Кетоглутарат

Рис. 73. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления М-метил-1-глутамата, катализируемой К-метилглутаматде-гидрогеназой 30], если концентрация ингибитора, М / 0 2-6-Ю-

Рис. 38. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления, катализируемой М-ме-тилглутамат-дегидрогеназой. Концентрации ингибитора (а) —0 б)-6-10- М (в)-3-10-3 М

Обратимость действия глутаматдегидрогеназы означает, что избыток глутамата может легко превратиться обратно в а-кетоглутарат. Кето-глутарат может распадаться до сукцинил-СоА и далее путем р-окисле-ния — до малата, пирувата и ацетил-СоА. Последний может снова включиться в цикл трикарбоновых кислот и окислиться до СО2 [c.101]

В работе [8] было показано, что а-кетоглутарат является конкурентным ингибитором реакции окисления Ы-метил-Ь-глутама-та, катализируемого Ы-метилглутамат-дегидрогеназой. Определить константу диссоциации комплекса фермент-ингибитор, исходя из данных табл. 9. [c.89]

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

Экспериментально доказано существование по крайней мере трех индивидуальных переносчиков, катализирующих электронейтральный обмен фосфата на анионы дикарбоновых кислот, а-кетоглутарата — на анионы дикарбоновых кислот и анионов трикарбоновых кислот — на анионы дикарбоновых кислот. С участием специфических переносчиков осуществляется транспорт неорганического фосфата и глутамата в митохондриях. Субстратом переносчика фосфата в митохондриях является моноанион фосфорной кислоты, и распределение фосфата по обе стороны мембраны зависит от величины градиента pH. Таким образом, градиент pH, генерируемый на мембране в результате работы дыхательной цепи или АТФ-азы митохондрий, реализуется в градиент концентрации фосфата, а последний, в свою очередь, является движущей силой в перераспределении анионов ди- и трикарбоновых кислот. [c.447]

Глутамат - - а-Кетоглутарат -> Сукцинил-СоА —> —> —> Малат [c.101]

При окислении углеводов по пути Энтнера — Дудорова (гл. 9, разд. Д,4) 2-кето-3-дезокси-6 фосфоглюконат расщепляется с образованием пирувата и глицеральдегид-З-фосфата. Состоящая из восьми атомов углерода сахарная кислота КОО клеточных стенок бактерий (рис. 5-10) расщепляется другой альдолазой. В результате катаболических превращений оксипролина образуется 4-окси-2-кетоглутарат, который расщепляется до пирувата и глиоксилата. Альдолаза, участвующая в катаболизме дезоксинуклеотидов, расщепляет 2-дезоксирибозо-5-фосфат до ацетальдегида и глицеральдегид-З-фосфата. [c.166]

Переаминирование (акцептор— си.-кетоглутарат ) -1- [c.115]

Хотя значение этой реакции неизвестно, легко видеть, что продукт может подвергаться дальнейшему декарбоксилированию и окислению с регенерацией а-кетоглутарата. Тем самым фермент обеспечивает наличие циклического пути окисления глиоксилата (тесно сопряженного с циклом дикарбоновых кислот рис. 9-5), не зависящего от образования оксалата. Следует иметь в виду, что реакций, в которых наблюда- [c.120]

Фермент широко распространен в тканях млекопитающих и представлен двумя изозимами, пространственно разобщенными в клетке. Один изозим локализован в цитозоле, другой связан с митохондриальной фракцией. Изозимы существенно различаются по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам, зависимости активности от pH среды и, что особенно важно с физиологической точки зрения, по кинетическим свойствам. Различное сродство к субстратам реакции ставит изозимы фермента в разные условия в отношении доступности субстратов прямой и обратной реакций. Этим определяется бифункциональность поведения аспартатаминотрансферазы в печени реакция, катализируемая митохондриальным изозимом, может быть сдвинута от состояния равновесия в сторону образования а-кетоглутарата, и поэтому может быть связана с функционированием цикла Кребса и цикла мочевины. Наоборот, цитоплазматический изозим способствует образованию щавелевоуксусной кислоты, т. е. связан с функционированием глюконеогенеза. [c.351]

За ходом реакции следят на спектрофотометре по уменьшению оптической плотности при 340 нм в результате окисления НАДН. Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ К-фосфатный буфер, pH 7,5 -аспартат 30 мМ а-кетоглутарат 5 мМ НАДН 0,1 мМ малатдегидрогеназа 1 инт. ед. препарат аспартатаминотрансферазы 25— 100 мкл. Контрольная проба не содержит L-аспартат. [c.352]

Для изозимов аспартатаминотрансферазы исследуют зависимость скорости реакции от концентрации -аспартата 1 — 10 мМ — для цитоплазматического и 0,1 — 1 мМ — для митохондриального изозима, а также от концентрации а-кетоглутарата 0,2—2 мМ — для цитоплазматического и 0,3—3 мМ — для митохондриального изозима. В каждом случае субстрат, содержание которого не меняется, берется в насыщающей концентрации. [c.354]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Хотя животные вообще неспособны синтезировать лизин и он для лих является одной из незаменимых аминокислот, которые должны обязательно поступать с пищей, известно два различных пути его образования у других организмов. а-Аминоадипинатный путь (рис. 14-2) на- блюдается лишь у некоторых представителей низших грибов, у высших грибов и у звгленид. Исходным соединением служит 5-углеродный -кетоглутарат. Бактерии, другие виды низших грибов и зеленые растения используют диаминопимелинатный путь (рис. 14-7), начинающийся с четырехуглеродного аспартата. [c.106]

О том, что и этот путь в количественном отношении имеет для человека важное значение, свидетельствует существование гипероксалурии типа I [67]. Полагают, что в этом случае блокируется один иэ обычных путей утилизации глиоксилата, вместо которого происходит его окисление в оксалат. Природа биохимического нарушения еще не ясна, но возможно, что причина заложена в тиаминзависимом ферменте, катализирующем конденсацию глиоксилата с а-кетоглутаратом, приводящую к образованию 2-окси-З-кетоадипината [уравнение (14-31)]. [c.120]

Витамины К и другие нафтохиноны, по всей вероятности, образуются из 0-сукцинилбензоата [117] (рис. 14-19), синтез которого из хоризмата и а-кетоглутарата может проходить через образование промежуточного соединения, прочно связанного с тиаминдифосфатом, как указано на рис. 14-19. Гипотетическая конденсация, ведущая к образова-нию О-сукцинилбензоата, сходна по типу с предполагаемой реакцией [c.143]

Переаминирование сводится к взаимопревращению аминогрупп и карбонильных групп под действием ферментов трансаминаз, называемых также аминотрансферазами. Эта реакция служит не только для разрушения аминокислот, но и для их биосинтеза. Так, например, аспартат-а-кетоглутарат-трансаминаза катализирует взаимопревращение аспарагиновой и а-кето-глутаровой кислот в щавелевоуксусную и глутамиЕювую кислоты. Механизм реакции этого типа был описан в гл. 17. [c.397]

Начальная стадия дегидрирования включает перенос водорода к КАО+ (рис. 8-10). Другие реакции этого типа — окисление изоцитрата в а-кетоглутарат в цикле трикарбоновых кислот (рис. 9-2, стадия б и в) и окисление 6-фосфоглюконата в рибулозо-5-фосфат [реакция (9-12)]. [c.172]

В 1937 г. Александр Браунштейн и МарИЯ Крицман описали новук> реакцию, в результате которой аминогруппы могли переноситься от одного углеродного скелета к другому. Так, например, аминогруппа глутаминовой кислоты переносится к углеродному скелету щавелевоуксусной кислоты с образованием аспарагиновой кислоты и а-кетоглутарата [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология