Белки аминокислотный ионные и неполярные гидрофобные

Поведение белков в среде определяется некоторыми факторами, зависящими от самого белка. Их полиэлектролитный характер обусловлен аминокислотным составом, особенно составом кислых или основных аминокислот, а также числом и расположением гидрофильных (полярных или ионизируемых) и гидрофобных (неполярных) участков. Влияние оказывают также различные характеристики ионных сил, описанные выше, которые стабилизируют или не стабилизируют пространственную конфигурацию белка и характер ассоциированных небелковых групп. [c.415]

Агрегацию гидрофобных участков на поверхности белка при высокой концентрации соли можно описать иными словами по мере того как происходит сольватация ионов соли и свободных молекул воды остается мало, возрастает тенденция к отрыву упорядоченных замороженных молекул воды от гидрофобных боковых цепей с обнажением неполярных участков, которые стремятся взаимодействовать друг с другом. Белки, содержащие на поверхности молекул большое число или скопления гидрофобных аминокислотных остатков, агрегируют быстрее, тогда как белки с незначительным содержанием неполярных остатков на поверхности остаются в растворе даже при самых высоких концентрациях соли. Существуют и другие, более сложные интерпретации действия соли на растворимость белка, оперирующие понятиями свободной энергии. Эффективность действия различных солей коррелирует также с увеличением молярного поверхностного натяжения за счет соли, содержащейся в растворителе [26]. [c.63]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]