Плазма крови, белки

При ряде патологических состояний может наблюдаться абсолютная гиперпротеинемия, обусловленная увеличением уровня у-глобулинов например, гиперпротеинемия в результате инфекционного или токсического раздражения системы макрофагов гиперпротеинемия при миеломной болезни. В сыворотке крови больных миеломной болезнью обнаруживаются специфические миеломные белки. Появление в плазме крови белков, не существующих в нормальных условиях, принято называть парапротеине-мией. Нередко при этом заболевании содержание белков в плазме достигает 100-160 г/л. [c.572]

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ПЛАЗМЫ КРОВИ БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ [c.440]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

Белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами. Так, белки, из которых построены ткани (кожа, сухожилия, мышцы и т. д.), ногти и волосы, не растворяются в воде, в то время как белки, участвующие в метаболических процессах (например, белки плазмы крови), растворяются в воде или в водных растворах солей. [c.192]

Медиков особенно интересуют жидкие растворы, к которым относятся плазма крови, моча, лимфа и другие биологические жидкости, представляющие собой очень сложные смеси белков, липоидов, углеводов, солей и т. п. Физико-химические закономерности взаимодействия этих разнообразных ио свойствам и размерам частиц как между собой, так и с окружающими их молекулами воды оказались чрезвычайно важными для жизнедеятельности организма. [c.9]

Почки обладают эндокринной функцией и выделяют в кровь протеолитический фермент ренин, который превращает один из белков плазмы крови (ангиотензиноген) в декапептид ангиотензин I (рис. 4). От последнего затем ферментативно удаляется С-концевой дипептид, что приводит к образованию более активного ангиотензина II. [c.40]

Электрофорез уже давно использовался в биологии различными авторами для суждения о знаке и величине заряда, главным образом различных бактерий и белков. Определение электрофоретической скорости белков по методу подвижной границы с получением электрофоретических диаграмм, на чем мы остановимся далее подробно, является весьма важным методом не только для изучения сложных белковых систем, но и используется широко для практических медицинских целей. При различных инфекционных заболеваниях специфически изменяется белковый состав плазмы крови, и поэтому электрофоретические диаграммы могут быть успешно применены для диагностики болезней. [c.6]

Никель, как и кобальт, относится к числу так называемых микроэлементов, хотя его биологические функции изучены в меньшей степени. Входит в состав многих растительных и животных организмов, стимулируя синтез аминокислот в клетке, ускоряя регенерацию белков плазмы крови, нормализуя содержание гемоглобина в больных организмах, а также выполняя ряд других важных ф ункций. [c.499]

Для оценки состояния белкового обмена прежде всего используется информация, полученная при определении белковых компонентов плазмы крови. Белки плазмы крови можно подразделить на три основные группы альбумины, глобулины и фибриноген. Нормальное содержание альбуминов составляет 40—50 г/л, глобулинов 20—30 г/л, фибриногена 2—4 г/л, общего белка 65—85 г/л. [c.407]

Эта методика имеет очень большое значение в биологии. Так, с ее помощью были открыты новые виды белков в чистом виде и даны характеристики состава многих сложных белковых систем. Особенно ценным оказалось применение этой методики для медицинских целей. При исследовании белкового состава плазмы крови оказалось, что электрофоретические диаграммы не только характерны для каждого вида животных, но изменяют свой вид при заболеваниях. При тяжелых инфекционных заболеваниях [c.136]

В сложных химических и биологических процессах нередко количество какого-то вещества остается постоянным не потому, что с веществом ничего не происходит, а потому, что количество вещества, образующегося из каких-либо предшественников, и количество вещества, исчезающего за тот же промежуток времени в результате свойственных ему превращений, оказывается одинаковым. Например, содержание белков в плазме крови в норме остается приблизительно постоянным однако на самом деле они непрерывно обновляются. Это нетрудно зарегистрировать, если ввести в кровь меченые аминокислоты, из которых синтезируются белки. При этом, помещая в счетчик радиоактивности белки, взятые через разные отрезки времени после инъекции аминокислот, можно увидеть, что белки становятся радиоактивными и их радиоактивность нара- [c.32]

Биолог. Физиологические и иммунные процессы, которые мы будем обсуждать, происходят в живых организмах благодаря непрерывным микродвижениям, встречам, контактам и взаимодействиям огромного числа различных частиц лимфоцитов, макрофагов, вирусных частиц, бактерий, а также молекул глюкозы, белков, гормонов и др. Микродвижения и взаимодействия происходят в жидких средах организма в жидкости, которая заполняет пространство между клетками организма (межклеточной жидкости), в плазме крови, лимфе, а также в жидкости, находящейся внутри киеток. Через клеточные рецепторы от молекул гормонов, лимфоцитов и фугих частиц передаются управляющие сигналы клеткам организма, которые запускают в них различные комплексы биохимических процессов. Тем, кго этим заинтересуется, я рекомендую ряд прекрасных книг [Вилли, Детье, 1974 Шмидг-Ниельсен, 1975, 1982 Кемп, Ар с, 1988]. [c.18]

Одна из основных причин движения жидкости обусловлена ультрафильтрационными свойствами стенки капилляров, проницаемой для воды и солей, но не для белков. В связи со сказанным по одну сторону капиллярной стенки будет находиться плазма крови, богатая белками, а по другую — тканевая жидкость, имеющая меньшую концентрацию белков, в связи с чем возникают условия, необходимые для осмотического проникновения из тканей жидкости в плазму крови, т. е. к месту большей концентрации белков. [c.227]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин— красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протеканию в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. [c.392]

Особого внимания требуют процедуры отбора проб крови. Образцы следует отбирать в емкости из химически стойкого стекла с соблюдением необходимых мер предосторожности для предотвращения загрязнения тканевой жидкостью и гемолиза существенно, чтобы отбирались пробы только свободно вытекающей крови. На состав образца влияет и положение человека в ходе отбора пробы В положении лежа внеклеточная жидкость устремляется в кровеносные сосуды, разбавляя тем самым белки плазмы крови [90]. При этом изменения концентраций опр еделяемых компонентов могут достигать 20% и давать ошибочные представления. В большинстве случаев рекомендуется хранить пробы при +4 С (для летучих соединений при -20 С). При необходимости хранения проб д]титель-ное время возникает проблема их стабильности вследствие процессов коагуляции. Поскольку негомогенность, вызываемая коагуляцией, может бьтть серьезным источником ошибок, то к пробе крови следует немедленно после отбора добавлять определенное количество антикоагулянта. Естественно, что последний не должен содержать зафязняющих веществ. Надежным способом получения правильных результатов являетс я лио-фильная сушка образцов. [c.194]

Функциональная роль отдельных экзонов при рассмотрении случаев альтернативного сплайсинга, возможно, прояснится на примере гена позвоночных, кодирующего полипептидные компоненты целой серии гликопротеидов — фибронектинов, секретируемых клеткой. Некоторые типы фибронектинов, являясь компонентами внеклеточного матрикса, связываются с клеткой и определяют свойства ее поверхности, другие находятся в плазме крови. Разные типы фибронектинов образуются путем альтернативного сплайсинга. Фибронектин плазмы, который не связан с клеточной поверхностью, синтезируется на мРИК, не содержащей одного из экзонов, возможно как раз того, который кодирует участок молекулы белка, отвечающий за связывание с клеткой. [c.183]

ГЛОБУЛИНЫ (лат. 1оЬи1а5 — шарик) — группа простых белков, нерастворимых в воде, но растворимых в разбавленных кислотах, щелочах, солях. Г. плазмы крови человека составляют около 40% всех белков. При заболеваниях содержание Г. увеличивается. Г. встречаются во всех животных и растительных тканях, составляют большую часть зерен, особенно бобовых и масличных культур, [c.78]

Иногда при миеломной болезни аномальные белки плазмы преодолевают почечный барьер и появляются в моче. Эти белки, представляющие собой легкие цепи иммуноглобулинов, получили название белков Бенс-Джонса. Явления парапротеинемии можно наблюдать и при макроглобу-линемии Вальденстрема. Для болезни Вальденстрема характерно появление в плазме крови белков с большой молекулярной массой (1000000— 1600000) содержание макроглобулинов может достигать 80% от общего количества белка, составляющего в этом случае 150—160 г/л. [c.572]

Белки плазмы крови. Белки плазмы кройи выполняют целый ряд функций. [c.436]

Базальная мембрана почечных клубочков участвует в образовании первичной мочи. В отличие почти от всех органов базальная мембрана клубочков трех-слойна (рис. 18.18). Обычно базальные мембраны одной поверхностью контактируют с выстилающими ее клетками, а другой — с межклеточным матриксом интерстициальной соединительной ткани (см. рис. 18.1). Базальная мембрана капилляров в почечных клубочках относится к исключениям из этого правила обе ее поверхности контактируют с клетками. Между клетками эндотелия имеются промежутки (окна, фенестры), в области которых кровь непосредственно контактирует с базальной мембраной. Именно здесь происходит фильтрация, в результате чего в полость капсулы клубочка попадают вода и растворенные в ней низкомолекулярные компоненты плазмы крови белки плазмы почти не проникают через мембрану. [c.448]

Особое значение имеют глобулины плазмы крови. Первоначально Тизелиус разделил их электрофоретически на три фракции 3- и /-глобулины, которые, однако, ие являются однородными, а представляют собой смеси белков одинаковой подвижности. Позднее Кон и Эдсалл нашли, что фракционированное осаждение спиртом ири низкой температуре более удобно для разделения глобулнновых фракций. Этим способом теперь в больших масштабах получают т-глобулин, В нем содержатся многочисленные антитела, обусловливающие иммунитет по отношению к патогенным микробам, и поэтому -(-глобулин используют для пассивной иммунизации против различных инфекционных заболеваний. [c.399]

Специфичность методов аффинной хроматографии наряду с избирательной сорбцией кетоаминной фракции НЬ Ale на ПААГ определяется спектрофотометрической детекцией гема, имеющего максимальную величину оптической плотности при длине волны 415 нм. Это обстоятельство позволяет избежать искажения результатов анализа за счет присутствия других гликолизированных белков эритроцитов или плазмы крови. [c.67]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

Большинство Л. с., попадая после абсорбции в кровь, распределяется по тканям и органам неравномерно и лишь незначит. часть-относительно равномерно. На распределение Л. с. существ, влияние оказывают их физ.-хим. св-ва, сродство к тем или иным тканям, интенсивность кровоснабжения органа и т.д., а также биол. барьеры организма (стенки капилляров, клеточные мембраны, гематоэицефа-лич., гематоофтальмич. и плацентарный барьеры). Л. с., циркулирующие в организме, в разл. степени связываются с белками плазмы крови, образуя клеточные и внеклеточные депо, накапливаются в жировой, костной и др. тканях. [c.584]

Равновесие Доннана имеет большое биологическое значение. Так, в биологических клетках концентрация биополиэлектролитов (белка, нуклеиновых кислот) составляет 8—10%. В плазме крови содержится 7—9% белков. Однако кровь непосредственно не соприкасается с клетками. С ними соприкасается лимфа, заполняющая межклеточные и межтканевые пространства. Солевой состав лифмы почти не отличается от крови, но содержание полиэлектролитов (белков) в лимфе всего 0,01—0,03%. Именно поэтому в соответствии с (XIII.4.3) при введении соли в кровяную плазму лишь малая часть ее переходит в клетку, в которой поддерживается стабильный солевой состав. [c.407]

Многие заболевания характеризуются изменением соотношения различных белков в плазме крови, что и позволяет использо-иать метод электрофореза в диагностике, контроле за течением болезни и эффективностью проводимого лечения (рнс. 97). [c.219]

Несмотря на то что в плазме крови содержится от 6 до 8% белков, коллоидо-осмотическое давление составляет примерно [c.227]

Таким образом, распределение воды и минеральных веществ между кровью и тканями и поддержание осмотического равновесия обеспечивается в основном нормальной концентрацией белков в плазме крови, а кровяное давление компенсируется колло-ндно-осмотическим давлением. [c.227]

И. X. применяется для разделения катионов металлов, напр, смесей лантаноидов и актиноидов, 2г и НГ, Мо и W, КЬ и Та последние разделяют на анионитах в виде анионных хлоридных комплексов в р-рах соляной и плавиковой к-т. Щелочные металлы разделяют на катионитах в водных и водно-орг. средах, щел.-зем. и редкоземельные металлы-на катионитах в присут. комплексонов. Большое значение имеет автоматич. анализ смесей прир. аминокислот на тонкодисперсном сульфокатионите.в цитратном буфере при повыш. т-ре. Аминокислоты детектируют фотометрически после их р-ции с нингидрином или флюориметрически после дериватизации фталевым альдегидом. Высокоэффективная И. X. (колонки, упакованные сорбентом с размером зерен 5-10 мкм, давление для прокачивания элюента до 10 Па) смесей нуклеотидов, нуклеозидов, пуриновых и пиримидиновых оснований и их метаболитов в биол. жидкостях (плазма крови, моча, лимфа и др.) используется для диагностики заболеваний. Белки и нуклеиновые к-ты разделяют с помощью И. X. на гидрофильных высокопроницаемых ионитах на основе целлюлозы, декстранов, синтетич. полимеров, широкопористых силикагелей гидрофильность матрицы ионита уменьшает неспецифич. взаимод. биополимера с сорбентом. В препаративных масштабах И. х. используют для вьщеления индивидуальных РЗЭ, алкалоидов, антибиотиков, ферментов, для переработки продуктов ядерных превращений. [c.264]

В. Ф. Киреева (1963, 1968) специально исследовала изменения капиллярной проницаемости под влиянием зоотоксинов. Ею установлено, что яд кобры вызывает двухфазные изменения концентрацип общего белка и его содержания в сыворотке на 100. мл крови первая фаза характеризуется гипопротеннемней при неизменяющем-ся или пониженном относительном объеме плазмы крови, вторая — постепенным пх восстановлением до исходного уровня при повышенном (кроме морских свинок) относительном объеме плазмы. [c.14]

Получают А. осаждением из плазмы крови или др. биол. объектов разведенным водным р-ром этанола на холоду. Сывороточный А. человека широко используется как кровезаменитель и компонент питательных сред, А. из яичного белка и молока-в кондитерской пром-сти. [c.108]

Несколько особняком стоят липидпереносящие белки, -рые. обнаружены как в мембранных структурах, так и в плазме крови. Они переносят лишь определенный тип фосфолипидов и участвуют в построении биол. мембран. [c.254]

L-r. к. встречается во всех организмах в своб. виде (в плазме крови вместе с глутамином составляет ок. /з ех своб. аминокислот) и в составе белков. Р-ция L-Г. к. + + NHj + АТФ глутамин + АДФ + Н3РО4 (АДФ-аденозиндифосфат) играет важную роль в обмене NHj у животных и человека. В организме декарбоксилируется до у- [c.588]

Л. широко распространены у млекопитающих (панкреатич. и тканевые Л,), растений, дрожжей и бактерий. Из плазмы крови и молока выделена также Л. (липопротеид-липаза), гидролизующая триацилглицерины, связанные с белком, к-рые входят в состав липопротеинов низкой плотности. [c.596]

ЛИПИДПЕРЕНОСЯЩИЕ БЕ. 1КЙ (липид-обменивающие белки), р-римые внутриклеточные белки, способные переносить липиды и обменивать их между мембранами. Содержатся в малых KO.i-вах в цитоплазме клеток животных, растений, дрожжей и нек-рых бактерий. По субстратной специфичности делятся на моноспецифичные, переносящие липидные молекулы только одного типа, песпецифичные (универсальные), способные переносить и обменивать широкий круг разл. липидов, и белки со смешанной специфичностью, к-рые переносят липиды двух или трех типов, хотя и с разными скоростями. Как правило, Л, б. не проявляют особой избирательности по отношению к к.-л. определенному типу мембран они могут обменивать липиды между мембранами прир. происхождения (целые клетки или субклеточные частицы), искусств, мембранами (напр,, липосомы), а также между мембранами и липо-протеинами плазмы крови. [c.598]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология