Аэр Уа Ангиотензин взаимодействие с ферментами

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Ангиотензин — соединение, повышающее давление крови (гипертония). Оно образуется из белков крови глобулинов (гипертензиноген), которые вырабатываются в печени и под влиянием фермента ренина, выделяемого почками, превращаются в ангиотензин. По химической природе — это пептид, образз ощийся следующим образом. При нарушении поступления кислорода в почки в них вырабатывается избыток протеолитического фермента ренина, который при поступлении в кровь взаимодействует с гипертензиногеном, отщепляя от него пептид, состоящий из десяти аминокислотных остатков и получивший название ангиотензин I (неактивный). Под влиянием фермента крови ангиотензиназы от ангиотензина I отщепляются два аминокислотных остатка и возникает ангиотензин II, состоящий из восьми аминокислотных остатков. [c.267]

Гипертензины (ангиотензины). Еще в конце XIX в. было известно, что почки содержат вещество, которое при внутривенной инъекции повышает кровяное давление. Этот эффект вызывает фермент — ренин, который взаимодействует с глобулиновой фракцией крови, содержащей белок гипертензиноген Исследования показали что при этом от ги-пертензиногена отделяется пептид — гипертензии, который уже в ничтожно малых концентрациях повышает кровяное давление. Была найдена аминокислотная последовательность гипертензинов, выделенных из крови крупного рогатого скота, лошади и свиньи Оказалось, что в крови [c.175]

Ренин расщепляет в молекуле ангиотензина связь между двумя остатками лейцина, освобождая декапептид ангиотензин-1. Затем ангиотензин-пре-вращаюший фермент (АПФ) отщепляет еще два аминокислотных остатка, превращая его в активный ангиотензин-П. Пептиды группы ангиотензина участвуют в регуляции не только уровня артериального давления и сопряженных процессов почечной фильтрации и водно-солевого обмена, но также и в репродуктивной функции, многих процессах генерализованного характера (стресс, алкогольная мотивация, агрессивное поведение). Ангиотензин участвует в синтезе или выбросе в кровь ряда других физиологически активных соединений - гормонов, низкомолекулярных медиаторов (катехоламины, серотонин), чем в значительной мере объясняется широкий спектр физиологических функций этих субстанций. Исследования последнего времени уделяют внимание молекулярным аспектам рецепторов ангиотензина II. Физиологические эффекты ангиотензина II (АНГ-П) осуществляются при участии рецепторов АТ1 и АТ2. Их тканевая локализация (в регионах мозга и периферических тканях) определяют особенности физиологических реакций А-П и его функциональное взаимодействие с другими пептидами. Распределение АТ1 и АТ2 типов рецепторов АНГ-П в отделах мозга человека оказывается отличным от такового для других млекопитающих. [c.328]

Фармакодинамика. Ренин взаимодействует с а2-глобулином (ангиотензиногеном) с образованием слабоактивного декапептида ангиотензина 1. Последний под влиянием ангиотен-зинпревращающего фермента (АПФ) превращается в октапептид ангиотензин П. Ангиотензин [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология