Механизмы аллостерический

Механизм аллостерического регулирования процесса функционирования ферментов обеспечивается узнаванием и связыванием метаболита-регулятора в аллостерическом центре. В результате происходит изменение конформационного состояния и каталитических свойств активного центра белковой молекулы. Конечный этап заключается в воздействии по принципу обратной связи на источник возникновения регулирующего сигнала изменение скорости образования продуктов ферментативной реакции, поступающих в цепь последовательных метаболических реакций, приводит к изменению функционирования фермента, продуцирующего метаболит-регулятор. [c.81]

Биосинтетические пути регулируются преимущественно по механизму аллостерического ингибирования первого фермента и репрессии синтеза ферментов этого пути конечным продуктом. Регулирование разветвленных биосинтетических путей осуществляется с помощью усложненных вариантов этих же механизмов. [c.123]

Все эти вопросы уже выходят за пределы задач физической биохимии и относятся к области молекулярной кибернетики. Однако сам молекулярный механизм аллостерической регуляции активности ферментов имеет физикохимическую природу и заслуживает здесь хотя бы краткого рассмотрения. [c.243]

Рис. 2.25. Механизм аллостерического ингибирования ферментов реакция в отсутствие ингибитора (а) и при его наличии (б)

В результате меняется и способность субстрата связываться с ферментом (чем данное явление и отличается от неконкурентного ингибирования разд. 4.4.2). Действующие таким образом вещества назьшаются аллостерическими ингибиторами. Рис. 4.14 поясняет механизм аллостерического ингибирования. [c.164]

За последние годы было накоплено много данных, на основании которых можно предположить, что активность многих ферментов может быть ослаблена или усилена в результате образования комплекса молекулы эффектора с участком фермента, совершенно отличным от каталитически активного центра [946]. Тот факт, что субстрат и эффектор не присоединяются к одному и тому же участку фермента, можно подтвердить различными путями например, можно настолько модифицировать ферменты химически, что они утратят свою чувствительность по отношению к эффектору, хотя ферментативная активность в отсутствие эффектора остается неизмененной. Эффекторы называются аллостерическими, т. е. они не обладают каким-либо стерическим сходством с субстратом фермента, активность которого они модифицируют. Моно и др. [946] предложили механизм аллостерического ингибирования, согласно которому фермент имеет каталитические и аллостерические активные центры и образование комплекса на аллостерическом центре приводит к модификации конформации фермен- [c.328]

Б. Механизмы аллостерических взаимодействий и кооперативности [c.254]

Механизмы увеличения продукции АТФ. Многие процессы, обеспечивающие работу мышц энергией, рассмотрены в предыдущих разделах. К ним относится увеличение снабжения мышц окисляемыми субстратами мобилизация гликогена печени и мышц, глюконеогенез из молочной кислоты (цикл Кори и глюкозо-аланиновый цикл), мобилизация депонированных жиров и поступление жирных кислот и кетоновых тел в мышцы. Увеличиваются также легочная вентиляция и скорость кровотока, а следовательно, и снабжение мышц кислородом. Эти процессы вместе с механизмами аллостерической регуляции, повышающими активность ключевых ферментов катаболизма, многократно увеличивают скорость синтеза АТФ. [c.527]

В основе механизма аллостерической регуляции лежит взаимодействие пространственно раздепен-ных центров в молекуле фермента (каталитического и аллостерического). Субстрат присоединяется к каталитическому центру, а эффекторы-регуляторы — к аллостерическим центрам. [c.54]

Механизм аллостерических взаимо- [c.85]

Л 7. Согласованный механизм аллостерических взаимодействий [c.118]

В соответствии с моделью согласованного механизма аллостерический ингибитор (изо бражен в виде шестиугольника) стабилизирует форму Т, тогда как аллостерический активатор (изображен в виде треугольника) стабилизирует форму R. [c.120]

Согласованный механизм аллостерических взаимодействий 118 [c.231]

Активность киназы и фосфатазы регулируется по аллостерическому механизму. Аллостерическими ингибиторами киназы являются пируват, АДФ, Н5-КоА, Са " . Следовательно, их высокая концентрация поддерживает ферменты ПД-комплекса в активной, нефосфорилированной форме, в клетке создаются условия для образования из пирувата ацетил-КоА, который может вовлекаться в ЦТК либо использоваться на синтез жирных кислот. [c.264]

На рис. 22-10 показаны три изофермента (они обозначены буквами А, В и С), не имеюпще аллостерических модуляторов. Активность этих изоферментов регулируется путем изменения скорости их синтеза в клетке их называют репрессируемыми ферментами. Синтез изоферментов А и В репрессируется у Е. соН при наличии достаточного количества метионина. Точно так же и синтез изофермента С репрессируется, если в среде в достаточном количестве присутствует изолейцин. Механизм, регулирующий биосинтез аминокислот путем репрессии и дерепрессии (гл. 29), обычно реагирует медленнее, чем механизм аллостерической регуляции. [c.662]

Рассмотрим особенности реализации аллостерического механизма регуляции в системе метаболона. Можно думать, что 3 микрокомпартменте механизмы аллостерической регуляции должны быть ослаблены, поскольку микрокомпартмент выполняет чисто рабочие функции (химическая трансформация субстратов). В микрокомпартменте перемещение интермедиатов [c.191]

Детально механизм аллостерического регулирования до настоя- щего времени не выяснен, однако известно, какие этапы ферментатив- [c.111]

Приведенное качественное описание моделей показывает, что механизмы, обусловливающие сигмоидный характер кривых насыщения белка лигандом, весьма сходны с механизмами аллостерических переходов. Связывание О2 в одном участке влияет на его связывание в другом, пространственно удаленном участке, подобно тому, как это происходит в случае ингибирования АТКазы при действии СТР (или при активации [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология