Белки исследование

Углеводные цепи ганглиозидов и цереброзидов находятся исключительно на внешней стороне клеточной мембраны. Хотя такая мембранная асимметрия ярко выражена, биологическая ее значимость совершенно неясна. Мы уже обсуждали этот факт в гл. 2. Гораздо больше известно о мембранных белках. Исследования последних 10 лет, проведенные с использованием самых различных методов, привели к одинаковому [c.76]

Рассмотрим, в какой мере морфологические особенности малой и большой субъединиц обусловлены пространственной структурой рибо-сомных РНК и белков. Исследования A. . Спирина и соавт. [49-51], [c.53]

В настоящее время методом рентгеноструктурного анализа изучено несколько десятков глобулярных белков. Исследован [c.273]

НК — важнейшие компоненты всех живых клеток. Их значение заключается в том, что они являются веществами, ответственными за хранение и передачу наследственных признаков (генетической информации) в ряду поколений, и играют ведущую роль в процессе биосинтеза белка. Исследования в области нуклеиновых кислот связаны с именами Э. Фишера, П. А. Левина, А. Р. Тодда, Дж. Уотсона, Р. А. Крика. [c.612]

Всеми экспериментальными методами, рассмотренными в этой книге, было отчетливо продемонстрировано, что молекулы белков, исследованные в изоэлектрических точках или близко к изоэлектрическим точкам, имеют единственный молекулярный [c.440]

За последние десятилетия много внимания уделялось биохимии клеточных структур, изучению нуклеиновых кислот (дезоксирибонуклеиновой — ДНК и рибонуклеиновой — РНК) и их роли в синтезе белков, исследованию энергетического обмена, учению о ферментах. [c.391]

Пептиды, белки, исследование их структуры 2 [c.103]

В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи — опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения — рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физикохимические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры — гидродинамические, оптические, электрические. Наконец, мы остановимся па современных методах разделения, очистки и идентификации белков. [c.10]

Образовавшиеся за счет переработки неорганического азота аминокислоты идут на синтез белка. Исследования с применением показывают, что меченый азот может быть обнаружен в значительных количествах в составе белков уже в первые часы после внесения меченой азотной подкормки, как это видно из данных таблицы 5. [c.236]

Одновременно с этим с начала XX столетия для исследования белков все больше и больше стали применять методы физической химии. Физико-химические исследования белков проводились в самых различных направлениях, но из них наибольшее значение для эволюции проблемы строения белков имели только три изучение диффузионных и седиментационных свойств белков исследования поведения белков в монослое и анализ явлений денатурации и свертывания белков в растворах. [c.91]

В то же время начинается выдающаяся научная деятельность замечательного русского естествоиспытателя А. Я. Данилевского, которого по заслугам можно считать основоположником крупных биохимических исследований в России. Труды А. Я. Данилевского охватывают весьма раз-. личные области биохимии, но здесь естественно упор будет сделан на работы по белкам, исследованию которых ученый посвятил несколько десятилетий. Уже в своей докторской диссертации 24-летний (1863) А. Я. Данилевский [256] с успехом применил адсорбционный метод разделения и очистки ферментов поджелудочной железы. Подробная разработка этого современного способа изучения ферментов связана с исследованиями Виль-штеттера [257]. [c.262]

В везикулы можно встраивать очищенные мембранные белки или ферменты. Это позволяет выявить, какие молекулы (например, специфические липиды или вспомогательные белки) необходимы для реконструкции функции очищенных белков. Исследования очищенных белков, например Са +-АТРазы саркоплазматического ретикулума, показывает, что в некоторых случаях для реконструкции ионного насоса достаточно одного белка и одного липида. [c.133]

Плазма крови содержит сложную смесь большого числа различных белков. Исследование этих белков невозможно без применения тех или иных методов разделения. Наиболее широко для этой цели применяется электрофорез, позволяющий получать качественную и количественную информацию о составе белков в образцах сыворотки или плазмы крови. [c.328]

Объектом для изучения биологических систем с применением < пин-меток были главным образом модельные мембраны, а также биологические мембраны и белки. Исследования мембран были сконцентрированы на изучении их молекулярной организации, общих представлений о текучести мембран и фазовых перестроек или фа- [c.304]

Вестерн-блоттинг нативных митохондриальных белков исследованных злаков с поликлональными антителами против БХШ 310 показал, что, кроме белка 310 кДа, присутствующего в разных количествах у всех исследованных видов, в их спектрах имеется белок с мол. массой около 230 кДа, ряд белков с мол. массами около 140 кДа, а также белки 66 и 56 кДа (рис. 29,Б). [c.59]

Остерман Л, А. Введение радиоактивной метки в белки//Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэдектрофорезом и радио-иэотопными методами/Под ред. Г. П. Георгиева. М., 1983. С. 236. [c.327]

Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]

Как уже указывалось (с. 134), рептгепоструктурный анализ позволил недавно определить относительную подвижность (конформационную и колебательную) различных аминокислотных остатков в белках. Исследования метмиоглобина и лизоцима показали, что остатки, расположенные внутри глобулы, имеют значительно меньшую подвижность, чем расположенные на ее поверхности. [c.191]

В табл. 5.1 приведен список белков, исследованных рентгеноструктурными методами. Он составлен в начале 1971 г. и, конечно, неполон (см. [270]). Ряд других белков и полипептидов был исследован пока с меньшим разрешением ( -. и б-химотри-псин, карбоангидраза С, эластаза, конканавалин, пепсин, трипсин, глюкагон, окситоцин и т. д.). Изучались также красивые и сложные надмолекулярные структуры, образуемые каталазой [30]. [c.274]

Исследование связывания углеводородов белками в широком интервале pH позволяет наиболее полно проследить связь между структурой белка и его солюбилизирующей способностью [126,127]. Поскольку эта связь выражается очень четко, а также вследствие того, что углеводороды, являясь чрезвычайно мягкими агентами, сами по себе не вызывают заметных изменений в структуре белка, исследование взаимодействия углеводород — белок наряду с другими физико-химическими методами (измерениями вязкости, оптической плотности и др.) может служить методом оценки конфор-мацпонного состояния белковой молекулы. [c.27]

Денатурация коллагена при нагревании с образованием желатины происходит при различных температурах, зависящих от того, из какой ткани получен этот белок. Коллаген, полученный из тканей животных, живущих в среде с низкой температурой, обычно имеет низкую температуру денатурации. Одно время температуру денатурации коллагена связывали с содержанием ок-сипролина, считая, что ОН-группы этой аминокислоты каким-то образом (возможно, за счет водородных связей) стабилизируют структуру белка. Исследования последних лет указывают на то, что температура денатурации коллагенов более точно коррелирует с суммарным содержанием в них пирролидиновых остатков [c.249]

Из наиболее интересных описательных исследований белков в этот период необходимо назвать работы Ф. Марсе с растительными белками [313], магистерскую диссертацию Л. Ценнека [480], содержавшую новые сведения о химических свойствах белков, исследования Браконно белков сыра и мо- [c.22]

Цикл работ Э. Фишера дал наиболее полное объяснение всем фактам белковой химии, накопленным к первой четверти XX в. Пептидная теория, решившая вопрос о типе строения белковых веществ, впервые позволила с открытыми глазами подойти к решению многих назревших к тому времени вопросов химии белка. Исследования Фишера составили первый этап периода становления пептидной теории. Второй этап этого периода начался в 20-х годах, сразу после смерти Фишера. Переход к новому этапу был вызван развитием новых методов для исследования белковых веществ, в первую очередь физико-химических и биохимических, тогда как работы Фишера являлись примерод классического органохимического подхода к решению проблемы структуры белка. В качестве дополнительного критерия истинности пептидной теории Фишер использовал лишь энзимологический критерий — гидролизуемость синтезированных им пептидов протеолитическими ферментами. На новом этапе предпринимаются попытки широко изучить белковые вещества методами смежных наук, попытки, впервые открывшие возможность комплексного решения белковой проблемы. [c.128]

К числу прямых методов, используемых для идентификации атомов или боковых цепей, к которым присоединяются ионы металлов, относятся рентгеноструктурный анализ (см. исследование миоглобина) и ядерный магнитный резонанс (см. изучение ион металла — РНаза, разд. 4.6). Кроме того, для этой цели используются различные непрямые методы. К числу последних относятся исследование влияния модификации боковой цепи специфического бел-ка на связывание с металлом, титриметрические определения значений рКа. участвующих в координации лигандных групп (разд. 3), и, по мере щозможности, корреляция спектров комплекса иона металла с белками со спектрами подходящих модельных систем. Хотя в случае металлопротеинов это последнее и рискованно, оно оказалось особенно плодотворным для изучения неспецифических комплексов ионов металлов с белками. Исследование влияния модификации белка на связывание с металлом несомненно играет полезную роль, однако при этом необходимо учитывать возможность того, что модификация боковой цепи, которая ранее не участвовала в связывании, может повлиять на него 1В результате изменения либо общего заряда на белке, либо его конформации. [c.276]

Получены отчетливые доказательства того, что иодацетамид может реагировать не только с меркапто-группами, но и с другими функциональными группами белков Исследование природы аминокислотных остатков, модификация которых приводит к. инактивации фермента Бензилированная шерсть обладает повышенной устойчивостью к действию щелочей, повышенной прочностью на разрыв, пониженной усадкой, кроме того, уменьшаются растворимость продукта в щелочах и гигроскопичность Очень удобный реагент для определения Н-концевых аминокислот. Имеется обширнейшая литература по применению этого реагенга для определения последовательности аминокислот в белках Удобные реагенты для исчерпывающего метилирования разнообразнейших групп. Не очень специфичны [c.337]

Большая часть литературы по этому вопросу посвящена нативным белкам. Эти соединения характеризуются наличием вторичной и третичной структуры, которая, за немногими исключениями, достаточно устойчива и компактна. Многие гликонротеины, сходные с простыми белками и содержащие относительно мало углеводов (такие, как овальбумин и у-гло-булин), с точки зрения исследования физико-химическими методами могут рассматриваться как белки. Исследование многих более распространенных гликонротеинов, в которых гетерополисахаридный компонент составляет большую, часто превалирующую часть молекулы, представляет некоторые трудности. Тем не менее для гликонротеинов этого типа без каких-либо предположений о форме молекулы и изменений в теоретической обработке был определен молекулярный вес, хотя на практике в растворах таких гликонротеинов, даже нри большом разбавлении, сохраняется значительное межмолекулярное взаимодействие, что делает экстраполяцию менее надежной. Серьезные трудности могут возникать также и при обычном определении нолидиснерсности таких гликопротеинов по молекулярным весам. Более того, необходимо также но возможности охарактеризовать распределение по молекулярным весам или коэффициентам седиментации. При использовании в качестве одного из первичных параметров величины характеристиче- [c.55]

Сравнение фракционного состава белков исследованных нами грибов с фракционным составом других грибов (Костина, Бабицкая, 1981), дрожжей, бактерий (Рябушко, 1986 Соболева, - 1986), мяса, клевера, зерна пшеницы выявило, что по содержанию альбуминов изученные белки богаче грибов и мы- [c.157]

Регуляторные белки. Исследование группы регуляторных белков осуществляется в последние годы необычайно интенсивно, так как их функциональная активность связана с репрессией и дерепрессней генома и регуляцией таких важнейших процессов, как рост, развитие и морфогенез растений и животных. [c.84]

При сравнении спектров митохондриальных и цитоплазматических белков семейства БХШ 310 обнаружено, что, если в высокомолекулярной области спектров цитоплазматических белков исследованных видов наблюдается полиморфизм (рис. 29,А), то спектры митохондриальных белков консервативны - у всех исследованных видов состав иммунохимически родственных БХШ 310 белков практически одинаков (рис. 29, Б). Различия наблюдаются только в количественном содержании данных белков. [c.59]