Гидрофобные белки при агрегации

Добавление к водному экстракту, содержащему белки, таких растворителей, как этанол или ацетон, вызывает различные эффекты, которые вместе приводят к осаждению белка. Основной эффект заключается в снижении активности воды. По мере возрастания концентрации органических растворителей снижается способность воды к сольватации заряженных гидрофильных молекул фермента. Это можно объяснить снижением диэлектрической постоянной растворителя или же просто вытеснением большой массы воды и частичной иммобилизацией ее молекул вследствие гидратации молекул органического растворителя. Молекулы воды, расположенные упорядоченным образом вокруг гидрофобных участков на поверхности белка, могут быть замещены молекулами органического растворителя, что приводит к относительно более высокой растворимости этих участков. Некоторые сильно гидрофобные белки (обычно мембранные) могут растворяться в 100%-ном органическом растворителе. Однако суммарное действие органических растворителей ка цитоплазматические и другие водорастворимые белки состоит в снижении их растворимости до уровня, при котором начинаются агрегация и осаждение. [c.73]

Способность казеина к сильной ассоциации широко известна. Образование крупных агрегатов (Мц, = 1,5-10 ) происходит либо в результате наличия кальция в исходном белке [2671, либо в результате гидрофобных взаимодействий неполярных аминокислотных остатков молекул казеина [235], причем отмечается, что даже следы кальция могут вызвать агрегацию. [c.111]

Вклад гидрофобных взаимодействий в стабилизацию третичной и четвертичной структуры белков весьма значителен в случае третичной структуры на их долю приходится, вероятно, более половины стабилизирующей силы. Гидрофобные реакции, по-видимому, играют также доминирующую роль в агрегации субъединиц многомерных ферментов, по крайней мере некоторых из них. [c.218]

По современным представлениям, образование третичной и четвертичной структур белков выгодно в термодинамическом отношении неполярные, гидрофобные остатки не соприкасаются с водой, будучи скрыты в глубине свернутой молекулы полипептида или в местах контакта между субъединицами олигомерного белка (рис. 73). Важную роль в определении окончательной конфигурации и состояния агрегации молекул играют также водородные связи и ионные взаимодействия между полярными или заряженными остатками белковой молекулы. Поэтому, для того чтобы понять зависимость структуры белков от давления, нужно знать, как оно влияет на эти слабые связи и взаимодействия. [c.316]

Белковые молекулы ВТМ проявляют тенденцию к ассоциации до цилиндрических частиц, подобных целому вирусу, также и в отсутствие РНК [1020,1023,1024]. Процесс является эндотермическим, и, следовательно, устойчивость агрегатов обусловлена, по-видимому, гидрофобным взаимодействием, а скорость агрегации обнаруживает резкий максимум при pH 4,3, что на 0,8 единицы pH выше изоэлектрической точки белка. Тенденция белка ВТМ к образованию спиральных агрегатов напоминает образование F-актина, обсужденному в разделе Б-3. Есть указания на то, что небольшие спиральные вирусы имеют подобную простую структуру, сферическая оболочка которой состоит из идентичных белковых молекул (точно так же как в ферритине), окружающих нуклеиновую кислоту. Однако в этих случаях воссоздания вируса из составляющих его молекул не наблюдалось. [c.344]

Детергенты — это группа амфифильных соединений, которые способны связываться с гидрофобными участками мембранных белков, контактирующими с липидной фазой мембран, тем самым разрушая ее структуру. В ходе солюбилизации мембран детергентами последние модифицируют бислой липидов, разрыхляя его, затем образуют смешанные (белок-липид-детергентные) мицеллы, а в конечном итоге — детергент-белковые и липид-детергентные мицеллы. Для сохранения мембранных белков в растворимом состоянии необходимо постоянное присутствие детергента. Его удаление приводит к агрегации и последующему осаждению молекул белка. [c.224]

Удаление детергента из растворов мембранных белков вызывает их агрегацию, обусловленную взаимодействием гидрофобных участков полипептидных цепей. Если при удалении детергента ввести липиды, то образуются бислойные пузырьки,, и мембранные белки имеют тенденцию включаться в них в липидную фазу. [c.154]

Гидрофобные радикалы, обычно находящиеся в гидрофобном ядре глобулярных белков, при денатурации оказываются на поверхности молекулы, тем самым создаются условия для агрегации белков. Агрегаты белков выпадают в осадок. [c.22]

Лри этом предполагается, что липидная везикула (липосо-ма) в водном растворе термодинамически более стабильна, чем единичная липидная молекула или плоская пленка таких молекул. При ультразвуковой обработке или при удалении детергента возникающая везикула захватывает молекулы белка, если они гидрофобны и поэтому находятся в термодинамически невыгодном окружении. У гидрофобных белков имеются две возможности стабилизации либо посредством агрегации друг с другом, либо путем включения в липидную фазу. Если экспериментатору повезет, то происходит последнее. В самое последнее время удалось приготовить большие (- 50 мкм в диаметре) везикулы, которые можно изучать электрофизиологическими методами с помощью введения в них микроэлектродов или даже методом подключения клемм [31]. [c.86]

Из-за снижения растворимости белков вблизи изоэлектрической точки и опасности их осаждения иногда в состав геля для ИЭФ приходится вводить мочевину. Для плохо растворимых и склонных к агрегации белков э.то может быть необходимым с самого начала, еще на стадии приготовления препаратов. Многие гидрофобные белки для своего растворения нуждаются в добавлении детергентов, например неионных — типа Тритона Х-100 или Nonidet Р-40 (NP-40). Наконец, нередки случаи, когда надежное растворение белков удается обеспечить только совместным воздействием мочевины и детергентов. [c.24]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со струк-турообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большего количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул при контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организма связано со старением его коллоидов, но эта причина далеко не единственная и к тому же зависящая от целого ряда других биологических факторов. Появление у тканей с увеличением возраста организма таких новых качеств, как большая жесткость и меньшая эластичность, объясняется процессами синерезиса и дегидратации. [c.210]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со структурообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большого количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул гтри контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организм [c.243]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

Некоторые из этих путей включают реакции, сопровождающиеся выделением энергии, запасаемой в виде АТР, большая часть которой используется в дальнейшем для энергетического обеспечения восстановительных процессов биосинтеза. В ходе этих восстановительных процессов образуются менее реакционноспособные гидрофобные липидные групировки и боковые цепи аминокислот, которые так необходимы для сборки нерастворимых внутриклеточных структур. Структурная организация природных олигомерных белков, мембран, микротрубочек и волокон является результатом агрегации, обусловленной сочетанием гидрофобных взаимодействий, электростатических сил и водородных связей. Главный результат метаболизма состоит в синтезе сложных молекул, которые весьма специфическим образом самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя требуемые для организма структуры— богатые липидами цитоплазматические мембраны, регулирующие вместе с внедренными в них белками поступление веществ в клетки. [c.502]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Фактором, определяющим силу взаимодействия между двумя молекулами, возможно, даже более важным, чем водородная связь или электростатическое притяжение, является гидрофобное связывание [8,84]. Молекулы или части молекул, недостаточно сольватируемые водой, разрушают сеть водородных связей, составляющую структуру растворителя. Это разрушение снижается в случае сближения таких молекул, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой. Углеводороды, например, образуют отдельную вторую фазу, в то время как детергенты, обычно представляющие собой длннноце-почечные углеводороды с полярными группами с одного конца, образуют мицеллы [9]. Последние представляют собой шарообразные агрегаты молекул с заряженными концевыми группами на поверхности, сольватпрованными водой и с углеводородными цепочками внутри, в контакте только друг с другом. Маленькие неполярные участки или полости на поверхности белка также слабо сольватированы водой, однако они не контролируют состояния агрегации молекулы в целом. Эти участки могут, однако, взаимодействовать с гидрофобными молекулами или частями молекул близкого размера, соединяясь с ними, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой, как это указано выше. При обсуждении трехмерной структуры химотрипсина уже рассматривался пример такого рода (см. с. 488). Вблизи активного центра этого фермента располагается образованный гидрофобными группами карман [46], размер которого позволяет связыванию в нем индольного бокового радикала остатка триптофана. Сам индол прочно связывается в этом кармане (энергия связывания 60 кДж-моль ) [88]. Селективность действия химотрипсина в отношении той или иной пептидной связи в большой степени определяется комплементарно-стью соответствующего бокового радикала аминокислоты этому гидрофобному карману. [c.505]

Рецепторы исследуются на трех уровнях в интактной ткани или в отдельных интактных клетках, в суспензиях мембран, полученных из этой ткани, и на молекулах, выделенных из нее. Считается, что биохимические исследования отражают физиологические свойства, если на всех уровнях получены согласующиеся результаты. Биохимические исследования рецепторных молекул увенчивались успехом только тогда, когда удавалось отделить эти молекулы от окружающих мембранных компонентов с сохранением присущих свойств. Наиболее полезными инструментами при таких исследованиях являются неионные детергенты, типа, например, тритона Х-100, эмульфогена или бриджа. Они солюбилизируют мембрану, но стабилизируют гидрофобный мембранный белок в воде и благодаря своим амфо-фильньш свойствам заменяют липиды на белковой поверхности. Тем самым они предотвращают агрегацию и осаждение белка и позволяют избежать денатурации, которая всегда происходит при применении ионного детергента додецилсульфата натрия (ДСН) (гл. 3). [c.242]

В работах Крешека и сотр. [234, 235] конформация казеинов в растворах изучалась методами светорассеяния и дисперсии оптического вращения. Значения оказались равными 233 и 218 ммк для нефракционированного казеина и 212 ммк для Р-казеина, что характерно для белков с конформацией статистического клубка. Авторы также считают, что казеин не существует в а-спиральной форме из-за высокого содержания пролина было высказано предположение, что конформация статистического клубка обусловливает склонность казеина к агрегации. Гидрофобные взаимодействия, которые Б общем случае стабилизируют спиральные конформации, не могут проявиться в стабилизации внутримолекулярных упорядоченных структур из-за высокого содержания пролиновых остатков и проявляются в межмолекулярных взаимодействиях, приводящих к агрегации (особенно тепловой). [c.102]

Из рис. 36 и табл. 9 также видно, что при уволичении концентрации казеина в растворе повышается прочность цространственной структуры II уменьшается индукционный период. Подобные закономерности характерны и для а- и -фракций казеина. Измерения удельного оптического враш,ения водных растворов казеина, как было показано выше, позволяют думать, что гелеобразование сопровождается конформационными изменениями и агрегацией макромолекул белка, которая обусловлена гидрофобными взаимодействиями. [c.116]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

Для выяснения типа структур, образующихся в концентрированных эмульсиях, исследовалось нарастание прочности во времени, затем структура разрушалась механическим перемешиванием и снова исследовалось нарастание прочности во времени. В случае концентрированных эмульсий, стабилизованных растворами поверхностно-активных полимеров до критической концентрации гелеобразования, прочность структуры практически полностью восстанавливается (см. табл. 27). Такие объехмные структуры оказываются аналогичными коагуляционным, тиксотропно-об-ратимым структурам. Прочность таких структур определяется гидрофобными взаимодействиями между неполярными участками макромолекул, находящихся на внешней поверхности адсорбционных слоев, в соответствии с известными представлениями о роли структуры воды в гидрофобных взаимодействиях, т. е. теми же самыми причинами, которые приводят к образованию компактных глобул белка в растворе, солюбилизации, адсорбции на границах раздела фаз и агрегации макромолекул в растворе. [c.253]

Итак, решающим фактором при образовании студней кислых и щелочных белков является взаимодействие гидрофобными боковыми цепями, в результате которго мицеллы и молекулы денат фирован-ного белка аттракционно (силами Ван-дер-Ваальса) связываются друг с другом. Однако этот процесс своеобразной агрегации усложняется наличием одноименных электрических зарядов, мешающих [c.301]

В связи с этим следовало бы ожидать, что лиофильные коллоиды типа белков, растворимого крахмала, агара и др., подобно истинным растворам, не должны стареть. Однако факты говорят о противоположном. Глобулярные белки и им подобные лиофильные коллоиды изменяются во времени, и эти изменения выражаются в относительном нарастании гидрофобности, приводящей к агрегации частиц. Поэтому старение глобулярных белков скорее можно объяснить не упор ядочением коллоидных частиц, а медленной денатурацией, при которой происходит нарунтение закономерной укладки полипептидной цепи глобулы, частичное или полное оголение гидрофобных боковых цепей. Отсюда появление и нарастание гидрофобных свойств и агрегация молекул при столкновении своими гидрофобными участками. [c.317]

Спектры поглощения пленок показывают, что при одних и тех же поверхностных концентрациях сдвиг красного максимума для хлорофилла а, адсорбированного на белке, меньше, чем хлорофилла а на капроне. Это особенно заметно при больших поверхностных концентрациях пигмента. Видимо, на поверхности К-+-БСА агрегация хлорофилла выражена слабее, что объясняется дезагрегирующим действием БСА [13, 22]. Сравнение спектральных свойств хлорофилла на К и на К+БСА позволило предположить, что на белковом монослое молекулы пигмента располагаются двумя способами на полярных участках белка ориентация, очевидно, аналогична ориентации на поверхности капрона, а на неполярных участках происходит гидрофобное связывание с возможным проникновением фитольного остатка молекулы хлорофилла внутрь белковой глобулы [13, 22]. Эти соображения вполне согласуются с известными данными о взаимодействии хлорофилла с белком [32, 33]. [c.210]

Денатурация белка в классическом смысле определялась как любая непротеолитическая модификация уникальной структуры нативного белка, приводящая к определенным изменениям химических, физических и биологических свойств [388]. Из этого определения исключаются изменения состояния ионизации, если только они не сопровождаются конформационными переходами. Денатурация может происходить в результате нагревания, изменения pH и добавления неполярных растворителей или некоторых специфических денатурирующих реагентов, например мочевины или солей гуанидина. Она также может быть вызвана восстановительным или окислительным разрывом дисульфидных связей, которые стабилизуют нативные конформации некоторых белков. Денатурация, как правило, сопровождается уменьшением растворимости белка. Это можно легко понять, так как гидрофобное взаимодействие, стабилизующее нативную конформацию, приводит к межмолекулярной агрегации, если полипептидные цепи принимают вытянутые конформации. Другим характерным последствием денатурации является раскрытие реакционноспособных групп, которые расположены внутри третичной структуры и становятся доступны воздействию реагентов при разрушении этой структуры. К числу наиболее пригодных методов наблюдения за процессами денатурации принадлежат спектроскопические измерения, измерения оптической активности и определение каталитической активности ферментов или биологической активности гормонов. Конформационные переходы при денатурации включают ряд процессов, которые в различной степени могут сказываться на каждом из наблюдаемых изменений, и поэтому понятие степени денатурации бессмысленно, если не будет установлен критерий, с помощью которого денатурация измеряется. Эта точка зрения иллюстрируется рис. 44, на котором изображено изменение оптической активности, поглощения света и ферментативной активности рибонуклеазы [389]. [c.136]

Вирусы, как известно, построены из отдельных макромолекул, удерживаемых вместе в результате возникновения между ними ионных и гидрофобных взаимодействий и водородных связей с помощью различных агентов, ослабляющих эти взаимодействия или же разрывающих водородные связи, вирусы можно разложить на составляющие их элементы. Кроме того, в растительных, бактериальных и животных клетках, инфицированных многими просто устроенными вирусами, наблюдается образование не только полных вирусных частиц, но также и вирусоподобных образований, не содержащих нуклеиновой кислоты. Следовательно, форма этих частиц, будь они палочковидные или изометрические, определяется отнюдь не нуклеиновой кислотой, а характером специфической агрегации белковых молекул (см. гл. VIII, разд. Б). Поэтому есть все основания думать, что в определенных условиях вирусные белки могут агрегировать с образованием вирусоподобных частиц даже in vitro. Впервые эта особенность была обнаружена у белков ВТМ, выделенных из инфицированных клеток [495] и из вирусных частиц [423]. [c.215]

Примером заболевания, обусловленного нарушениями конформации полипептидной цепи, является серповидноклеточная анемия. При этом заболевании эритроциты имеют не обычную круглую, а серпообразную или зазубренную форму и становятся жесткими, что связано с изменением растворимости гемоглобина в эритроцитах больных. Молекулы соединяются друг с другом, образуя квазикристал-лические структуры, обусловливающие аномальную форму и увеличение жесткости эритроцита. Серповидные клетки загораживают проход другим эритроцитам, которые в свою очередь становятся серповидными, отдавая кислород. Закупорка мелких кровеносных сосудов серповидными клетками обусловливает многие симптомы серповидноклеточной анемии. Часто люди, страдающие этой болезнью, умирают в течение первых десяти лет жизни. Важный шаг в изучении этого заболевания был сделан в 1949 г. Л. Полингом, который показал, что именно молекула аномального гемоглобина, называемого гемоглобином 5(НЬ5), ответственна за приобретение клетками серповидной формы. В дальнейших исследованиях было обнаружено, что НЬ5 отличается от нормального НЬА лишь тем, что в Р-цепях в положении 6 гидрофильная отрицательно заряженная глутаминовая кислота заменена гидрофобным валином, не несущим заряда. Замена полярного остатка на гидрофобный приводит к возникновению гидрофобных взаимодействий между 1-м и 6-м остатками валина в молекуле НЬ (рис. 30). Увеличение гидрофобности одного из концов Р-цепи приводит к агрегации молекул и образованию в эритроците больших молекулярных стопок белка за счет гидрофобных взаимодействий. [c.86]

Вторичная и третичная структуры белка формируются самопроизвольно и определяются первичной структурой его полипептидной цепи. Параллельно синтезу цепи происходят ее локальное свертывание (образование вторичной структуры) и специфическая агрегация свернутых участков (формирование третичной структуры). Эти процессы детерминируются химическими группами, отходящими от атомов а-углерода соответствующих остатков. Например, обработка мономерного фермента рибонуклеазы мягким восстанавливающим агентом (Р-меркап-тоэтанолом) и денатурирующим агентом (мочевиной или гуанидином см. ниже) приводит к инактивации белка и переходу его в неупорядоченную конформацию. Если медленно удалять денатурирующий агент и осуществлять постепенное реокисление, то вновь образуются 8—8-связи и практически восстанавливается ферментативная активность. Нет никаких оснований думать, что существует независимый генетический контроль за формированием уровней структурной организации белка вьние первичного, поскольку первичная структура специфически определяет и вторичную, и третичную, и четвертичную структуру (если она имеется)—т.е. конформацию белка. Нативной конформацией белка, в частности рибонуклеазы, по-видимому, является термодинамически наиболее устойчивая структура в данных условиях, т.е. при данных гидрофильных и гидрофобных свойствах среды. [c.48]

Экстремозимы галофилов адаптированы к функционированию при высокой ионной силе, поскольку ионные условия внутри клеток данных микроорганизмов изотоничны по отношению к окружающей среде. Например, внутри клеток археи Ме1капоруги8 капсНеп, размножающейся при 98 °С, концентрация фосфата достигает 1,5 М [205, 206]. Белки галофильных бактерий являются значительно более кислыми по сравнению с аналогами мезофилов и содержат существенно большее количество отрицательно заряженных аминокислотных остатков на своей поверхности. Полагают, что эти остатки удерживают гидратирующие ионы у поверхности белковой глобулы, а также, будучи гидрофильными, препятствуют агрегации молекул в условиях высокой ионной силы за счет гидрофобных межмолекулярных взаимодействий. Сети внутримолекулярных взаимодействий также вносят вклад в поддержание особых свойств ферментов этой группы. [c.399]

Корреляция полипептидных размеров НА1 и НА2, изо-ированных обработкой протеазой или солюбилизацией вирионов [етергентом, с фактом агрегации, наблюдаемым после удаления (етергента из солюбилизированного НА, несмотря па то что освобожденные протеазой шипы были растворимы, привела к предпо-южению, что НА2 размещен в оболочке вируса [35, 58, 145]. Это (одтвердилось при изучении аминокислотной последовательности I белке было выявлено, что НА1 представляет собой N-терми-[альную часть НА, а НА2 — С-терминальную часть (260]. Таким )бразом, гидрофобная область молекулы, вставленная в мембрану I удаляемая протеолизом, принадлежит С-терминальному участку 1А2. [c.44]

В системе in vitro денатурированные белки взаимодейству ют друг с другом гидрофобными участками, агрегируют и выпадают в осадок. По-видимому, сходный процесс часто происходит и в клетках, когда они синтезируют большие количества аберрантных полипептидов. Такие полипептиды, а также нор мал >ныз по аминокислотной последовательности рекомбинантные белки, могут образовывать нерастворимые агрегаты. Внутриклеточная агрегация белков является одним из способов их сохранения в клетке. [c.324]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология