Карбаматкиназа

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

Карбазол 2—419, 386 1—462, 1007 Карбамат 4—772 Карбаматкиназа 5—482 Карбаматы 5—360 Карбамид — см. Мочевина Карбамид-амидогидролаза 5—357 Карбамидные пластики — см. Аминопласты [c.563]

Однако константа равновесия в этом случае оказывается очень низкой (0,04 при pH 9, 10 °С). Теперь считают, что карбаматкиназа обычно работает в обратном направлении, обеспечивая синтез АТР у бактерий, разлагающих аргинин (разд. В, 5, г). [c.97]

Другие реакции субстратного фосфорилирования ограничены какими-либо специфическими видами брожения. Например, сбраживание некоторых пиримидинов и аргинина, осуществляемое отдельными видами бактерий из рода Strepto o us, приводит к образованию карбамоилфосфата, фосфатная группа которого переносится на АДФ в реакции, катализируемой карбаматкиназой [c.208]

Биосинтез пиримидинов начинается с синтеза карбамоилфосфата, промежуточного продукта, важного и в других отиошениях. Из всех известных путей образования карбамоилфосфата наибольшее значение имеет, безусловно, синтез его из аммиака, двуокиси углерода и АТФ. Известны два типа таких реакций. У микроорганизмов карбаматкиназа катализирует следующую реакцию [c.467]

Однако важность этого факта в прошлом, по-видимому, переоценивали. Особое значение приписывали митохондрии как силовой станции клетки , где протекают аэробные процессы, снабжающие клетку энергией. Все ферменты, катализирующие цикл лимонной кислоты, локализованы в митохондриях, но оказалось, что ряд незаменимых ферментов этого цикла присутствует не только в этой органелле. Было показано, что выделенные митохондрии (с соответствующими добавками) катализируют цикл лимонной кислоты, но in situ промежуточные метаболиты могут не оставаться в пределах органеллы. Известно, что внутренняя мембрана митохондрий имеет множество систем, осуществляющих транспорт карбоксильного аниона они определяют количество промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты, проникающих из митохондрий в цитоплазму (или в другие субклеточные структуры). Ферменты другого цикла, а именно цикла мочевины у млекопитающих, распределены весьма необычно орнитин-карбамоилтрансфераза и большая часть карбаматкиназы сосредоточены в митохондриях, в то время как два других фермента этого цикла, аргининосук-цинат-синтетаза и аргининосукцинат-лиаза, находятся в цитоплазме. Для завершения цикла, по-видимому, требуется встречный транспорт орнитина и цитруллина, через мембрану митохондрий. [c.92]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.97 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.449 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.55 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.467 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.2 , c.2 , c.7 , c.84 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.235 , c.273 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология