Кинетика реакций гипербол

МЕТОД ОЦЕНКИ КИНЕТИКИ И СЕЛЕКТИВНОСТЬ СЛОЖНЫХ РЕАКЦИЙ (МЕТОД ГИПЕРБОЛ). [c.381]

Первоначальное изучение кинетики ферментативных реакций показало, что скорость реакции зависит от концентрации фермента и от концентрации субстрата. Скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента, в то время как зависимость ее от концентрации субстрата выражается гиперболой, подобной кривой насыщения при низких концентрациях субстрата скорость реакции пропорциональна субстратной концентрации, при высоких — становится независимой от нее. [c.225]

Этот способ линеаризации при обработке опытных данных применим ко многим более простым вариантам кинетики реакций. Он позволяет уже визуально определить соответствие таких уравнений выбранной зависимости, в то время как в других координатах бывает трудно решить, соответствует данное семейство точек уравнениям параболы, гиперболы или других кривых. Оценку этого соответствия или выбор между несколькими вариантами решений можно осуществить изложенными ранее статистическими методами. Расчет константы скорости также следует проводить не по наклону на глаз проведенной прямой, а способом наименьших квадратов с оценкой ее средней квадратйчной ошибки. [c.265]

График зависимости 1 , от (8)о представляет собой гиперболу (рис. 16.3) с 1 , = = (И5/АГ5)(8)о при низких значениях (8)о (кинетика реакции первого порядка) и I ,. = Кдпри высоких значениях (8)о (кинетика реакции нулевого порядка). Параметры и обычно находят, преобразуя уравнение (16.37). Наиболее распространенными являются две формы уравнения [c.50]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

А ]0. Тогда схема реакции сводится к схеме типа Михаэлиса—Ментен, в которой — реальная константа при данной величине [А2]0. Для начала рассмотрим случай, когда AF = 0. В соответствии с кинетикой Михаэлиса—Ментен зависимость V от [А имеет форму гиперболы. Она преобразу- [c.66]