Третичная структура белка

Рис. 16.12. Третичная структура белка (образование клубков)

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, который в 1957 г. позволил английскому исследователю Кендрью впервые определить третичную структуру миоглобина. В дальнейшем рентгеноструктурный анализ позволил установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. Так, молекула лизоцима — фермента, расщепляющего полисахариды — имеет трехмерную структуру, показанную на рис. 67. Стрелкой показана впадина, представляющая собой активный центр фермента сюда подходит молекула полисахарида, подвергающегося расщеплению. [c.642]

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок иди складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. [c.271]

В активных центрах ферментов в рамках относительно жесткой третичной структуры белка взаимодействующие функциональные группы уже в исходном состоянии реакции в гораздо большей степени сближены и сориентированы, чем в большинстве неферментативных внутримолекулярных процессов. [c.66]

Третичная структура белка (разд. 25.2) общая форма белковой молекулы, точнее способ укладки или свертывания отдельных участков белковой цепи. [c.466]

Третичная структура белков [c.347]

Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы —S—S—, солевые мостики из аминогруппы и карбоксила, водородные мостики и т. д.). [c.353]

Третичная структура белка—пространственная конфигурация спирали. [c.650]

Объясните, что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков [c.467]

Ленты р-кератина, по-видимому, не сливаются во вторичные спирали, а располагаются в пучке слоями или образуют различные клубки Все эти более сложные комплексы а-спиралей или цепочек р-типа представляют третичную структуру белка. [c.177]

В пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь образует третичную структуру белка (рис. 3). Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, например, между атомами серы часто образуется дисульфидный мостик (—5—8—), между карбоксильной группой и гидроксильной группой имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной группой и аминогруппой может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи. Третичная структура белка во многом обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. [c.19]

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. [c.352]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (рис. 18.1, б). Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков, весьма различны действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание, сильное встряхивание и др. [c.353]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуру белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации [c.421]

В свою очередь, а-спираль может занимать определенное положение в пространстве, которое определяет третичную структуру белка. На рис. 29.2 показан фрагмент пространственного расположения спиралевидной молекулы одного пз белков. Такое положение [c.448]

Рис. 29.2. Пространственное расположение а-спирали (третичная структура белка)

Для расчета пространственной структуры белковой молекулы с учетом процесса самоорганизации недостаточно знания е6 вторичной структуры. Уникальность и быстрота сборки третичной структуры белков обеспечивается некоторыми механизмами, точное знание которых в настоящее время отсутствует. [c.131]

Наряду с катализом за счет свободной энергии сорбции (см. 1—4 этой главы) ферментативные реакции находят источник ускорения в том, что молекула субстрата подвергается химической атаке не одной каталитической группой (как это происходит в гомогенно-каталитических реакциях второго порядка), а сразу несколькими. Это связано с тем, что третичная структура белка позволяет сосредоточить в активном центре фермента значительное число электрофильных и нуклеофильных групп, таких как имидазольная, карбоксильная, сульфгид-рильная, аммонийная, фенольная и др. (см. гл. I), которые, как известно из гомогенного катализа, представляют собой общекислотные и общеосновные катализаторы. Именно поэтому в промежуточных фермент-субстратных комплексах в принципе возможна атака сорбированной субстратной молекулы по механизмам общего кислотноосновного катализа. [c.61]

Дальнейшее развитие этого подхода состоит в реализации третьего этапа - перехода в нативное состояние путем локальных трансформаций. Для этого необходимо провести тщательный анализ полученного набора конформаций и осуществить поиск низкоэнергетичных структур вблизи каждой из них при небольшом разбросе параметров, используя алгоритм восстановления атомной структуры белка по упрощенной геометрии. После чего возможна минимизация энергии и получение третичной структуры белка с высокой [c.149]

Третичная структура белков. Это второй этап пространственной организации полипептидных биополимеров, контролируемый взаимодействиями боковых функциональных групп. Вид этих взаимодействий может быть различным это разнообразные водородные связи, электростатическое притяжение ионов, ковалентные связи. Важнейшее место в формировании третичной [c.97]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

Еще один вариант такого подхода предложен Уайтсайдом и сотр. [16, 17]. Он создал катализатор асимметрического гидрирования на основе ахирального дифосфинродиевого(I) комплекса, введенного в специфический центр фермента. В этом случае третичная структура белка обеспечивает хиральность катализатора, необходимую для энантиоселективного гидрирования. [c.102]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Рентгеноструктурный анализ низкого разрешения (6 А) показал, что трехвалентный гадолиний связывается в активном центре лизоцима между участками D и Е и блокирует обе каталитические группы фермента — карбоксильные группы остатков Asp 52 и Glu 35 [2]. Улучшение разрешения (до 2,5 А) показало, что в активном центре лизоцима имеются два участка связывания Gd (П1), которые отстоят друг от друга на 3,6 А [33] и находятся в непосредственной близости от каждой из указанных карбоксильных групп, причем с одной молекулой фермента связывается только один катион металла (связанный с одной из двух карбоксильных гру[ш или быстро обменивающийся между ними) [33]. Это согласуется с данными по лизоциму в растворе, где стехиометрия связывания фермента с Gd (П1) равна 1 1 [33, 46]. Тот факт, что Gd (HI) ингибирует активность лизоцима в растворе, также согласуется с данными рентгеноструктурного анализа [33]. Наконец, то, что локализация Gd (III), связанного в активном центре лизоцима, почти одинакова для тетрагонального и три-клиниого фермента [33], свидетельствует о сходстве третичной структуры белков в этих двух полиморфных состояниях, несмот- [c.157]

Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалми аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы -8-8-, [c.421]

Первичная структура), а также взаимодействиями с др. фрагментами цепи в рамках третичной структуры белка. Стабильность В. с. зависит от обра.зования кооперативной системы водородных свя.зей и от стерич. факторов. Упорядоченные виды В. с.— а-снираль, (3-структура, (3-изгиб, способ укладки полипептидной цепи в коллагене и др. [c.109]

К этой группе относятся 1) компьютерная система для функциональной диагностики генетических текстов, разработанная В.В. Соловьевым, А.К. Сб1ЛИховой и И.Б. Рогозиным 2) компьютерная система для исследования молекулярных механизмов мутационного и рекомбинационного процесса, разработанная И.Б. Рогозиным и соавторами 3) компьютерная система, разработанная В.В. Соловьевым, А.К. Салиховой и A.A. Саламовым для исследования вторичной и третичной структуры белков 4) описанная в работе В.В. Капитонова компьютерная система для исследования свойств мобильных генетических элементов и ряд других. [c.7]

Химия (1978) -- [ c.439 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.94 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.508 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.0 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.262 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.140 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.387 ]

Общая химия (1974) -- [ c.683 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.18 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология