Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цитруллин

    У. Какие новые функциональные группы образуются при нагревании органического продукта полного гидролиза цитруллина а. Двойная связь б. Группа дикетопиперазина в. Лактамная г. Дипептид [c.277]

    Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]


    Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

    Аргинин образует в слабых растворах щелочей цитруллин, в концентрированных — орнитин. [c.478]

    Ш. Какое газообразное вещество образуется при гидролизе цитруллина в 1) кислой среде, 2) щелочной среде а. Аммиак б. Диоксид углерода в. Не образуется [c.277]

    У. Какие нбвые функциональные группы образуются при взаимодействии цитруллина с азотистой кислотой а. ОН-группа спирта б. ОН-группа кислоты в. У-нитрозогруппа г. Вещество не взашодействует [c.277]

    Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —NH2 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

    РИС. 14-4. Биосинтез цитруллина, аргинина и мочевины. Сплошными стрелками указаны реакции, непосредственно связанные с дезаминированием аминокислот и синтезом [c.95]

    В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]


    Продолжая далее обсуждение цикла мочевины, следует отметить, что константа равновесия реакции, катализируемой орнитинтраискар-бамоилазой (реакция г, рис. 14-4), настолько высока, что орнитин полностью превращается в цитруллин. Превращение цитруллина в арги-ниносукцннат и последующий распад на фумарат и аргинин — процессы исключительно сложные.  [c.97]

    Для реакции, катализируемой аргининосукцииат-синтетазой, установлено, что уреидогруппа цитруллина активируется с помощью АТР [уравнение (14-17), стадия а]. [c.97]

    Цитозиновые нуклеотиды образуются из UTP начальной стадией служит аминирование с образованием СТР (рис. 14-29, стадия з). Эта реакция во многих отношениях сходна с превращением цитруллина в аргинин — реакцией, требующей участия АТР и включающей перенос азота из молекулы аспартата (разд. В, 2). Однако при образовании СТР донором азота служит амидная группа глутамина (может быть использован NH4+). СТР включается в состав РНК и в такие промежуточные метаболиты, как DP-холин может также происходить [c.162]

    L-A.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во мн, организмах в своб. виде и в составе белков особенно велико содержание в протаминах и гистонах. L-A.-один из основных метаболитов в орнитиновом цикле. Биосинтез может осуществляться из цитруллина. Выделяют из гидролизатов желатины в виде флавианата м.б. синтезирован из орнитина и цианамида. В спектре ЯМР L-A. хим. сдвиги в D2O для протонов у а-, -, у- и 5-атомов углерода составляют соотв. 3,777, 1,918, 1,703 и 3,256 м. д. При взаимод, А. с а-нафтолом (или 8-гидроксихинолином) [c.193]

    Аргинин — б-гуанидино-а-ам ино-валериановая кислота — неустойчив к щелочал и распадается в слабых щелочных растворах до цитруллина, а в концентрированных до орнитина (см. гидролиз). Гуанидинная группа взаимодействует с галоидированным а-нафтолом с образованием окрашенных в малиновый цвет соединений (реакция Сакагучи). [c.473]

    Константа равновесия р-ции образования цитруллина из орнитина и карбамоилфосфата (II), катализируемая орнитин-карбамоилтрансферазой, настолько велика, что орнитин практически полностью переходит в цитруллин. [c.409]

    К ряду основных аминокислот относится орнитин HjN- Hj- Hj- Hj-- H(NH2)- 00H (наличие его в белках спорно). Орнитин, как н цитруллин H2N- O-NH- H2- H2- Hj H(NH2)- OOH, — промежуточный продукт цикла мочевины он широко распространен как свободная аминокислота, а также входнт в состав различных антибиотиков. Как составная часть белка орнитин до сих пор был обнаружен только в гидролизатах некоторых морских водорослей. [c.23]

    Э. р. применяют для обнаружения и определения триптофана, в т. ч. в белках и пептвдах (в условиях Э. р. ароматич. амины и цитруллин дают желтую окраску, гвдроксикинуре-нин, кинуренин и 2-амино-З-гвдроксиацетофенон - оранжевую). [c.489]

    Глугамат — N-ацетил- — Орнитин — Цитруллин — Орнитин глутамат... [c.34]

    N-Ацетил- — Орнитин — Цитруллин — Аргинино- — Аргинин орнитин сукцинат [c.50]


Смотреть страницы где упоминается термин Цитруллин: [c.95]    [c.840]    [c.854]    [c.1110]    [c.136]    [c.272]    [c.474]    [c.381]    [c.1213]    [c.45]    [c.46]    [c.649]    [c.30]    [c.54]    [c.688]    [c.97]    [c.362]    [c.409]    [c.634]    [c.50]    [c.441]    [c.478]    [c.267]    [c.223]   
Смотреть главы в:

Пептиды Том 1 -> Цитруллин

Пептиды Т 1 -> Цитруллин


Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.649 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.90 , c.95 , c.98 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.362 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.441 ]

Успехи органической химии Том 3 (1966) -- [ c.267 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.449 , c.450 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.705 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.36 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.484 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.388 ]

Биохимия (2004) -- [ c.393 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.798 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.394 , c.404 , c.409 , c.410 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.590 , c.591 , c.592 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.255 , c.477 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.80 , c.82 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.358 , c.359 , c.360 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.44 , c.459 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.635 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.701 ]

Химия координационных соединений (1985) -- [ c.370 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.206 , c.235 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.433 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.306 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.380 , c.381 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.70 , c.72 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.445 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.30 , c.67 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.25 , c.375 , c.414 , c.417 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.27 , c.313 , c.315 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.27 , c.313 , c.315 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.343 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.274 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.343 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.164 , c.165 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте