Превращения треонина

Рис. 31.11. Превращение треонина и глицина в серин, пируват и ацетил-СоА./ Н фолат — формил [5—10] тетрагидро-

Регулирование ферментативной активности по принципу обратной связи возможно и в том случае, когда продукт реакции значительно отличается от субстрата первой ферментативной реакции в цепи биохимических превращений. При этом продукт реакции взаимодействует с особым регуляторным аллостерическим центром, пространственно удаленным от активного центра фермента. Примером такого регулирования может служить полиферментная система, катализирующая превращение -треонина в -изолейцин [c.435]

Превращение треонина в молочную кислоту [c.193]

Аспарагиновая кислота Фиг. 11. Сводная схема превращений треонина. [c.337]

Кроме того, известен путь превращения треонина в а-кетокислоту Н Ы—СН-СООН СН—ОН СН [c.27]

Впервые существование подобного механизма контроля активности ферментов метаболитами было обнаружено у E. oli при исследовании синтеза изолейцина и ЦТФ. Оказалось, что изолейцин, являющийся конечным продуктом синтеза, избирательно подавляет активность треониндегидратазы, катализирующей первую стадию последовательного процесса превращения треонина в изолейцин, насчитывающего пять ферментативных реакций [c.155]

Классическим примером аллостерического ингибирования может служить ферментная система Е. соИ, катализирующая синтез L-изолейцина из L-треони-на, включающая пять ферментативных реакций. Ингибирование по типу обратной связи процесса превращения треонина в изолейцин приведено ниже [c.406]

Треонин-дегидратаза катализирует превращение треонина в а-кетобутират. Последнее соединение конденсируется с активным ацетальдегидом , в результате чего образуется а-ацето-а-оксимасляная кислота — ключевой промежуточный продукт в синтезе изолейцина. Синтез изолей-цина из этого промежуточного продукта протекает очень сходно с синтезом [c.442]

В цепях молекулярной сигнализации, образуемых ферментативными реакциями, обнаружены и обратные связи. На рис. 91 показана схема ферментативных реакций, в ходе которых аминокислота треонин превращается в другую аминокислоту — изолейцин. Каждая черная стрелка изображает ферментативную реакцию. Первая реакция, превращение треонина в а-кетобутират, катализируется ферментом треониндезаминазой. И вот оказывается, что конечный продукт цепи (изолейцин) тормозит, подавляет действие этого фермента. Тем самым реализуется обратная связь. Если клетка изготовила достаточное количество изолейцина, больше, чем нужно для его потребления в последующих биохимических [c.313]

Превращение треонина в изолейцин осуществляется в пять последовательных этапов. Первый из них катализируется ферментом треониндезаминазой. Этот фермент может распознавать и специфически связываться с двумя разными соединениями — треонином, со своим обычным субстратом, и с изолейцином, конечным продуктом реакции. Каждое из этих соединений связывается с определенным участком фермента. Когда фермент связан с изолейцином, его форма меняется так, что он уже не может соединиться с треонином, т. е. не может выполнять функции фермента. Это подавление обратимо, поскольку после удаления изолейцина активность фермента полностью восстанавливается. [c.59]

Иной тип регуляции действует в случае многих метаболических последовательностей, ведущих к синтезу небольших молекул, например аминокислот. При этом фермент, катализирующий первый этап биосинтеза, подвергается ингибирующему действию конечного продукта биосинтеза (рис. 6.5). Иллюстрацией этого механизма рстуяя-пт-ингибирования по принципу обратной связи, или ретроингибирования,-мож т служит биосинтез изолейцина у бактерий. Превращение треонина в изолейцин осуществляется в пять этапов, первый из которых катализируется треониндезаминазой. Когда концентрация изолейцина достигает достаточно высокого уровня, происходит ингибирование фермента, обусловленное тем, что изолейцин присоединяется к регуляторному (а не к каталитическому) участку фермента. Ингибирование фермента в этом случае опосредовано обратимым аллостерическим взаимодействием. При снижении содержания изолейцина до определенного уровня треониндезаминаза вновь становится активной и синтез изолейцина восстанавливается. [c.106]