Синтетазы

Пример, /(ля одной из реакции, катализируемой аминоацил-тРНК-синтетазой [59], детальный механизм представляется совокупностью стадий [c.120]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

Важным фактором, оказывающим влияние на гидролазную активность, является АДФ — продукт АТФазной и субстрат АТФ-синтетаз-ной реакции. В определенных концентрациях АДФ ингибирует гидролиз АТФ по простому конкурентному типу торможения. Действие АДФ очень специфично. Только АДФ является ингибитором гидролиза АТФ и других НТФ. Известны активаторы АТФазы, действие которых обусловлено снятием торможения, вызванного АДФ. К таким активаторам относится, например, сульфит-ион. [c.474]

Лигазы (синтетазы) —.ферменты, катализирующие реакции конденсации двух молекул, сопряженные с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (или аналогичного трифосфата). [c.5]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

К ннм относятся пептидазы, карбоангидразы, фосфатазы, карбоксилазы, трансферазы, синтетазы и др. [c.363]

Лпазы, катализирующие расщепление связи углерод—кислород (КФ 4.2), могут приводить к-деполимеризации полисахаридов (полисахарид-лиазы, КФ 4.2.2) путем отнятия молекулы спирта от мономерных звеньев. Изомеразы в ряде случаев катализируют перегруппировки 8—5-связей в белках (КФ 5,3.4). Наконец, лигазы (синтетазы) катализируют ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами (1<Ф 6,1.1) и восстанавливают разрушенные фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах (КФ 6.5). [c.7]

Действие ионов одновалентных металлов стабилизирует активное состояние фермента. Иногда требуется несколько ионов металла (три иона для ацетил-КоА-синтетазы). В некоторых случаях один и тот же ион способен осуществлять сразу две функции и связывание субстрата с ферментом и ускорение [c.364]

Столь подробное рассмотрение роли гидрофобных взаимодействий между субстратом и ферментом в ускорении реакции оправдано тем, что данный тип взаимодействия встр.ечается в огромном числе энзиматических систем, например в реакциях, катализируемых ацетилхо-линэстеразой [10], пепсином [11], липоксигеназой [12], цитохромом Р-450 [13], коэнзим А синтетазой [14], а-химотринсином (см. гл. IV) и многими другими ферментами [1, 15, 16]. [c.45]

Орн — орнитин, остальные буквенные обозначения см. в ст, а-Аминокислоты). В клетках бактерий Ba iLlus brevis Г. образуется по нематричному механизму с участием фермента грамицидин С-синтетазы. Активен против грамотрицат. бактерий, однако из-за токсичности примен, в медицине только как ср-во местного действия. Г, и мн, его аналоги синтезированы. [c.142]

I-T И.1И глиоксилатном цикле. Р-ция катализируется фермен-км ЛТФ-синтетазой. Открыта В. А. Энгельгардтом в 1931. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ АММОНОЛИЗ (окислительное ами-трование), одностадийный синтез азотсодержащих орг. ОСЯ, (шггрилов, имидов, амидов к-т и др.) взаимодействием 1т,1ст10дородов с NHa и Оз, напр. R H3 -1- NH3 + /аОз- [c.399]

В этот период, продолжавшийся до первой половины 40-х годов, было синтезировано и изучено несколько тысяч разнообразных аналогов I и П1. Сформулирована общая гипотеза о механизме действия на микробную клетку сульфаниламида как конкурентного антагониста п-аминобен-зойной кислоты, необходимого компонента нормального фолиевого обмена. В дальнейшем было установлено, что сульфаниламидные препараты ингибируют дигидрофолат-синтетазу. Выяснены определенные закономерности связи [c.87]

Продемонстрировать обратимость (или необратимость) вызванных накоплением Са2+ в матриксе изменений скорости АТФ-синтетаз-ной и АТФ-гидролазной реакций. Для проведения этого исследования следует воспользоваться ионофором А23187, катализирующим электронейтральный Са2+/2Н+-обмен через мембрану. Обработка нагруженных Са + митохондрий ионофором А23187 в присутствии избытка ЭГТА в среде приведет к быстрому выходу Са + из матрикса. [c.478]

Вскоре стало ясно, что глутамин и аспарагин следует рассматривать как растворимые и нетоксичные переносчики дополнительного количества аммиака, заключенного в их амидных группах. Под действием активной синтетазы из глутамата и аммиака образуется глутамин [уравнение (14-12), стадия г], а под действием другого фермента происходит перенос амидного азота на аспартат с образованием аспарагина [уравнение (14-12), стадия д]. Амидный азот глутамина используется в многочисленных биохимических процессах, в том числе в образовании карбамоилфосфата [уравнение (14-12), стадия е разд. В, 2], глюкозами-на [уравнение (12-4)], NAD+ (разд. И), пуринов (разд. Л,3), СТР (разд. Л, 1), tt-аминобензоата (разд, 3,3) и гистидина (разд. К). [c.89]

О содержании биотина в карбамоилфосфатсинтетазе млекопитающих данных не имеется, однако известно, что она тоже действует по многостадийному механизму. Считают, что первоначально образующийся карбоксилфосфат (связанный с ферментом) далее реагирует с аммиаком и превращается в связанный с ферментом карбамат. Для синтетазы печени мощным аллостерическим эффектором является N-ацетилглутамат (рис. 14-4), предшественник орнитина [17]. [c.97]

Для реакции, катализируемой аргининосукцииат-синтетазой, установлено, что уреидогруппа цитруллина активируется с помощью АТР [уравнение (14-17), стадия а]. [c.97]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.300 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.161 , c.383 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.300 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.27 , c.329 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.131 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.136 , c.139 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.194 , c.521 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.0 , c.489 , c.493 , c.630 , c.635 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.136 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.68 , c.80 , c.234 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.87 , c.88 , c.89 , c.154 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология