Изолейцин ингибирование по принципу обратной

Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента неразветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ретроингибированием, или ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза Ь-изолейцина. Превращение Ь-треонина в Ь-изо-лейцин включает пять ферментативных реакций (рис. 35). Первый [c.112]

Рис. 2-37. Ингибирование но принципу обратной связи при синтезе аминокислот лизина, метионина, треонина и изолейцина у бактерий. Цветными стрелками показаны участки, в которых происходит ингибирование ферментов продуктами реакций. Отметим что начальную реакцию катализируют три различных фермента (называемые изофермептами), каждый из которых ингибируется своим конечным продуктом.

В принципе, простейщим механизмом контроля, хотя и не столь уж простым с молекулярной точки зрения, является ингибирование по принципу обратной связи [148]. Во многих полифермент-ных системах конечный продукт метаболитической цепи может специфически ингибировать фермент, находящийся в начале этой цепи или близ ее начала, так что скорость образования продукта, чье образование требует полной последовательности реакций,контролируется его концентрацией. В результате, в случае начала накапливания избытка продукта, скорость его образования почти немедленно уменьщается. Примером такого процесса является биосинтетическая последовательность образования изолейцина (92) из треонина (91) схема (55) . Добавление L-изолейцина вызывает специфическое ингибирование треониндегидратазы, фермента, катализирующего первую из пяти стадий последовательности. Треониндегидратаза должна в связи с этим располагать особыми чертами, благодаря которым она является эффективным регуляторным ферментом. [c.537]

Фермент треонивдезаминаза, катализирующий первую необратимую реакцию, ингибируется продуктом последней пятой реакции — изолейцином, выступающим в качестве высокоспецифического ингибитора, т. е. ингибирование происходит по принципу обратной связи. [c.407]

Рис. 9-18. Ингибирование по принципу обратной связи процесса превращения Ь-треонина в -изолейцин, происходящего в ходе пяти последовательных реакций, катализируемых пятью ферментами (Е - Е5), через образование четырех промежуточных продуктов А, В, С и В. Первый фермент, треониндегидратаза EJ), специфически ингибируется Ь-изолейцином -конечным продуктом всей последовательности реакций, но не ингибируется ни одним из промежуточных соединений (А, В, С и В). Такое ингибирование обозначено пунктирной линией и красной полоской, пересекающей стрелку, указывающую направление реакции, катализируемой треониндегидратазой.

Иной тип регуляции действует в случае многих метаболических последовательностей, ведущих к синтезу небольших молекул, например аминокислот. При этом фермент, катализирующий первый этап биосинтеза, подвергается ингибирующему действию конечного продукта биосинтеза (рис. 6.5). Иллюстрацией этого механизма рстуяя-пт-ингибирования по принципу обратной связи, или ретроингибирования,-мож т служит биосинтез изолейцина у бактерий. Превращение треонина в изолейцин осуществляется в пять этапов, первый из которых катализируется треониндезаминазой. Когда концентрация изолейцина достигает достаточно высокого уровня, происходит ингибирование фермента, обусловленное тем, что изолейцин присоединяется к регуляторному (а не к каталитическому) участку фермента. Ингибирование фермента в этом случае опосредовано обратимым аллостерическим взаимодействием. При снижении содержания изолейцина до определенного уровня треониндезаминаза вновь становится активной и синтез изолейцина восстанавливается. [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология