Отдельные аминокислоты

Аминокислотный анализ существенно способствовал бурному развитию химин белка. Главными областями применения аминокислотного анализа (наряду с идентификацией отдельных аминокислот) являются установление аминокислотного состава белковых гидролизатов, определение первичной структуры белков, а также аналитический контроль пептидного синтеза. [c.55]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Сравнивают полученные значения Rf для пятен отдельных аминокислот со значениями Rf для пятен (находящихся на том же горизонтальном уровне), полученных при разделении смеси аминокислот. Это позволяет подтвердить присутствие соответствующих аминокислот и анализируемой смеси. [c.529]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —МНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не [c.360]

При установлении строения химики широко пользуются методом частичной деструкции молекулы с последующим исследованием осколков. Полипептиды расчленяются на отдельные аминокислоты, гликозиды — на сахар и агли-кон, сложные эфиры — на спирты и кислоты. Здесь нередко используется метод прямой идентификации осколков сведением неизвестного к известному при помощи физических констант, табличных данных. [c.19]

Очищенные ферментные препараты хранят при низкой температуре (до -80 °С). Для стабилизации ферментов в их препараты добавляют коферменты и субстраты. Ферментные препараты для промышленного применения стабилизируют, добавляя глицерин, моносахариды, дисахариды (глюкоза, сахароза, лактоза), HS- o-единения (цистеин, глутатион, меркаптоэтанол, дитиотреитол и др.), отдельные аминокислоты, желатину и другие белки-наполнители. [c.84]

Формулы отдельных аминокислот приведены в табл. 14. Глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота). Имеет строение ЫНз—СНа—СООН. Бесцветное кристаллическое вещество, [c.286]

Денатурация является сложным и еще недостаточно изученным физико-химическим процессом. Денатурация сложной коллоидной молекулы белка не предусматривает глубоких нарушений ее структуры, как-то разрыва пептидной связи — СО — МН—, освобождения отдельных аминокислот, разрушения полипептидной цепочки первичной структуры белка и др., что может происходить при гидролизе ферментами, сильными кислотами, щелочами и др. [c.208]

Табл. 2. Значения отдельных аминокислот (бумага ватман J 1),

После установления условий проведении количественной нингидринной реакции Муру и Штейну удалось в 1948 г. разделить 2,5 мг гидролизата сывороточного альбумина быка с помощью распределительной хроматографии на колонке с крахмалом. Элюат был разделен на 4(Ю фракций, в каждой фракции проведена нингидринная реакция, и из интегральных кривых поглощения, соответствующих отдельным аминокислотам, рассчитывались их молярные доли в смеси. На коллег-современников большое впечатление произвели высокая скорость анализа (I нед), малое количество анализируемого вещества и малая погрешность ( 3%). [c.59]

Применение. Аминокислоты, преимущественно а-амино-кислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние в пищеварительном тракте подвергаются расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Для этой цели успешно используются также искусственно выделенные или синтезированные аминокислоты. Некоторые из них применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных. [c.11]

Микробиологический синтез кормового белка, отдельных аминокислот, витаминов, гормонов [c.8]

Существуют также специальные реакции для определения отдельных аминокислот, например, тирозина, цистеина, триптофана, аргинина. [c.18]

Для идентификации аминокислот в исследуемом гидролизате наряду с опытными пробами (или предварительно, до анализа опытных проб) на хроматограмму наносят растворы аминокислот- свидетелей . После установления местоположения пятен отдельных аминокислот- свидетелей последние в дальнейшем на хроматограмму можно наносить в составе смесей. Смеси должны иметь известный состав и хорошо разделяться при данных условиях хроматографирования. Этим требованиям удовлетворяют смеси аминокислот следующего состава [c.128]

Разработка технологаческой схемы получения отдельной аминокислоты полностью базируется на знании путей и механизмов регуляции биосинтеза конкретной аминокислоты. Необходимого дисбаланса метаболизма, обеспечивающего сверхсинтез целевого продукта, добиваются путем строго контролируемых изменений состава и условий среды. [c.44]

Можно легко определять отдельные аминокислоты, так как благодаря высокой интенсивности молекулярных пиков из-за малого фрагментирования и относительно слабого межмолекулярного взаимодействия получают спектры высокого разрешения. [c.66]

К реакционной газовой хроматографии (в смысле определения Драверта и сотр.) должен быть отнесен также метод, разработанный Златкисом и сотр. (1958, 1960) для прямого определения алифатических аминокислот в водном растворе при применении двух реакторов (см. разд. 8.1.2). В нагреваемом до 140° реакторе I, заполненном нингидрином, сначала происходит окислительное разложение аминокислот до летучих альдегидов и двуокиси углерода. Продукты реакции разделяются в присоединенной последовательно колонке при комнатной температуре и переводятся в реактор II, заполненный никелем на кизельгуре. Это заполнение обеспечивает при 425° гидрогениза-ционное расщепление всех альдегидов до метана. Присоединяемая к реактору II короткая колонка с молекулярными ситами служит для абсорбции образующейся и захваченной из пробы воды. Отдельные аминокислоты затем определяются в виде пиков метана при помощи катарометра. Применением реактора II решается относительно простая задача газохроматографического анализа веществ, содержащих воду, тем более что метан в отличие от альдегидов легко высушить. Кроме того, превращение альдегидов в метан позволяет более просто количественно определять аминокислоты, так как специфическая для данных веществ теплопроводность остается всегда одинаковой и вследствие этого не нужно вводить поправочных коэффициентов в количественные результаты. Тот факт, что катарометр при обычной температуре может применяться для определения метана, положительно сказывается на чувствительности метода. [c.274]

Если пренебречь поправочными факторами, учитывающими природное содержание отдельных аминокислот [144, 145], последовательность Asp-Asp-Asp-Asp-Lys встречается один раз на 20 комбинаций. Это показывает, что уникальная аминокислотная последовательность более надежна в качестве места специфичного опознания белка, чем какая-либо уникальная особенность третичной структуры, а надежность весьма существенна дая любого инициатора ферментативного каскада. [c.75]

По данным В.Л. Мехтиевой, у животных различаются электропроводность, концентрация ионов и белков в жидкостях внутренней среды, соотношение отдельных аминокислот, концентрация небелкового азота, сахара и др. Варьирует содержание жира в теле животных, причем каждый [c.188]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Отдельные аминокислоты можно качественно и количественно определять микробиологическим способом. Для роста мутантов Ывигозрога сгазза и других микроорганизмов часто требуется присутствие определенных аминокислот. Если в питательную среду, содержг-щую все необходимые аминокислоты кроме одной, внести подходящий микроорганизм, то его размножение будет происходить только в том случае, если к среде будет добавлена недостающая аминокислота. При этом размножение будет пропорционально количеству добавленной аминокислоты (до некоторой оптимальной концентрации). [c.384]

Гидролиз белковых веществ. При этом образуется сложная смесь различных, но, в основном, а-амннокислот. В настоящее время разработаны методы, позволяющие выделять из этой смеси отдельные аминокислоты н чистом виде, [c.222]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Известны и другие ферменты с различным специфическим действием. Так, карбоксипептидаза гидролизует пептиды или белки со свободной концевой карбоксильной группой за счет постепенного отщепления отдельных аминокислот, в то время как амииопептидаза, действуя аналогично, постепенно гидролизует пептид с другого конца, содержащего свободную аминогруппу. Ни один из этих ферментов пе гидролизует пептиды с циклической структурой. [c.297]

Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

Рассмотренный метод дает предсказание вторичной структур (а, с) при учете лишь признаков отдельных аминокислот с точностью 57. Учет специфических дипептидов увеличивает точ ность расчета до 63. Данные тестирования метода на обучавие [c.122]

Код А-Н, согласно утверждению Меклера, отражает высокую стерео-комплементарность каждой аминокислоты своим антикодонам. Однако 1ежду ними не только не может быть такой комплементарности, но в данном случае это понятие вообще лишено смысла. Дело в том, что размеры взаимодействующих молекул столь различны, что аминокислота может взаимодействовать разве что только с одним из трех нуклеотидов нтикодона, занимая не более половины его ван-дер-ваальсовой поверх- ности. Такое взаимодействие неспецифично и, следовательно, не в состоянии кодировать образование компле ов аминокислоты со своими антикодонами. Таким образом, кода А-Н в природе не должно существовать. Избирательно могут взаимодействовать не отдельные аминокислоты с кодонами и антикодонами, а полипептидные цепи белков с полинуклеотидами, но формирование подобных комплексов в кодировании не нуждается, да оно и немыслимо. [c.533]

Специфические реакции на отдельные аминокислоты. Наряду с нингидриновым реактивом существуют и другие реагенты, дающие цветные продукты с некоторыми аминокислотами. Это свойство избирательного окрашивания часто используют в хроматографии для идентификации отдельных аминокислот. Так, для определения соединений с гуанидиновой группой (аргинин) используют реакцию Сакагуши. Хроматограмму смачивают 0,1%-ным раствором 8-оксихинолина в ацетоне и после ее подсушивания на воздухе слегка опрыскивают из пульверизатора раствором гипобромита (1 мл брома в 500 мл 0,5 н. NaOH). Наблюдается оранжевое окрашивание. [c.131]

Аминокислоты- свндетели — 50 мМ растворы отдельных аминокислот в смеси муравьиная кислота — уксусная кислота — вода (7 5 13). Смесь А — равные объемы растворов тирозина, фенилаланина, глутад гиновой кислоты, лейцина, серина, аланина, аргинина и лизина. Смесь Б — равные объемы растворов аспарагиновой кислоты, треонина, пролина, валина, аланина, глицина и гистидина. [c.137]

Пропуская раствор с разделенными аминокислотами через детекторную систему, можно количественно определить содержание различных аминокислот и нолучить кривые элюирования для данной аминокислотной смеси. Отдельные аминокислоты в смеси неизвестного состава можно идентифицировать, сравнивая их график элюирования с кривыми элюирований различных смесей, аминокислотный состав которых заранее известен. Типичная кривая элюирования представлена на рис. 25-2. [c.389]

Для определения С-концевых остатков чаще всего используют ферментативный гидролиз карбоксипептидазами, к-рые специфически расщепляют пептидные связи, образованные С-коицевыми остатками. Поскольку после отщепления концевых остатков фермент атакует послед, пептидные связи, измерение скорости отщепления отдельных аминокислот позволяет анализировать также и С-концевую аминокислотную последовательность. [c.250]

Нарушения О.в. у микроорганизмов, вызванные изменениями в составе субстратов или полученные в результате мутагенеза, широко используют в практич. целях. Так, добавляя в питат. среду дрожжей сульфит натрия, удается переключить алкогольное брожение на глицериновое и создать на этой основе биотехнологию получения глицерина. В микробиол. промчгги широко используют полученные селекцией штаммы микроорганизмов-суперпродуценты отдельных аминокислот, антибиотиков и др. Методы генной инженерии позволяют избирательно изменять наследственный аппарат клеток и благодаря этому целенаправленно воздействовать на структуру и динамику О.в. у организмов. [c.318]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

Спектры ПМР белков чрезвычайно сложны, однако в их расшифровке достигнуты весьма значительные успехи [170—175]. На рис. 2-41 приведены спектры ПМР -фермента рибонуклеазы, полученные при 60 и 220 МГц. Как легко видеть, при более высокой частоте разрешение выше. Обращает на себя внимание и тот факт, что после тепловой денатурации фермента (до 72,5°С) многие сигналы спектра, снятого при 220 МГц, оказываются более узкими. Это означает, что в результате денатурации все однотипные боковые группы белка попадают в примерно эквивалентное окружение. Кроме того, было показано, что спектры ПМР для белков, находящихся в кон- зормации статистического клубка, хорошо соответствуют спектрам, которые можно получить, исходя из стандартных химических сдвигов отдельных аминокислот [171], что согласуется с изложенным выше. [c.187]

Выделение отдельных аминокислот из белкового гчдролизата не сопровождается никакими затруднениями в тех случаях, когда они содержатся в достаточно высоких концеитращих и заметно отличаются друг от друга по свойствам. [c.39]

В разд. 3.6.1.2.1 отмечалось, что карбоксипептидазы А, В и V преимуществ венно используются для определения С-концевых аминокислот. Одиако пр более длительном воздействии пептидная цепь может быть путем отще леиия отдельных аминокислот деградировала с С-ко1ща. Для этого необходимы определенные предпосылки. Фермент не должен содержать активных [c.372]

Не существует непосредственной структурной связи между отдельными аминокислотами и осно ваниями нуклеиновых кислот. Более того, существует 20 видов ам инокислот и только 4 типа оснований нуклеозидов. Сопоставление этих данных стимулировало ранние гипотезы о том, что должны существовать типы молекул-адапторов для того, чтобы осуществлять корреляцию между информацией, содержащейся в основаниях нуклеиновых кислот, взятых одновременно по три, и структурами индивидуальных аминокислот. Такие адапторы были вскоре обнаружены в вйде маленьких относительно хорошо растворимых молекул РНК, получивших позднее название транспортных рибонуклеиновых кислот, тРНК. [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология