Изолейцин синтез

Меласса. Представляет собой нестандартный побочный продукт сахарной промышленности. Остается после второго отделения кристаллов сахара. Цвет темно-коричневый, плотностью 1,35—1,40. Меласса содержит 61—86%) сухих веществ, 40—55% сахарозы. Кроме того, в ней имеется от 0,5 до 2% инвертного сахара и 0,5—2,5% раффинозы, 1,1 —1,5% мелассы составляет азот, причем третья часть его находится в форме бетаина, использовать который в качестве источника азота микроорганизмы, как правило, не могут. В состав мелассы входят многие аминокислоты, например аспарагиновая, глутаминовая, лейцин, изолейцин, тирозин, а также витамины группы В — биотин, тиамин, рибофлавин, инозит, никотиновая и пантотеновая кислоты, из которых особенно большое значение в микробиологическом синтезе имеет биотин (табл.7). [c.78]

Все природные а-аминокислоты делятся на незаменимые которые поступают в организм только из внешней среды (ва-лин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин), и заменимые, синтез которых происходит в организме. Исходными веществами для биосинтеза [c.51]

Основная область научных исследований — органический синтез. Разработал методы получения альдегидов действием дизамещен-ных формамидов на реактив Гриньяра (1904, реакция Буво), карбоновых кислот гидролизом амидов (также реакция Буво). Совместно с Г. Л. Бланом открыл (1903) реакцию получения первичных спиртов восстановлением сложных эфиров действием металлического натрия в этиловом стирте (восстановление по Буво — Блану). Синтезировал (1906) изолейцин из алкил-ацетоуксусного эфира через оксим. [c.83]

Синтез при помощи малонового эфира валин, изолейцин. [c.1045]

Рис. 5.2. Регуляция синтеза лизина, треонина, метионина и изолейцина у Е. oli (А, В, С - регулируемые изоферменты).

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Последнее соединение конденсируется с двухуглеродным фрагментом, в результате чего образуется а-ацето-а-гидроксибутират — ключевой промежуточный продукт в синтезе изолейцина. Синтез изолейцина включает пять стадий, последним заключительным этапом является реакция трансаминирования с глутаматом. [c.404]

В основу метода получения В,Ь-изолейцина положен ги-дантоиновый синтез по способу Бухерера 1]и Штреккера [2], состоящий в превращении альдегида в циангидрин, дающий при обработке карбонатом аммония замещенный гидантоин. При гидролизе последнего едкими щелочами образуется аминокислота. Этот метод может быть положен в основу промышленного способа получения 0,Ь-изолейцина, так как Ш1 технологически удобен и дает высокий выход аминокислоты. [c.132]

В реакции образования изолейцина из треонина конечный продукт (изолейцин) действует как отрицательный модулятор синтеза, что позволяет организмам быстро реагировать на внешние условия. [c.122]

В клетке осуществляется синтез многих белков, для формирования которых требуется определенное соотношение аминокислот, поэтому контролируется не только синтез данной аминокислоты, но и общее координирование синтеза аминокислот в клетке. В бактериальной клетке, особенно молодой, эта координация хорошо изучена на примере Е.соИ для 4 аминокислот, ведущих начало от аспарагиновой кислоты — лизина, треонина, метионина и изолейцина (рис. 5.2). [c.123]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Треонин-дегидратаза катализирует превращение треонина в а-кетобутират. Последнее соединение конденсируется с активным ацетальдегидом , в результате чего образуется а-ацето-а-оксимасляная кислота — ключевой промежуточный продукт в синтезе изолейцина. Синтез изолей-цина из этого промежуточного продукта протекает очень сходно с синтезом [c.442]

Список антибиотиков, действующих на уровне рибосом, весьма велик [115, 116]. Он включает, в частности, соединения, сыгравшие важную роль при выяснении механизма синтеза белка. Хотя аминоглико-зидный антибиотик стрептомицин (дополнение 12-А), неомицины и ка-намицин содержат в своем составе одну общую структурную группу, тем не менее все они связываются с рибосомами по-разному. В результате своеобразного действия стрептомицина рибосомы начинают неправильно считывать код. При этом неправильно считывается главным образом первое основание кодона. Так, например, если использовать в качестве информационной РНК поли(и), то вместо обычного полифенилаланина образуется продукт, содержащий 40% изолейцина. [c.240]

Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью-подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза, катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи-стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом, глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид-З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Задача 29.29. Приведите схему синтеза следующих соединений из малонового эфира и спиртов Q — С4 а) изомерных кислот — н-валериановой, изовалериаиовой и метил-масляной. (Почему нельзя использовать синтез с помощью малонового эфира для получения триметилуксусной кислоты ) б) лейцина (а-аминоизокапроновой кислоты) в) изолейцина (а-амино-Р-метилвалериановой кислоты). [c.874]

Перечислите исходные вещества, необходимые для синтеза в каждом случае, и приведите полную последовательность реакций для одного примера из каждой группы. Задача 37.11. При взаимодействии ацетальдегида со смесью K N и NH4 I (синтез Штрек-кера) образуется соединение aHgNj (какова его структура ), которое при гидролизе дает аланин. Покажите, как синтез Штреккера можно применить для синтеза глицина, лейцина, изолейцина, валина и серина (в качестве исходного вещества используйте С2Н5ОСН2СН2ОН). Все необходимые при этом карбонильные соединения необходимо получить из легко доступных веществ. [c.1045]

Наиболее простым примером такой регуляции является, пожалуй, синтез ферментов в форме неактивного предщественника. Больше всего известны в этой связи мощные протеолитические ферменты процесса пищеварения. Понятно, что в клетках, производящих эти ферменты, проявление их активности было бы нежелательным. В связи с этим пепсин, трипсин и химотрипсин синтезируются в виде неактивных зимогенов . Пепсиноген затем секретируется в желудок, где совместное действие высокой концентрации кислоты и в особенности протеолитическая активность ужа присутствующего там пепсина приводит к удалению 44-членного пептидного фрагмента и образованию активного фермента. Активацию трипсиногена, заключающуюся в удалении гексапептида, осуществляет фермент энтерокиназа, а также (автокаталитически) уже образовавшийся трипсин, в то время как химотрипсин получается из химотрипсиногена посредством протеолитического действия трипсина, высвобождающего в результате важную для активности химотрипсина концевую +ЫНз-группу изолейцина-16 (см. разд. 24.1.3.4). [c.536]

Впервые существование подобного механизма контроля активности ферментов метаболитами было обнаружено у E. oli при исследовании синтеза изолейцина и ЦТФ. Оказалось, что изолейцин, являющийся конечным продуктом синтеза, избирательно подавляет активность треониндегидратазы, катализирующей первую стадию последовательного процесса превращения треонина в изолейцин, насчитывающего пять ферментативных реакций [c.155]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Аспергилловая кислота (Via) при восстановлении сухой перегонкой с окисным меднохромовым катализатором или в растворе гидразином дает дезоксиаспергилловую кислоту (VI6) [186]. Бромирование кислоты Via с последующим восстановлением дает дикетопиперазин (VIb), указывая, таким образом, незамещенные положения в пиразиновом цикле аспергилловой кислоты. Гидролиз соединения VIb бромистоводородной кислотой приводит к получению смеси лейцина (VIr) и изолейцина (V ). Это наблюдение, очевидно, позволяет сделать выбор между структурой VIb и подобной же структурой, в которой изобутильная и втор-бутильная группы поменялись бы местами. Этот вопрос был решен синтезом (стр. 324). [c.314]

Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента нераз-ветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза -изолейцина (рис. 30). Первый фермент на пути синтеза -изолейцина -треониндезаминаза является аллостерическим и ингибируется только -изолейцином. [c.116]

Дегидратаза диоксикислот 9.5, схема синтеза валина и изолейцина, р-ция (4) [c.462]

Синтез изолейцина из треонина на первом этапе катализирует фермент треонивдезаминаза, превращающая треонин в а-кетобутират [c.404]

Классическим примером аллостерического ингибирования может служить ферментная система Е. соИ, катализирующая синтез L-изолейцина из L-треони-на, включающая пять ферментативных реакций. Ингибирование по типу обратной связи процесса превращения треонина в изолейцин приведено ниже [c.406]

В клетках выработались механизмы не только регуляции скорости синтеза отдельных аминокислот, но и координирование их синтеза, поскольку для белкового синтеза аминокислоты нужны в определенных соотношениях. Так, у Е. соН синтез четырех аминокислот, образующихся из аспартата — лизина, метионина, треонина и изолейцина, регулируется на первом этапе перехода аспартата в аспартилфосфат. Регуляторный фермент аспартилкиназа имеет три изофермента, регулируемых независимо друг от друга как по аллостерическому механизму, так и путем изменения скорости их синтеза в клетке. [c.407]

Полиауксотрофные мутанты с нарушенным синтезом гомосериндегидрогеназы или гомосеринкиназы и с дополнительно введеннььм нарушением в цепи синтеза гистидина, изолейцина - валина или лейцина оказываются на 10-20% более продуктивными по L-лизину, [c.29]

В связи с важной регуляторной функцией треонина в обмене веществ му-тантньгх продуцентов лизина концентрации треонина в среде придается чрезвычайно большое значение. Экспериментально устаноалено, что наиболее приемлемой концентрацией L-треонина для различных мутантов является 0,2-0,8 мг/мл. Есть данные о возможной замене до 50% треонина на L-изолейцин, но эта замена для каждого мутанта должна экспериментально обосновываться, так как сравнительно часто это приводит к снижению синтеза (до 30%) лизина. [c.29]

В клетках продуцента образуется а-метилбутирил-КоА из углеводов на пути синтеза изолейцина или используется внеклеточный изолейцин. Катаболизм изолейцина до а-МБ-КоА осуществляется трансаминазой и дегидрогеназой кетокислот. [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология