Папаин активный центр, строение

Указанные свойства качественно очень близки соответствующим свойствам сериновых протеиназ, и механизмы катализа этими ферментами также очень близки. Данные рентгеноструктурного анализа показывают, что Н5-группа в активном центре папаина контактирует с имидазольной группой остатка гистидина на противоположной стороне впадины (гистидин-159), связанного водородной связью через удаленный кольцевой атом азота с амидной группой аспарагина-175. Так как амидная группа в мягких условиях не может действовать в качестве общего основания, близость в строении активных центров химотрипсина и папаина не дает все же возможности предложить и для последнего полную систему переноса заряда, однако принятый механизм [71], кратко суммированный на схеме (37), все же мало отличается от приведенного выше меха низма действия химотрипсина см. схемы (28) —(34) . [c.499]

Все названные ферменты представляют собой гидролитические ферменты, и настройка их на тот или иной субстрат зависит, по-видимому, от общего топохимического плана строения молекул. Интересные результаты были получены Шормом при инактивировании лизиновых остатков химотрипсина посредством обработки динитрофенолом. Если заместить четыре лизиновых остатка динитрофенильными группами, то протеазная активность фермента снижается на з, а эстеразная остается практически без изменения. Замещение двух остатков лизина вызывает даже повышение эстеразной активности. С другой стороны, имеются примеры, когда значительное изменени.е структуры фермента, по-видимому, не затрагивающее активного центра, не сказывается на величине активности. Из папаина можно отщепить цепочку из 120 аминокислот остающийся пептид содержит 60 звеньев и обладает активностью. Из трипсина удалось даже выделить такие фрагменты, которые обладали иной специфичностью. Таким образом, очень большое число прихотливо расположенных участков в белковой молекуле может так или иначе влиять на уровень активности и субстратную специфичность. Доказано, что фосфоглюкомутаза, переносящая фосфатную группу с одного глюкозного конца на другой, имеет активный центр той же природы, что и активный центр трипсина. Этот пример особенно отчетливо показывает, насколько широк каталитический спектр> молекул белков. [c.93]

Рибонуклеаза и папаин являются примерами простых ферментов, построенных исключительно из аминокислот в виде единой пептидной цепи. Однако большинство ферментов имеет простетические группы или показывает зависимость активности от наличия ионов металлов. По-видимому про-стетнческая группа в форме кофермента или металла или обоих вместе принимает участие в образовании активного центра. Выяснение структуры активного центра сложных ферментов представляет собой нелегкую задачу, и мы рассмотрим пример строения активного центра алкогольдеги-дрогеназы из дрожжей. [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология