Белки полипептидная теория строения

Гипотеза Данилевского была развита немецким ученым Э. Фишером, который в 1902 г. продолжил и экспериментально обосновал полипептидную теорию строения белков. Согласно этой теории в белковых молекулах имеются полипептидные цепи различной длины. Если строение а-аминокислот представить общей формулой (I), то образование полипептидной цепи (II) можно изобразить схемой [c.290]

Химический синтез полипептидов и современные физико-химические методы исследования белков полностью подтвердили существование пептидных связей в структуре белка. Получены следующие экспериментальные доказательства полипептидной теории строения белка. [c.50]

Однако только Э. Фишер (1902) сформулировал полипептидную теорию строения. Согласно этой теории, белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии а-карбоксильных [c.49]

Химический синтез пептидов. Одним из важнейших доказательств полипептидной теории строения белков послужил синтез [c.52]

Существенным подтверждением полипептидной теории строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением инсулина-51 аминокислотный остаток, лизоцима-129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы -124 аминокислотных остатка . Синтезированные белки обладали аналогичными природным белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью. [c.51]

Полипептидная теория строения белка была предложена немецким исследователем Э. Фишером (1902 г.). Согласно этой теории белок представляет собой неразветвленную цепь аминокислот, соединенных пептидными связями, что подтверждается образованием аминокислот как конечных продуктов гидролиза белка. Полипеп-тидное строение белка установлено также независимыми физикохимическими методами. [c.277]

Полипептидная теория строения не отрицает существования в молекуле белка и других связей, включая ковалентные (например, дисульфидные —8—8-связи) и нековалентные (например, водородные связи и др.). Они будут рассмотрены далее. [c.51]

Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипептидной теории строения белка. Фишер синтезировал полипептиды из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид с 18 остатками аминокислот, синтезированный Фишером, по ряду свойств приближался к пептонам. [c.384]

Полипептидная теория строения белков. Э. Фишером была выдвинута полипептидная теория строения белков. По этой теории молекулы белка представляют длинные цепи аминокислотных звеньев, соединенных посредством пептидных групп (стр. 384). Отличительные свойства некоторых белков, аминокислотный состав которых примерно одинаков, объясняется различной последовательностью соединения аминокислотных звеньев. [c.390]

Таким образом, выделение пептидов, образующихся при осторожном гидролизе белков, а также нарастание в течение процесса гидролиза числа аминогрупп и карбоксильных групп, привели к созданию полипептидной теории строения белка. Впервые на наличие пептидных групп в молекулах белка указал А. Я. Данилевский (1888). Позднее с полипептидной теорией строения белка выступили Гофмейстер и Фишер. Согласно этой теории, в основе построения белковой молекулы лежат гигантские полипептидные цепи, построенные из многих остатков различных аминокислот. [c.306]

Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипептидной теории строения белка. Фишер синтезировал полипептиды из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид, [c.306]

Таким образом, выделение пептидов, образующихся при осторожном гидролизе белков, а также нарастание в течение процесса гидролиза аминогрупп и карбоксильных групп привели к полипептидной теории строения белка. [c.263]

Впервые на наличие пептидных групп в молекулах белка указал наш соотечественник А. Я. Данилевский позднее с полипептидной теорией строения белка выступил Э. Фишер. [c.263]

Первичная структура белка — это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX в.). [c.704]

Полипептидная теория белков блестяще подтвердилась последующим развитием химии белков и особенно достижениями последних лет, приведшими к полной расшифровке строения некоторых белков. [c.270]

Допущение возможности полимеризации элементарных рядов с образованием связи —ЫН—СО— служило причиной того, что А. Данилевского называли предшественником Э. Фишера в открытии пептидной связи или даже первооткрывателем этой связи в белках (см. [3, 19]). Не совсем верно толкуется это предположение Данилевского даже в очерке его деятельности Г. Е. Владимировым, который, указывая на чисто внешнее сходство полипептидной теории с теорией Данилевского, утверждает, что у последнего группировка СО—МН связывается с вхождением в молекулу биурета [7]. Но Данилевский кроме существования группировки СО—ЫН в биурете элементарных рядов допускал существование связей СО—ЫН между элементарными рядами. Он писал, что между элементарными рядами существуют двоякого рода связи, из которых одни удерживаются в целости, даже в состоянии пептона, другие же, а именно связи ангидридного типа при посредстве карбоксильных и амидных групп, существуют только в ангидридных формах белка [17, стр. 405]. Но и в том и в другом случае связь СО—ЫН не имеет ничего общего с пептидной связью Э. Фишера. Таким образом, частица белка, по Данилевскому,— это сложный комплекс, состоящий из различного числа элементарных рядов разного строения, которые могут объединяться в белках во всевозможных сочетаниях. Хотя в своих статьях Данилевский нигде определенно не высказывался за полимерное строение белка, он стоял к представлению о белке как об индивидуальном химическом полимерном соединении гораздо ближе, чем все его современники, не поднимавшиеся выше утверждений об агрегатном строении белковой молекулы. Так, в письме к А. М. Бутлерову еще в 1871 г. он писал, что полученные им данные наводят на мысль о том, что частицы альбумина есть [c.53]

Сторонники пептидной теории исходили из предпосылки, что состав природных белковых веществ является гораздо более разнообразным, чем состав тех несложных синтетических пептидов или циклических производных, свойства которых обычно использовались для сравнения с белковыми веществами. Все большее и большее внимание привлекал именно биохимический аспект проблемы белка. Основные свойства белковых веществ и их биологические функции связывались с неисчерпаемым разнообразием их строения, разнообразием, которое очень хорошо можно было представить на базе полипептидной теории. [c.115]

Создание первых детальных моделей конфигураций полипептидной цепи, с одной стороны, и успехи, достигнутые в определении геометрических размеров и строения аминокислот и простых пептидов, с другой, легли в основу построения достаточно определенных стереохимических теорий строения полипептидных цепей. Но в то же время простое объединение этих двух направлений стереохимии белков еще не означало перехода на новый уровень исследований. [c.144]

Помимо полипептидной теории строения белков, существует и другая точка зрения, впервые выдвинутая в 1923 г. Н. Д. Зелинским и В. С. Стадниковым. Согласно этим представлениям аминокислотные остатки в белковых молекулах соединены между собой не только в виде цепей, но и в виде колец — циклических ангидридов — дикетопиперазинов [c.338]

В 20-х годах Н. Д. Зелинский со своими учениками выдвинул дикетопиперазиковую теорию строения белка, согласно которой основу белков составляют циклические (гетероциклические) структуры, построенные из аминокислот — дикетопиперазины. Дикетопи-перазины Н. Д. Зелинский получал при гидролизе белков под давлением. В настоящее время нет сомнения в том, что эти структуры не составляют основу молекул белка, а образуются в процессе гидролиза. Полипептидная теория строения белка Э. Фишера получила подтверждение в современных работах. [c.341]

В последние годы достигнуты большие успехи в изучении химической структуры белков. Была полностью подтверждена правильность полипептидной теории строения белка. Кроме пептидной связи, в молекулах белка были открыты дисульфидные и водородные связи, или мостики. Образование дисульфидной связи между аминокислотами происходит по типу образования цистина из молекул цистеина (стр. 204). [c.217]

Полипептидная теория строения белков получила всеобщее признание. В полипептидных цепочках природных белков аминокислотные остатки повторяются в определенной последовательности и многократно. Поэтому остатками двадцати аминокислот может быть образовано бесчисленное количество белковых веществ. Последовательность чередования аминокислотных звеньев в нолпнептид-ной цепи, характерную для данного белка, именуют первичной структурой белковой молекулы. [c.379]

Первый, кто высказал гипотезу об амидной связи в аминокислотах, был выдающийся русский биохимик А. Я- Данилевский (1888 г.). Эта мысль в дальнейщем была развита немецким химиком Э. Фишером и в его работах нашла свое экспериментальное подтверждение. Э. Фишер выступил с так называемой полипептидной теорией строения белкового вещества. Согласно этой теории, молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких коротких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. [c.339]

В области синтеза белковых веществ за последние годы достигнуты большие успехи. По.мимо методов получения высокомолекулярных синтетических полипептидов, построенных из большого числа молекул одинаковых а-аминокисл от, разработаны методы синтеза смешанных пептидов с заранее заданны.м порядком чередования различных а-а.минокислот, что является большим достижением на пути к синтезу белка. В 1956 г. был синтезирован антибиотик грампцидин, который является циклическим декапептидом. Синтез этого антибиотика еще раз подтверждает правильность полипептидной теории строения белка. [c.329]

После работ А. Я. Данилевского о биуретовом характере связей структурных элементов белков аналогичная мысль была положена в основу полипептидной теории строения белков, высказанной и экспериментально обоснованной классиком органического синтеза Фишером (1906). Еще в 1901 г. Фишер синтезировал ди- и трипепдиды глицилглицин и фенилглицилглицин [264]. Остатки аминокислот соединялись между собой линейным образом так, что элементы воды как бы удалялись из карбоксила одной и аминогруппы второй аминокислоты [c.266]

Полипептидная теория строения белков подтверждается и рядом других фактов. Например, белки дают биуретовую реакцию — фиолетовое окрашивание при нагревании со щелочами и небольшим количеством USO4. [c.306]

В 1888 г. А. Я. Данилевский выдвинул гипотезу строения белка, получившую название теории элементарных рядов . Он первым предположил существование в белках амидной, или пептидной, связи (—NH—-СО—). В 1902 г. Э. Фишер сформулировал полипептидную теорию строения белков, а также синтезировал первые пептиды. [c.36]

Среди большого числа разнообразных гипотез лишь одна выдержала испытание временем—это полипептидная теория строения белковой молекулы, впервые предложенная Э. Фишером (1902) на базе выдвинутых А. Я. Данилевским идей о роли —СО—NH- вязeй в строении белка. Согласно этой теории белковые молекулы представляют собой гигантские полипептиды, построенные из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков постоянно встречающихся в составе белков аминокислот (см. табл. 6). [c.49]

На этом основании Н. Д. Зелинским и Н. И. Гавриловым была выдвинута новая теория строения белков, согласно которой структурные элементы белковых молекул содержат полипептидные цепи, соединенные дикетопиперазиновыми ядрами. [c.391]

Первый, кто высказал гипотезу об амидной связи в аминокислотах, был выдающийся русский биохимик А. Я. Данилевский (1888 г.). Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э. Фишером, и в его работах нашла свое экспериментальное подтверждение. Э. Фишер выступил с так называемой по-липептидной теорией строения белкового вещества. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких коротких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. Связь отдельных полипептидных цепей можно, например, представить через дисульфидные мосткки цистина [c.341]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

В 1947 г. Н. Д. Зелинским и Н. И. Гавриловым была создана новая модифицированная дикетч)пиперазиновая теория строения белка, которая допускала существование, в молекуле белка как дикетопиперазиновых, циклических структур, так и полипептидных цепочек незначительной длины. Это положение было весьма близко идеям Э. Абдергальдена, но тринципиально новым в предложенной гипотезе было положение о микро- и макромолекулах белка и то, что ее авторы как будто намеча- ли Пути конкретного дознания деталей строения белковых молекул, так как оперировали гораздо более подробной схемой строения микромолекул белка, чем это когда-либо делал Абдергальден. [c.106]

Данные проведенных определений были положены в основу новой модификации дикетопиперазиновой теории строения белка, которой, по словам ее создателей, удалось объединить фишеровскую полипептидную теорию с нашей дикетопиперазиновой теорией [20]. [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология