Михаэлиса Ментен теория

Определение начальной скорости через [Е8]. Согласно теории Михаэлиса-Ментен, начальная скорость определяется как скорость распада фермент-субстратного комплекса, т. е. скорость реакции (б), константа скорости которой равна /сг- Таким образом, мы можем написать [c.235]

Особенно полезна при анализе возможных механизмов ферментативного катализа теория переходного состояния. Мы применим этот подход к простому механизму Михаэлиса — Ментен (для которого / m = / s см. гл. 3), с тем чтобы увидеть, как энергия связывания автоматически уменьшает энергию активации перехода, определяемого кажущейся константой скорости второго порядка at/Км, и как часть этой энергии используется для уменьшения энергии активации стадии химического превра-щения субстрата с константой скорости at [2]. [c.293]

Простая теория механизм Михаэлиса — Ментен [c.169]

Образовавшийся комплекс, называемый фермент-ингибиторным комплексом Е1, в отличие от фермент-субстратного комплекса Е8 не распадается с образованием продуктов реакции. Константу диссоциации комплекса Е1, или ингибиторную константу К, можно, следуя теории Михаэлиса—Ментен, определить как отношение констант обратной и прямой реакций [c.149]

Теория Михаэлиса-Ментен позволяет зультате чего снижается энергия актива- [c.236]

Михаэлис и Ментен показали, что предложенная теория и уравнение (2.2) могут полностью объяснить результаты, полученные ими для инвертазы. Классические эксперименты Михаэлиса и Ментен послужили эталоном почти для всех последующих исследований в области ферментативной кинетики, поэтому этих ученых считают основателями современной энзимологии, а уравнение (2.2) [в современной форме уравнение (2.8), приведенное ниже ] обычно называют уравнением Михаэлиса — Ментен. [c.35]

Теория занятости утверждает, что клеточный ответ зависит от концентрации занятых рецепторов [RL], Здесь очевидно-формальное сходство с теорией ферментативной кинетики Михаэлиса— Ментен, и суммарные кинетические уравнения также одинаковы. Полученные зависимости доза — ответ описываются гиперболой а концентрация медиатора, необходимая для достижения половины максимального эффекта и обозначаемая -f so, подобна константе Михаэлиса Кт в энзимологии, которая интерпретируется в простых случаях как константа диссоциации Ко комплексов белок — лиганд [c.246]

Для объяснения рН-зависимости параметров каталитического процесса в случае более сложных механизмов, чем механизм Михаэлиса — Ментен в его первоначальном виде, необходимо модифицировать рассмотренную выше в общих чертах простую теорию. [c.172]

Изучая явление насыщения, Л. Михаэлис и М. Ментен разработали общую теорию ферментативной кинетики. Они исходили из предположения, что ферментативный процесс протекает в виде следующей химической реакции [c.136]

Центральной идеей всех концепций о механизме действия ферментов является представление о фермент-субстратном комплексе. Теория Михаэлиса и Ментен, предложенная еще в 1913 г., основана на двух предпосылках. [c.22]

Эта теория, по-видимому, впервые выдвинутая М. В. Ненцким (1898),. а затем развитая и обоснованная Михаэлисом и Ментеном, допускает возможность образования нестойких промежуточных соединений, катализатора с реагирующими веществами. [c.114]

Теория Михаэлиса и Ментена оказалась чрезвычайно плодотворной для выяснения механизма действия ферментов. Основой каталитической ферментной реакции является обратимое взаимодействие субстрата и фермента, при котором образуется их комплекс, распадающийся затем с образованием продуктов реакции и освобождением молекулы фермента. Эта, на первый взгляд такая простая, гипотеза была высказана в самом начале века А. Брауном, затем В. Анри (1902) и лишь позднее детально развита Михаэлисом и Ментеном (1913), а также Бриггсом и Холденом (1925). [c.52]

Михаэлис и Ментен предположили, что ферментативная реакция протекает путем образования промежуточного соединения субстрат-фермента. Тогда скорость реакции будет лимитироваться 1) скоростью образования комплекса,- 2) скоростью разложения комплекса. Эта теория может быть выражена следующим образом [c.71]

В двух классических работах, посвященных механизму ферментативных реакций, также применяются те же принципы, хотя метод является иным. Первой явилась работа Генри [39], опубликованная в 1903 г., которая в настоящее время не так хорошо известна, как она того заслуживает. В своей работе Генри развивает теорию, которая десятью годами позже с успехом была использована Михаэлисом и Ментеном [40], но в то время как последние авторы ограничиваются довольно специальным случаем, идеи Генри охватывают более общие случаи в его статье описано много интересных наблюдений, которые даже и на сегодняшний день вполне заслуживают внимания. [c.176]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

Представление о фермент-субстратном комплексе было выдвинуто для объяснения зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. Позднее наблюдение над тем, что кинетика поглощения катионов растительными тканями подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен, было принято за доказательство существования комплексов, переносящих катионы [12]. Метод кинетического анализа можно назвать методом исключения . Если кинетика реакции, вытекающая из предполагаемого механизма, не соответствует экспериментально полученным результатам, нужно отвергнуть исходное предположение. Однако иногда ряд возможных механизмов реакции приводит к одному и тому же уравнению скорости и потому нельзя сделать выбор между этими механизмами. Например, кинетические данные, укладывающиеся в теорию Михаэлиса — Ментен, соответствуют представлению о фермент-субстратном комплексе, но возможны и другие механизмы реакции. Так, Медведев [24] предложил теорию ферментативного действия, согласно которой комплекс, образуемый ферментом и субстратом, каталитически не активен. Медведев предположил, что скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации молекул фермента, участвующих в неэластических столкновениях, т. е. столкновениях, при которых происходит перенос кинетической энергии. [c.58]

Формальная кинетика ферментативных реакций основывается на теории Михаэлиса — Ментен [298, И. Березин], согласно которой фермент сначала реагирует с субстратом 5 с образованием фермент-суб-стратного комплекса Е5, распадающегося затем на свободный фермент и продукт Р. Предположим, что [c.132]

В последнее время некоторые закономерности биохимической кинетики стали использоваться применительно к математическому описанию процессов биологического окисления сложным биоценозом ила. В основу развития биохимической кинетики положена классическая теория Михаэлиса — Ментен, которая построена на строгом математическом обосновании гипотезы об образовании фермент-субстратного комплекса. В результате рассмотрения одцосубстратной ферментативной реакции авторами было получено хорошо известное уравнение [c.172]

Кинетика действия ферментов в растворе является одним из наиболее хорошо изученных разделов химической энзимологии. Кинетические закономерности катализа простыми ферментами подчиняются уравнению Михаэлиса—Ментен, предложенному еще в начале века. Кооперативные и аллостерические эффекты в катализе более сложными ферментами (в частности, олигомерными) описываются на основе модели Моно—Уаймена— Шанже, сформулированной в 60-х годах. Хорошо разработана теория влияния на кинетику ферментативных процессов таких факторов, как pH, присутствие ингибиторов и активаторов и т. п. Несколько более сложными закономерностями характеризуется кинетика действия ферментов на высокомолекулярные, в том числе, нерастворимые субстраты (белки, ДНК и РНК, целлюлозу). Однако и в этой области достигнут-очевидный прогресс. [c.97]

Во многих учебниках, в том числе таких популярных, как Основы ферментативной кинетики А. Корниш-Боуден и Ферменты М. Диксона и Э. Уэбба, высказана мысль о том, что основное количество ферментов подчиняется кинетике Михаэлиса — Ментен. Несмотря на то что в настоящее время такое представление является спорным (С. Hill et al., 1977) и данная книга посвящена изучению ферментов, не подчиняющихся линейной кинетике, все же целесообразно коротко рассмотреть теорию Михаэлиса. [c.22]

Наиболее слабым местом теории Моно и др. является допущение о симметрии. Использование минимального числа промежуточных состояний приводит к тому, что модель становится лищь неким приближением к действительности. Но как раз в этом допущении и заложено достоинство модели она дает простую схему, которая объясняет экспериментальные данные. Такие предсказания, как переход от сигмоидной зависимости к кинетике Михаэлиса — Ментен при достаточно высоких концентрациях активатора для ферментов, выполняющих регуляторные функции, могут быть сделаны независимо от того, вводится ли допущение о наличии промежуточных состояний. Необходимо отметить также, что, несмотря на свою простоту, эта теория объясняет характер кривых связывания кислорода целым рядом мутантных форм гемоглобина (см. ниже). [c.258]

Следовательно, dSIdt = О, т. е. не происходит превращения субстрата. Это кажущееся противоречие теории Михаэлиса и Ментен разъясняется, если кинетику ферментативного действия анализи- [c.40]

С момента создания теории Михаэлиса и Ментен (1913 г.) теория кинетики ферментативных реакций была усовершенствована работами Афанасьева (1949 г.), Лейдле-ра и Хоара (1950 г.), Пасынского (1955 г.). [c.376]

Михаэлиса — Мо1тен гравнеике — уравнение скорости ферментативной реакции. Предложено Л. Михаэлисом и М. Ментен в 1913 г. Ими создана общая теория действия ферментов и ферментативной кинетики, позднее расширенная главным образом усилиями Дж. Брргса и Дж. Холдейна. [c.114]