Карбамоилфосфат, образование

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

Первой из стадий собственно цикла мочевины является образование карбамоилфосфата. Из двуокиси углерода и аммиака самопроизвольно в обратимой реакции образуется карбаминовая кислота [c.96]

Оротацидурия возможна также при гипераммониемии, когда последняя связана с дефектом не карбамоилфосфатсинтетазы I, а любого другого фермента орнитинового цикла. В этом случае карбамоилфосфат, образованный в митохондриях, используется не только для синтеза мочевины, но и для синтеза пиримидиновых нуклеотидов, а концентрация всех промежуточных метаболитов, в том числе оротовой кислоты, повышается. [c.375]

На втором этапе цикла мочевинообразования происходит конденсация карбамоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина реакцию катализирует орнитин-карбамоилтрансфераза (КФ 2.1.3.3). [c.449]

Вскоре стало ясно, что глутамин и аспарагин следует рассматривать как растворимые и нетоксичные переносчики дополнительного количества аммиака, заключенного в их амидных группах. Под действием активной синтетазы из глутамата и аммиака образуется глутамин [уравнение (14-12), стадия г], а под действием другого фермента происходит перенос амидного азота на аспартат с образованием аспарагина [уравнение (14-12), стадия д]. Амидный азот глутамина используется в многочисленных биохимических процессах, в том числе в образовании карбамоилфосфата [уравнение (14-12), стадия е разд. В, 2], глюкозами-на [уравнение (12-4)], NAD+ (разд. И), пуринов (разд. Л,3), СТР (разд. Л, 1), tt-аминобензоата (разд, 3,3) и гистидина (разд. К). [c.89]

Из приведенной схемы процесса мочевинообразования нетрудно видеть, что один из атомов азота мочевины имеет своим источником свободный аммиак (через карбамоилфосфат) второй атом азота поступает из ас-партата. Аммиак образуется главным образом в процессе глутаматдегидрогеназной реакции. В процессе пополнения запасов аспартата участвуют три сопряженные реакции сначала фумарат под действием фумаразы присоединяет воду и превращается в малат, который окисляется при участии малатдегидрогеназы с образованием оксалоацетата последний в реакции трансаминирования с глутаматом вновь образует аспартат. [c.450]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Перенос карбамоильной группы с карбамоилфосфата на аспартат (рис. 14-29, стадия а) приводит к образованию продукта, способного к немедленной циклизации путем элиминирования воды в результате образуется дигидрооротат. Карбамоилтрансфераза является в высокой степени регулируемым ферментом, и в настоящее время она служит объектом интенсивных исследований (гл. 4, разд. Г, 8 гл. 6, разд. Б, 7). Дигидрооротат окисляется особым флавопротеидом за счет ЫАО+, являющегося внешним окислителем. На следующей стадии (рис. 14-29, ста- [c.161]

Константа равновесия р-ции образования цитруллина из орнитина и карбамоилфосфата (II), катализируемая орнитин-карбамоилтрансферазой, настолько велика, что орнитин практически полностью переходит в цитруллин. [c.409]

Высокий потенциал переноса групп может быть сохранен в последующих реакциях либо одной группой, либо другой, но не двумя одновременно. Таким образом, замещение у атома фосфора кислородом ADP приведет к регенерации АТР и атака углерода —SH-группой даст тиоэфир. Некоторые другие соединения, приведенные в табл. 11-1, также могут расщепляться по двум путям, давая разные активируемые группы, например фосфосульфатангидрид, еноилфосфат и карбамоилфосфат. Вероятнее всего, процесс расщепления АТР может быть сопряжен с синтезом активируемых групп только при условии образования промежуточных соединений этого типа. О важности таких общих промежуточ- ых соединений в синтезе АТР на субстратном уровне фосфорилирования речь уже шла выше (гл. 8, разд. 3,5). [c.461]

Заслуживают упоминания карбамоилфосфаты, хотя они и не имеют прямого отношения к данному разделу. Ион монофосфата быстро присоединяется к цианату в водной среде с образованием карбамил фосфата, который является фосфорилирующим агентом in vivo [176а]. Монофосфаты реагируют аналогичным образом [c.125]

Конкретным примером аллостерического ингибирования может быть синтез ЦТФ из аспартата и карбамоилфосфата. Данный путь синтеза включает несколько стадий, и продукт реакции ЦТФ ингибирует первую стадию -образование карбамоиласпартата. [c.34]

Другие реакции субстратного фосфорилирования ограничены какими-либо специфическими видами брожения. Например, сбраживание некоторых пиримидинов и аргинина, осуществляемое отдельными видами бактерий из рода Strepto o us, приводит к образованию карбамоилфосфата, фосфатная группа которого переносится на АДФ в реакции, катализируемой карбаматкиназой [c.208]

Она катализирует первую стадию образования пиримидиновых нуклеотидов, состоящую в переносе карбамоильного остатка с карбамоилфосфата на аспартат с образованием карбамоил аспартата [c.103]

Первый этап — синтез аминокислоты цируллина протекает в митохондриях печени, где аммиак обезвреживается путем связьшания с Oj и образования карбамоилфосфата при участии фермента карбамоилфосфатсинтетазы I (КФС I) [c.392]

ОКТФ в митохондриях печени ассоциирована с КФС I, что помогает избежать гидролиза карбамоилфосфата и способствует необратимости реакции образования цитруллина. Так же как и первый фермент, ОКТФ выполняет регуляторную функцию в процессе синтеза мочевины. [c.393]

Для прямой ассимиляции аммиака, приводящей к образованию аминокислот, растения используют главным образом два пути. В нервом пути азот аммиака становится а-аминным азотом в результате восстановительного аминирования а-кетокислоты, во втором пути азот аммиака включается в амидную группу глутамина и аспарагина. Существуют и некоторые другие пути ассимиляции аммиака, например при аспартазной реакции или при образовании карбамоилфосфата, предшествующем синтезу цитруллина и аргинина. Однако с количественной точки зрения эти пути имеют меньшее значение. [c.207]

Процесс синтеза мочевины является необратимым, поскольку сопровождается значительным уменьшением свободной энергии (ts.G° = —40 кДж). Примечательна компартментализация цикла мочевины и связанных с ним реакций. Так, образование аммиака в реакциях трансдезаминирования, его включение в карбамоилфосфат и синтез цитруллина происходят в митохондриальном матриксе, а все последующие реакции (второй и третий этапы) — в цитозоле клетки печени. [c.394]

Образование карбамоилфосфата при действии карбамоилфосфатсинтетазы II (КФС II). Донором аминогруппы в этой реакции является глутамин (амидная группа). При синтезе мочевины (гл. 24) в реакции синтеза карбамоилфосфата участвует КНз, е глутамин и эта реакция катализируется карба-моилфосфатсинтетазой I (КФС I). Установлено, что КФС I содержится только в митохондриях печени и катализирует синтез мочевины, а КФС II присутствует в цитозоле практически всех клеток организма и участвует в синтезе пиримидинов [c.430]

Цитидинтрифосфат (ЦТФ) ингибирует действие АТК-азы (аспар-тат-транскарбамоилазы), снижая его родство к субстрату. Степень его ингибирующего эффекта может достигать 90% в зависимости от концентрации субстратов. С другой стороны, АТФ активирует АТК-азу, что увеличивает сродство фермента к субстрату. Связывание АТФ и ЦТФ с регуляторным участком АТК-азы носит конкурентный характер. При высокой концентрации АТФ вытесняет ЦТФ из комплекса и последний не может оказывать ингибиторное действие. Активация АТК-азы под действием АТФ, с одной стороны, уравнивает скорости образования пурин- и пиримидиннуклеотидов, с другой стороны, активация АТК-азы под действием АТФ сигнализирует о достаточной его концентрации в качестве субстрата для некоторых реакций биосинтеза пиримидиннуклеотидов, например, для синтеза карбамоилфосфата и фосфорилирования ИМФ и ИТФ. [c.429]

Реакция, в которой участвует 1 моль АТФ, характерна для бактерий, а реакция с участием 2 моль АТФ — для уреотелических животных. Для протекания этой второй реакции необходимо присутствие Ы-ацетилглутаминовой кислоты, роль которой, однако, еще не выяснена. Образование карбамоилфосфата показано на препаратах из проростков маша, но стехиометрия реакции не установлена. [c.404]

Образовавшийся свободный аммиак вместе с двуокисью углерода, источником которой служит в митохондриях процесс дыхания, немедленно же используется для образования карбамоилфосфа-та в АТР-зависимой реакции, протекающей в митохондриальном матриксе. Эту реакцию катализирует фермент, называемый карбамоилфосфат-синтпетазой 1. Римская цифра I добавлена к его названию для того, чтобы отличать эту митохондриальную форму фермента от его цитозольной формы-карбамоилфосфат-синтетазы II. У этой последней другая функция-она участвует в биосинтезе нуклеотидов (гл. 22). Реакция, протекающая в митохондриях, описывается уравнением [c.592]

Карбамоилфосфат-синтетаза I представляет собой регуляторный фермент положительным, или активирующим, модулятором служит для нее К-ацетилглу-тамат. Карбамоилфосфат (рис. 19-19) принадлежит к высокоэнергетическим соединениям его можно считать активированным донором карбамоильных групп. Отметим, что при образовании одной молекулы карбамоилфосфата используются концевые фосфатные группы двух молекул АТР. [c.592]

На следующей стадии цикла мочевины карбамоилфосфат передает свою карба-моильную группу на орнитин, что приводит к образованию цитруллина и высвобождению фосфата (рис. 19-20). Эта ре- [c.592]

Рис, 19-20, Образование цитруллина из орнитина из карбамоилфосфата. Включившаяся карбамоильная группа выделена красным. [c.592]

Биосинтез пиримидинов начинается с синтеза карбамоилфосфата, промежуточного продукта, важного и в других отиошениях. Из всех известных путей образования карбамоилфосфата наибольшее значение имеет, безусловно, синтез его из аммиака, двуокиси углерода и АТФ. Известны два типа таких реакций. У микроорганизмов карбаматкиназа катализирует следующую реакцию [c.467]

Можно заметить, что реакции, изображенные на схеме цикла мочевины слева, по существу представляют собой этапы, ведущие к образованию аргинина. Поэтому они очень универсальны мы находим их у всех организмов, способных синтезировать аргинин их следует рассматривать как первичную основу, на которой позднее был построен цикл мочевины. Реакция, катализируемая аргиназой, представленная на правой стороне этой схемы, отличается наибольшей интенсивностью у уреотелических форм (т. е. организмов, выделяющих мочевину). Эта важная реакция состоит в необратимом гидролитическом расщеплении аргинина на мочевину и орнптин. Образование орнитина замыкает цикл конденсируясь с новой молекулой карбамоилфосфата, это вещество превращается в цнтруллин. Образующаяся таким путем мочевина переходит в кровь, переносится ею в почки, и в результате выделяется с мочой. [c.169]

Из всего сказанного до сих пор очевидно, что в организме, способном выделять в качестве конечного продукта азотистого обмена либо аммиак, либо мочевину, уровни активности соответствующих путей находятся в обратной зависимости. Поэтому в тех случаях, когда в одной клетке имеются и КФС-1, и глута-минсинтетаза, регуляторные механизмы должны способствовать либо синтезу глутамина, либо синтезу карбамоилфосфата, но не образованию обоих веществ одновременно. Центральную роль в этой точке разветвления играет Ы-ацетилглутамат. [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология