Гомосерин

Какие новые функциональные группы образуются при взаимодействии гомосерина с азотистой кислотой [c.263]

II разлагаются с отщеплением серусодержащей группы и образованием лактона гомосерина 111 [c.741]

У. Какие новые функциональные группы образуются при нагревании гомосерина, если он реагирует как [c.263]

Наибольшей популярностью пользуется обработка белка бромистым цианом (ВгСК). При этом пептидная связь разрывается только рядом с остатком метионина — с его карбоксильного конца. Сера вместе с метильной группой уходит в составе летучего мотилтиоци-аната, и на С-копце пептида остается лактон гомосерина [c.296]

Сейчас во всем мире в больших количествах получают глутаминовую кислоту или ее натриевую соль (около 100 ООО т в год), -лизин и метионин (по 50 000 т в год). Большую часть этого количества дает микробиологический синтез (за исключением получения метионина). Для биосинтеза используют ауксотрофные мутанты, т. е. бактерии, которые под влиянием мутагенных факторов (облучение, химическое воздействие и др.), утратили способность самостоятельно синтезировать какую-нибудь необходимую для роста и развития аминокислоту, например гомосерин, а с другой стороны, приобрели способность к сверхсинтезу другой аминокислоты. Это значит, что для роста и размножения таких бактерий в среде должны содержаться определенные аминокислоты — гомосерин, треонин или метионин и т. д. Очень часто этим мутантам необходим и биотин. Такие бактерии называют гомосериндефицитными или биотиндефицитными. В то же время эти мутанты обладают способностью в большом количе- [c.157]

При получении лизина необходимо исключить нежелательные побочные процессы. Так, при недостаточной аэрации может идти образование аланина или молочной кислоты вместо синтеза лизина. Очень важным фактором является концентрация дефицитных аминокислот — гомосерина, метионина и треонина в [c.161]

Помимо указанных, ряд а-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др. [c.37]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Гомоцистеин Серин Цистатионин Гомосерин Цистеин [c.456]

Гомосерин (2-амино-4-гид-рохсибутановая кислота 2-амино-4-гидроксимасляная кислота) [c.22]

Согласно второму методу, после расщепления белка с помощью бромциана (см. разд. 23.3.5) все пептиды, за исключением С-кон-цевого, оканчиваются остатками гомосерина или его лактона. Полнота лактонизации может быть достигнута обработкой трифторуксусной кислотой далее пептиды ковалентно присоединяют к смоле, содержащей аминогруппы схема (17) . [c.269]

Организмы способны усваивать как L-M., так и D-M. При этом D-M. превращается в 2-оксо-4-метилтиобутановую к-ту, к-рая аминируется с обращением конфигурации. Биосинтез М. из 2-амино-4-гидроксибутановой к-ты (гомосерина) через гомоцистеин распадается в организме до 2-оксо-бутановой к-ты или до гомосерина. [c.71]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Хотя описан ряд методов селективного расщепления определенных пептидных связей белковой цепи на такие фрагменты, которые можно анализировать по методу Эдмана, щирокое использование нащли всего несколько из них. Наиболее популярным методом является использование бромциана для расщепления пептидных связей по остаткам метионина схема (22) . Остаток метионина превращается в гомосерин и его лактон, которые становятся С-концевыми остатками всех фрагментов, за исключением С-концевого фрагмента исходного белка. Так как Met встречается относительно редко, фрагменты, получающиеся после подобного расщепления, довольно крупны, но с помощью современных вариантов анализа по Эдману можно проводить анализ их последовательности. Более того, лактон гомосерина на С-конце является подходящим участком для ковалентного связывания таких фрагментов с нерастворимым носителем при твердофазном секвентном анализе см. схему (17) . [c.273]

Реакция ферментативного пересульфирования -гомоцистеина при участии -серина в -цистеин с одновременным образованием -гомосерина протекает в присутствии пирндоксаль-5а-фосфата [282 ] в две фазы первоначально происходит конденсация в цистатионин, который затем расщепляется на -гомосерин и -цистеин [c.366]

Также ведет себя и -гомосерин, образуя при действии гомосеринде-гидратазы а-аминокротоновую кислоту, затем не ферментативно переходящую в а-кетомасляную кислоту и аммиак [c.366]

Вопрос о связи между пептидной и углеводной цепями выяснен лишь в самое последнее время. При восстановлении муцина боргидридом лития отщепляется указанный дисахарид, а остатки глутаминовой и аспарагиновой кислот, находившиеся в пептидной части муцина, восстанавливаются соответственно в гомосерин и б-оксивалериановую кИслоту . При обработке гидроксиламином углеводная часть отщепляется с образованием гидр-оксаматов аминокислот . [c.579]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.741 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.441 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.269 , c.273 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.456 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.22 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.484 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.394 ]

Биохимия (2004) -- [ c.403 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.48 , c.49 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.128 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.405 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.798 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.357 , c.421 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.661 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.255 , c.493 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.86 , c.89 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.367 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.44 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.725 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.270 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.125 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.377 , c.378 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.250 , c.418 , c.420 , c.424 , c.430 , c.439 , c.441 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.192 , c.384 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.27 , c.303 , c.304 , c.335 , c.336 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.27 , c.303 , c.304 , c.335 , c.336 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.96 , c.97 , c.104 , c.284 , c.398 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология