Ферменты I II также по названиям

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Поскольку основное содержание главы 1 связано с изучением кислотноосновных реакций, то и в этом дополнительном разделе для рассмотрения избрана ферментативная реакция, включающая ряд кислотно-основных взаимодействий. Речь идет о реакции, катализируемой ферментом под названием карбоангидраза . Этот фермент катализирует биохимические реакции гидратации альдегидов, сложных эфиров, а также диоксида углерода. Жизненная важность этого фермента определяется тем, что он регулирует кислотность крови, а посредством этого (конечно, наряду с другими факторами) - интенсивность дыхательного процесса. Конкретная реакция, которую катализирует карбоангидраза, представляет собой равновесное превращение воды и диоксида углерода в угольную кислоту. [c.131]

Названия многих ферментов образуются путем прибавления суффикса-аза к названию их субстрата. Так, фермент, катализирующий гидролиз мочевины, называется уреазой (от англ. ur a ), а фермент, гидролизующий аргшин,-аргиназой Однако многие ферменты имеют названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Случается также, что один и тот же фермент имеет по меньшей мере два названия или же два разных фермента носят одно и то же название. Из-за этих и других затруднений терминологического характера, а также вследствие все возрастающего числа вновь открьшаемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов. В соответствии с этой системой все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций делятся на шесть основных классов, каждый из которых включает ряд подклассов (табл. 9-3). Каждый фермент имеет четырехзначный кодовый номер (шифр) и систематическое название, которое позволяет идентифицировать катализируемую этим ферментом реакцию. В качестве примера можно привести название фермента, катализирующего следующую реакцию [c.229]

В современной номенклатуре ферментов, если фермент действует не на один субстрат, название фермента должно содержать указание на субстрат, превращение которого протекает с наибольшей скоростью при физиологических условиях, а также указание на характер химического превращения, которому этот субстрат подвергается под влиянием данного фермента. Например, название тирозиндекарбоксилаза означает, что данный фермент действует на тирозин, вызывая его декарбоксилирование. Так как ферменты катализируют не только прямую, но и обратную реакцию, то для названия фермента принимается во внимание то направление реакции, которое имеет большее физиологическое значение. Если физиологическое значение обоих направлений реакции одинаково или неизвестно, то принимают во внимание положение равновесия в стандартных условиях (т. е. при эквимолекулярной концентрации обоих субстратов, оптимальном pH и оптимальной температуре). Наряду с такими рациональными названиями ферментов сохранились и ранее появившиеся термины, прочно вошедшие в научную литературу ( пепсин , трипсин и некоторые другие). [c.127]

На протяжении всей истории человечества одной из основных причин гибели людей был недостаток витаминов. В восемнадцатом столетии было найдено, что небольшие количества плодов цитрусовых, содержащих витамин С, могут при длительных морских путешествиях предотвратить появление цинги — болезни, чреватой смертельным исходом. В 1912 г. вспомогательным компонентам пищи , необходимым для нормального функционирования человеческого организма, было дано название витаминов. С тех пор были выделены и идентифицированы многие витамины. Хотя сами эти соединения и не являются ферментами, они необходимы для функционирования многих ферментов. Поэтому витамины получили также название коферменты, или кофакторы. Некоторые из достижений в этой области описаны ниже. [c.109]

Будучи в большинстве случаев стойки к щелочам, глюкозиды гидролизуются кислотами, распадаясь на сахар и несахарную компоненту, носящую название аглюкона. Глюкозиды легко гидролизуются также под действием ферментов, носящих название глюко-зидаз. [c.560]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

В тканях существует фермент, который осуществляет перемещение двойной связи из положения 3—4 в положение 2—3, а также изменяет конфигурацию двойной связи из цис- в /и/)днс-положение. Этот фермент получил название -цис -> Д -/и/ анс-еноил-КоА-изомеразы. На рис. [c.377]

Выпускаемые промышленностью ферментные препараты кроме активного белка содержат еще различные балластные примеси, а кроме основного фермента — также комплекс других ферментов. Наименование отечественного препарата складывается из сокращенного названия основного фермента и видового названия продуцента. [c.111]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса — аза (например, ферменты, действующие на сахара — мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия например, дегидраза, оксидаза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение. [c.525]

Ферменты 119. 398, 444, 446, 449, 451, 457, 908-910, 977, 978, 983 см, также названия ферментов и Энзимы Ферриферроцианид 234 Феррицианид 233 [c.1207]

Влияние реакции среды на ферменты. Ферменты также весьма чувствительны к изменению реакции среды. Каждый фермент проявляет максимальное действие при определенной для него концентрации водородных ионов, получившей название оптимума pH. Некоторые ферменты проявляют максимум активности в нейтральной среде, другие — в слабощелочной или слабокислой, реже — при довольно кислой среде (табл. 9). [c.130]

Проблема может быть решена введением временного одноцепочечного разрыва. Схема, представленная на рис. 32.1, Г, показывает, что наличие внутреннего свободного конца дает возможность разрезанной цепи вращаться вокруг интактной цепи, после чего разрез должен быть ликвидирован. Реакция разрезания и сшивки может повторяться по мере продвижения репликационной вилки. Такие реакции имеют место в случае использования в качестве субстратов замкнутых молекул ДНК. Они осуществляются с помощью ферментов, получивших название топоизомераз. Их действие при репликации (а также транскрипции, см. гл. 11) является решающим. [c.409]

Активные центры ферментов. По аналогии с техническими катализаторами, ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. [c.105]

Кроме полостного пищеварения, осуществляемого перечислен- Ь1Ми ферментами в полости тонкого кишечника, большое значе- че имеет пристеночное пищеварение, осуществляемое теми же Арментами, но находящимися на внутренней поверхности тон-кишки. Этот вид пищеварения получил также название [c.193]

По-видимому, тот же фермент молока ускоряет в присутствии газообразного кислорода и реакцию дегидрогенирования гипоксантина, ксантина, некоторых других пуриновых оснований и НАД. Ввиду этого фермент носит также название ксантин-оксидазы. Дегидрогенирование гипоксантина и ксантина протекает по уравнениям [c.59]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

Кпорый образуется из аллиина под влиянием особого фермента, также находящегося в этом растении. Эгот фермент получил в настоящее время специальное название аллииназа . [c.237]

Изомеразы катализируют различные типы оптических, геометрических и позиционных изомеров. Название этих ферментов составляется с учетом типа реакции субстрат—г<мс-/и >анс-изомера-за (например, транс- р ттдлъ-ХХ г<мс-/и/ а с-изомераза катализирует превращение т/>анс-ретиналя в 11-г<ис-ретиналь при восприятии света) альдегид-кетон-изомераза (О-глицеральдегид-З-фосфатке-тонизомераза катализирует превращение /)-глицеральдегид-3-фос-фата в дигидроксиацетонфосфат). Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, то фермент получает название му-тазы. К классу изомераз относят также рацемазы и эпимеразы. [c.80]

Для того чтобы легче ориентироваться в массе ферментов, встречающихся в живых организмах, прибегают к их классификации. Название ферментам дается по веществам, на превращение которых они действуют. При этом к латинскому корню названия вещества добавляется окончание аза . Ферменты, катализирующие гидролитический распад белков, крахмала, мочевины, соответственно носят название протеиназы, амилазы (amylum — крахмал), уреазы (urea — мочевина) и т. д. Наряду с этим ферменты получают также названия по химическим процессам, в которых они участвуют. Ферменты, катализирующие реакции гидролиза, носят название гидролаз, участвующие в реакциях глубокого расщепления органических веществ,— десмолаз определенные ферменты, участвующие [c.177]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

От УДФ глюкозы глюкозный остаток переносится на декстрины с образованием гликогена. Тот же остаток глюкозы утилизируется для синтеза целлюлозы и других соединений. В последнее время обнаружен фермент, катализирующий перенесение глюкозных остатков от одних декстринов на другие, а также и на мальтозу. Этот фермент получил название трансглю-козилазы. [c.192]

В последнее время работами Хесса с сотрудниками [5—7] на примере а-химотрипсина был развит новый метод изучения кинетики начальных стадий ферментативных реакций, получивший название метода вытеснения профлавина . Метод основан на том факте, что краситель профлавин (3,6-диаминоакридин) при связывании с а-химотрипсином в водном растворе изменяет свой спектр поглощения в ультрафиолетовой области. Величина разностного спектра поглощения, имеющего максимальное значение при длине волны 465 нм, пропорциональна -концентрации комплекса фермент-профлавин. Введение в систему фермент-профлавин субстрата, конкурирующего с красителем за связывание на активном центре а-химотрипсина, приводит к двум последовательным процессам вытеснения профлавина. Первый, очень быстрый процесс, заключается в обратимом вытеснении красителя из комплекса его с ферментом за счет образования нековалентного фермент-субстратного комплекса. Второй процесс, времена прохождения которого лежат обычно в пределах разрешения установок типа остановленной струи , вызван химическим взаимодействием субстрата с ферментом (например, образованием ацилферментного промежуточного соединения), что приводит к дополнительному уменьшению концентрации комплекса фермент-профлавин. Изучение кинетики второго процесса при различных концентрациях субстрата в дополнение к изучению кинетики ферментативной реакции в стационарном режиме позволяет сделать заключения о стадийности изучаемой реакции, а также найти значения констант скоростей промежуточных стадий ферментативной реакции. [c.188]

Ген дад дает начало белковым компонентам нуклео-протеинового ядра вириона. Ген env кодирует компоненты вирусной оболочки, которая захватывает также компоненты клеточной цитоплазматической мембраны. Ген pol кодирует фермент, получивший название обратной транскриптазы, который состоит из двух субъединиц. Одна из субъединиц представляет собой образующийся при процессинге фрагмент другой субъединицы. Соответственно названию фермент осуществляет превращение РНК-генома в комплементарную цепь ДНК. Он катализирует также последующие стадии при образовании двухцепочечной ДНК, обладает ДНК-полимеразной активностью, ведет себя подобно РНКазе Н (способен деградировать РНК, входящую в состав гибрида РНК—ДНК) и обладает эндонуклеазной активностью. [c.490]

Существует и другая разновидность — медленная постреплика тивная репарация, для осуществления которой требуется несколь ко часов. Ее проводит система ферментов, которых нет в необлу ченных клетках и которую индуцирует облучение. Этот механизм получил наименование SOS-репарации. Его характерная черта — неточность восстановления первичной структуры ДНК, ь связи с чем он получил также название репарации, склонной к ошибкам. При этом, по мнению ряда авторов, возможен репа ративный синтез ДНК в обход тиминовых димеров, или, точнее за счет использования в качестве матрицы цепи ДНК, содержа щей димеры. [c.138]

Обычно в эту реакцию, названную по имепи ее первооткрывателя реакцией -Каншщцаро, вступают альдегиды ароматического и гетероциклического рядов, хотяь известны и исключения из этого правила. Подобные окислительно-восстановительные реакции играют значительную роль и биологических процессах, происходящих в клет- v нпя под влиянием ферментов. В лаборатории реакция Канниццаро используется для получения кислот, а также спиртов, причем выходы каждого компонента обылно со--" ставляют 50%. - [c.312]

Аэробные дегидрогеназы. Это также двухкомпонентные ферменты, получившие название флавиновых (флавопрс-теины). [c.132]

Этот фермент также известен по гликолизу. При фотосинтезе он катализирует реакцию [уравнение (6.19)] альдольной (от слов альдегид и алькоголь ) конденсации, откуда и происходит его название, и обратную реакцию расщепления ( рук-тозо-1,6-бисфосфата (ФБФ) иа составляющие его триозофосфа-ты (ФГА и ДГАФ). [c.135]

В змеиных ядах содержится большая группа ферментов, главным образом гидролаз (Jimenez-Porras, 970 Д. Н. Сахибов с соавт., 1972, и др.). В табл. 19 приведены ферменты, обнаруженные к настоящему временн в з.меииых ядах с указанием их тривиального на. вания, а также систематического названия и шифра, присвоенному данному энзиму Международной комиссией по ферментам (Диксон, Уэбб, 1966). Подавляющее большинство ферментов является общим для морских змей, эла- [c.81]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология