Изолейцин, биосинтез П III

Рис. 22-8. Биосинтез изолейцина из треонина у Е. соИ. Первая реакция этого биосинтетического пути ингибируется его конечным продуктом-изо лейцином. Это один из первых изученных примеров аллостерического ингибирования по типу обратной связи. Валин способен устранять или предотвращать ингибирующее действие изолейцина.

Все природные а-аминокислоты делятся на незаменимые которые поступают в организм только из внешней среды (ва-лин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин), и заменимые, синтез которых происходит в организме. Исходными веществами для биосинтеза [c.51]

РИС. 14-10. Биосинтез лейцина, изолейцина, валина и кофермента А. [c.113]

Итак, суммарная схема биосинтеза этих трех аминокислот - валина, лейцина, изолейцина - представлена ниже. [c.127]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Рис. 30. Регуляция биосинтеза -изолейцина по механизму отрицательной обратной связи

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

L-ИЗОЛЕЙЦИН (L-a-aминo- -мeтилвaлepиaнoвaя к-та) С2НзСН(СНэ)СН(МН2)СООН, крист. [а] 4-40,3° (конц. 4 г Б 100 мл 6 н. НС1) рК СООН и NHs соотв. 2,32 и 9,76 ограниченно раств. в воде и сп., не раств. в эф. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Пептидные связи, образованные И., плохо гидролизуются нз-за пространств, затруднений. Биосинтез — из треонина. Остаток алло-И. содержится в молекулах нек-рых антибиотиков. [c.210]

Расскажите о путях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина, какова суммарная схема биосинтеза этих аминокислот. [c.138]

Изучение механизма биологического действия некоторых соединений этого класса показало, что они являются чрезвычайно эффективными ингибиторами клеточного деления и блокируют в растениях биосинтез валина и изолейцина [220, 221]. [c.655]

Наиболее часто биосинтез аминокислот регулируется по типу аллостерического ингибирования конечным продуктом. Рассмотрим еще один пример - биосинтез изолейцина (см. схема 2). [c.122]

Путь биосинтеза валина очень близок к пути биосинтеза изолейцина, но исходные продукты иные [c.126]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

В 1956 Г. Амбарджер [63а] показал, что данный фермент ингибируется изолейцином, конечным продуктом на данном пути биосинтеза. Это открытие сыграло важную роль в формировании представлений об ингибировании по типу обратной связи (ретроингибирование) как о факторе метаболической регуляции (гл. 6, разд. Е,4), а также представлений об аллостерии. [c.114]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью-подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза, катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи-стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом, глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид-З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

Биосинтез остатка тиглиновой кислоты (30) в метелоидине (23) и родственных алкалоидах аналогичен биосинтезу тиглиновой кислоты в организмах животных. Исходным веществом является изолейцин (28), который теряет аминогруппу, превращаясь в 2-метил-масляную кислоту (29) [32, 33]. -Изолейцин является также предшественником 2-метилбутаноильного остатка в молекуле (31, сохраняющего абсолютную конфигурацию аминокислоты [34. [c.547]

Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента нераз-ветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза -изолейцина (рис. 30). Первый фермент на пути синтеза -изолейцина -треониндезаминаза является аллостерическим и ингибируется только -изолейцином. [c.116]

Установлено [84], что сульфонилмочевины даже при очень низких концентрациях способны ингибировать ацетолак-тат-синтазу — первый специфический фермент в цепи биосинтеза изолейцина и валина, что приводит к блокированию деления клеток. [c.318]

Интересное природное соединение люциферин 6.398 представляет собой продукт конденсации трех компонентов индолил-3-глиоксаля 6.399 (возникшего путем деградации боковой цепи триптофана) и аминокислот аргинина 6.400 и изолейцина 6.401. Принцип биосинтеза молекулы 6.398 показан на схеме 142. [c.521]

На рис. 22-10 показаны три изофермента (они обозначены буквами А, В и С), не имеюпще аллостерических модуляторов. Активность этих изоферментов регулируется путем изменения скорости их синтеза в клетке их называют репрессируемыми ферментами. Синтез изоферментов А и В репрессируется у Е. соН при наличии достаточного количества метионина. Точно так же и синтез изофермента С репрессируется, если в среде в достаточном количестве присутствует изолейцин. Механизм, регулирующий биосинтез аминокислот путем репрессии и дерепрессии (гл. 29), обычно реагирует медленнее, чем механизм аллостерической регуляции. [c.662]

Интересный пример разветвленного пути биосинтеза-образование Ь-изолейцина, Ь-лейцина и Ь-валина. В роли катализатора четырех этапов биосинтеза валина из пирувата и изолейцина из 2-оксобутирата выступает на каждом этапе в обеих цепях один и тот же фермент (рис. 16,5), а образующийся 2-оксоизовалёрат (2-оксо-З-метилбутират) служит общим предшественником валина и лейцина. [c.478]

Первый этап биосинтеза аминокислот метионина, лизина, треонина и изолейцина ( семейство аспарагиновой кислоты ) катализируют несколько изозимов (рис. 16.13). У Es heri hia oli в реакции [c.492]

Смотреть страницы где упоминается термин Изолейцин, биосинтез П III: [c.113] [c.315] [c.206] [c.39] [c.436] [c.408] [c.116] [c.171] [c.390] [c.394] [c.395] [c.395] [c.668] [c.31] [c.126] [c.242] [c.151] [c.479] [c.491] [c.36] [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология