Миоглобнн

Я начал прикидывать, где бы я мог научиться расшифровывать рентгенограммы. Калифорнийский технологический институт отпадал — Лайнус был слишком велик, чтобы тратить время на обучение математически недоразвитого биолога. Быть снова отвергнутым Уилкинсом мне тоже не хотелось. Таким образом, оставался только Кембридж, где, как мне было известно, какой-то Макс Перутц занимался структурой биологических макромолекул, и, в частности, молекул белка гемоглобина. Поэтому я написал Луриа о моей новой страсти, спрашивая, не может ли он устроить меня в эту кембриджскую лабораторию. Против всяких ожиданий все уладилось очень просто. Вскоре после получения моего письма Луриа на небольшой конференции в Анн-Арбор познакомился с сотрудником Перутца Джоном Кендрью, который совершал длительную поездку по Соединенным Штатам. К счастью, Кендрью произвел на Луриа хорошее впечатление — как и Калькар, он был цивилизованным человеком и к тому же поддерживал лейбористов. А тут еще выяснилось, что в кембриджской лаборатории не хватает людей, и Кендрью как раз подыскивает кого-нибудь, кто мог бы вместе с ним изучать белок миоглобнн. Луриа заверил его, что лучше меня он никого не найдет, и тут же сообщил мне эту приятную новость. [c.30]

Хромопротеиды, простетическая группа — красители, содержатся, например. в крови (красный гемоглобин) и в мышцах позвоночных животных и человека (красный миоглобин). В состав гемоглобина и миоглобнна в качестве хромофорной компоненты входит так называемый гел1 — порфириновый коми- [c.550]

Основные научные работы относятся к молекулярной биологии. Опираясь на созданный М. Ф. Пе-рутцем метод изоморфного замещения, использовал (1953) рентгеноструктурный анализ для исследования белка миоглобниа. Применив для обработки результатов анализа ЭВМ, расшифровал (1960) пространственное строение молекулы миоглобина и построил ее модель, дающую представление о положении почти каждого ее атома (из 2600). Подтвердил наличие в миоглобине а-спиралей, существование которых предсказал в 1951 Л. К- Полинг. Основатель (1959) и главный редактор журнала Джорнэл молекьюлар байоледжи . [c.231]

Эти авторы [24] разделили миоглобнны с Api 0,06 на колонке объемом 110 мл при 1000 В в диапазоне pH 6,5—7,5. Используя коэффициент диффузии миоглобина и ряд других параметров этого эксперимента, они рассчитали, что разрешение составляет 0,02 единицы pH. На этом основании авторы указывают, что если разницу в изоточках двух белков удается зафиксировать с помощью хорошего рН-метра, то такие белки могут быть разделены плавным электрофорезом . Эта теоретическая оценка разрешения подтверждена экспериментально 26, 45]. [c.319]

В зависимости от направления закручивания (по часовой стрелке или против нее) а-спираль называют правой или левой. Поскольку белки обычно построены только из Ь-аминокислот, эги две спирали пе могут быть зеркальным отражением друг друга. Зеркальное отражение правой а-спирали, построенной из Ь-аминокислот, совпадает с левой спиралью, построенной из О-аминокислот. Чисто структурные соображения говорят в пользу того, что Ь-амипокислоты образуют правую а-спираль. Рентгеноструктурные исследования подтверждают, что в поли-Ь-ала-нине и миоглобнне мы имеем дело с правой а-спиралью. [c.248]

Остаток гистидина в миоглобнне и гбхмоглобине несколько смещен относительно правильного щестого координационного положения нона железа. В некоторых аномальных гемоглобинах человека этот остаток оказывается замещенным. В НЬМ, где он замещен тирозином, железо окисляется до ферри-иона и способность железа служить переносчиком кислорода утрачивается. Замещение гистидина аргинином не приводит к утрате способности переносить кислород. Считая, что остаток тирозина может образовывать комплекс с железом, объясните больщее сродство фенольных групп к Ре +, чем у гистидина и аргинина. [c.424]

Что означает подобная третичная структура Как она связана с функцией Об этом можно нока лишь строить догадки. В гемоглобине окисленная и восстановленная формы кристаллизуются различно, что указывает на перестройку третичной структуры при присоединении кислорода к гему. До сих пор изучена только окисленная форма гемоглобина (метгемоглобин). Влияние кислорода на третичную структуру белка представляет собой весьма любопытное явление. Б миоглобнне подобное влияние отсутствует. [c.109]

Цитохромы — порфиринсодержащие хромопротеиды. Цитохромы легко окисляются и восстанавливаются. Их биологической функцией является перенос электронов. Все цитохро41ы содержат железопорфириновые простетические группы, чем сходны с гемоглобином и миоглобнном. Однако в отличие от последних у них атом железа в ходе каталитического акта обратимо меняет валентность [c.30]

Детальные исследования миоглобнна и гемоглобина, проведенные в Кембридже М. Перутцем и Д. Кендрью, позволили установить координаты основных групп, составляющих молекулы этих белков. В этих работах прямым экспериментом было впервые доказано существование а-спиральных цепей в молекуле глобулярных белков. Это произошло в 1958 г., через семь лет после того, как была сформулирована теория а-опирали и через [c.148]

Как показывают кропотливые и подробные рентгенографические исследования сравнительно сложных белков, дело не ограничивается первичной и вторичной структурами, но суш,ествует еще и третичная структура, зависящая от складывания или закручивания цилиндрических спиралей. Понятие о третичной структуре может дать выясненная рентгенографически модель Кендрю молекулы миоглобнна. Третичная структура иногда (например, в кератине или коллагене) представляет собою несколько а-спиралей, цилиндры которых свиты друг с другом в виде кабеля. Иногда они имеют вид цилиндра а-спирали, многократно согнутого или сложенного, как в миоглобине (рйс. 123) или рибонуклеазе. Третичная структура, как показано на стр. 702 при разборе строения рибонуклеазы, также в основном обязана водородным связям, но при этом не получается идеальной а-спп-рали. Кроме того, третичная структура сильно зависит и от наличия дисульфидных цистиновых мостов, сшивающих разные места а-спирали, сближенные в силу изгиба цилиндра. [c.672]

Молекула простого глобулярного белка-антигена (альбумина, миоглобнна, лизоцима и др.), как правило, имеет на поверхности всего несколько участков (детерминант), доступных для антител. К ним преимущественно и вырабатываются антитела. Причем все эти детерминанты разные, повторов нет. В этом случае антиген моновалентен и, соединяясь с молекулами антител одной специфичности, не образует мультимолекулярного комплекса. Такая ситуация часто воспроизводится в экспериментальной иммунологии. Большинство моноклональных (синтезированных клетками одного клона) антител к белковым антигенам не обладает преципитирующей активностью. Если же смешивать два моноклональных антитела, которые узнают разные детерминанты на одной и той же молекуле белкового антигена, тогда образуется преципитат, состоящий из трех молекул-партнеров (рис. 29). [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология