковыми цепями аминокислот. "Я почти не сомневаюсь в том, - писал Фишер, - что органический мир, обнаруживающий колоссальное разнообразие в морфологическом отношении, в химическом отношении, в частности в построении белков, далеко не подчиняется тем ограничениям, которые предписывает ему наше неполное знание" [4. С. 356]. Следовательно, теория Фишера была строгой только в констатации значительного содержания в белковых молекулах полипептидных фрагментов. Положение о полностью линейном полипептидном строении белков могло быть тогда лишь гипотетическим. Однако такой гипотезы [c.64]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология